>>>>>>>>>> Oxidação de lipídeos <<<<<<<<<<

> Independente do tamanho do

ácido graxo, ele tem que estar
ativado para ser transportado e
oxidado dentro da matriz
mitocondrial

> Ativação: associação do ácido

graxo a uma coenzima, formando o
acil coa graxo (forma ativada)

> Ácidos graxos menores que 12

carbonos não precisam de
transportadores para atravessar a
membrana mitocondrial interna

> Maiores que 12: proteína carnitina

vai mediar o transporte > Enzimas envolvidas:

> Dentro da matriz mitocondrial, os - Animais: sítio de ocorrência é

ácidos graxos ativados estão aptos a matriz mitocondrial
a sofrer a beta oxidação
- Vegetais: peroxissomos das
> Degradar ácidos graxos quando folhas e de sementes em
não temos energia, para gerar ATP germinação

beta oxidação -> ciclo de krebs -> desidrogenase -> hidratase ->
cadeia transportadora de elétrons desidrogenase -> transferase

BETA OXIDAÇÃO > Produtos: acetil coa, NADH, FADH2

> Ácidos graxos sofrem uma
remoção oxidativa sucessiva de
2 carbonos, que saem na forma
e acetil coa, que podem ser
posteriormente utilizados no ciclo
de krebs (oxidados a co2)
> Produção de transportadores de
elétrons NADH e FADH2, que irão
transferir seu elétrons na cadeia
transportadoras de elétrons,
gerando ATP
> Reações do ácido graxo
iniciam-se na extremidade
carboxílica do ácido graxo
e um ácido graxo diminuído de um
carbono
ÁCIDOS GRAXOS SATURADOS
1- DESSATURAÇÃO
> acil coa desidrogenase
> Desidrogenação: remove 2H dos
carbonos alpha (2) e beta (3) que
são transferidos para o FADH,
formando o FADH2
> Dupla ligação entre alpha e beta,
formando uma molécula trans
acil coa desidrogenase pode atuar 4- CLIVAGEM
diferente dependendo do número
de carbonos na cadeia acil coa acetiltransferase
- rompe a carboxila de 2
- Cadeias muito longas: 12 a 18 carbonos do ácido graxo
carbonos original, que sai na forma de
- Cadeias longas: 10 a 16 carbonos acetil coa
- Cadeias médias: 10 a 6 carbonos - forma a coenzima a com um
- Cadeias curtas: 6 a 4 carbonos
acil coa
- libera DOIS acetil coa (pq
> Todas são flavoproteínas (FAD é
quebra a molécula de vez)
grupo prostético), ligadas a cadeia
transportadora de elétrons
PRIMEIRA SEQUÊNCIA (espiral)
> Fluxo de elétrons forma 1,5 ATP
- tira 2 carbonos e vai se
repetindo até tirar todos os
> Não há transferência de prótons
carbonos da molécula,
da matriz para o espaço
convertendo a em acetil coa
intermembranas
- essa repetição acontece
7 vezes
2- HIDRATAÇÃO
> Cada FADH2 formado na primeira
> Um H2O é adicionado à molécula
reação doa um par de elétrons
trans, formando um estereoisômero
para a ubiquinona: forma 1,5 ATP
enoil coa hidratase
> Cada NADH formado na terceira
- só funciona se a dupla
reação doa um par de elétrons
ligação for entre os carbonos
para o complexo NADH
2 e 3 e se a molécula estiver
desidrogenase: forma 2,5 ATP
na configuração trans
> 4 ATP são formados a cada 4
3- OXIDAÇÃO
reações (cada espiral, a cada 2
carbonos removidos) e 106 ATP no
> Desidrogenação
total (bem mais que a glicose)
beta hidroxi acil coa desidrogenase
- (específica pro estereoisômero L)
- ajuda animais que hibernam
(fornece atp, calor e água)
> NAD+ é receptor dos elétrons.
NADH formado está dentro da
matriz mitocondrial, por isso ele
transfere seus elétrons para o
complexo 1 da cadeia
transportadora de elétrons

> Fluxo de elétrons impulsionam a

síntese de 2,5 ATP

essas 3 reações ajudam a desestabilizar a

molécula, fazendo a ligação entre carbonos
ficar menos estável
SÍNTESE DE ÁCIDOS GRAXOS
INSATURADOS
- mais comum de ocorrer
MONOINSATURADO
> Convertido na forma ativada
(ocorre no citosol) e transportado
para dentro da matriz mitocondrial
pelo transportador carnitina
- Carnitina 01: entra na matriz
- Carnitina 02: sai da matriz
> Libera 3 acetil coa, 3 FADH2 e 3
NADH
> Animais só produzem AG
monoinsaturados com uma dupla
ligação entre o C9 e o C10. Portanto,
todos os ácidos diferentes serão
essenciais, já que, como não
produzimos, precisamos adquiri-los
pela dieta
> Quando chega na insaturação, a
reação para. Então, é preciso de
uma enzima auxiliar (enoil coa
isomerase)
> As enzimas só catalisam reações
em moléculas trans delta 2, então
se for trans delta 3 por exemplo, a
enoil coa isomerase faz a
“conversão” dessa molécula para
trans delta 2, retirando um
hidrogênio do carbono 2 e
transfere ele para o carbono 4,
fazendo com que a ligação dupla
mude para o carbono 2
> Assim, a beta oxidação pode
acontecer normalmente
> Acontecem 8 passagens da beta
oxidação para o ácido oleico
> Forma 9 acetil coa, 8 NADH e 7
FADH2
> Forma só 7 FADH2 porque uma
das beta oxidações é diferente, já
que precisa converter a molécula
para trans delta 2, e a isomerase
apenas altera a ligação e não
produz FADH2
- Cada insaturação produz um
FADH2 a menos
POLIINSATURADOS
> Ácido linoleico (18C, insaturações
nos carbonos 9 e 12)
> C9: enoil coa isomerase altera a
posição e a conformação da
ligação cis delta 3 para trans delta
2 (não forma FADH2)
> C12: 2, 4 - dienoil coa redutase,
reduz uma das duplas ligações do
ácido graxo pela transferência de
hidrogênios do NADPH pro
substrato, alterando a posição da
dupla ligação, formando a ligação
trans delta 3.
> Então, a enoil coa isomerase atua
de novo, para converter a molécula
em trans delta 2 (também não
forma FADH2)
2 FADH2 a menos no final da reação
> Produção de 9 acetil coa, 8 NADH
e 6 FADH2
ÁCIDOS GRAXOS COM NÚMERO ÍMPAR
DE CARBONOS
> Na última etapa, libera um acetil
coa e um propionil coa
> propionil coa carboxilase
adiciona um grupo carboxílico no
carbono 2 , formando um
estereoisômero (intermediário de 3
carbonos)
> Ocorre um rearranjo molecular,
formando o succinil coa, que pode
entrar no ciclo de krebs
> Produtos: acetil coa, NADH, FADH
e propionil coa (convertido em
succinil coa)
REGULAÇÃO DA OXIDAÇÃO DOS
ÁCIDOS GRAXOS
> Em jejum: síntese dos AG é inibida;
oxidação dos AG é ativada
> Acetil coa carboxilase (ACC)
- Síntese de malonil coa, que é
o responsável pela oxidação
dos ácidos graxos. Ela inibe a
carnitina acil transferase 1
> Carnitina acil transferase 1
- atua no catabolismo de
ácidos graxos, transporta os
ácidos graxos grandes para
a matriz mitocondrial, onde
ocorre a oxidação
> Alimentos com muito carboidrato
- maior quantidade de glicose no
sangue
- libera insulina (ativa a
fosfatase)
- fosfatase ativa a ACC,
desfosforliando ela
- produção de malonil coa
(inibe a carnitina)
- pouca beta oxidação
> Baixa concentração de glicose no
sangue (jejum)
- libera glucagon (ativa a
quinase PKA)
- PKA insere um grupo fosforila
na ACC, inibindo ela
- não há produção de malonil
coa
- diminuição da produção de
ácidos graxos
- carnitina acil transferase 1
transporta os AG para a
matriz mitocondrial, para
serem oxidados
- ocorre a beta oxidação
REGULAÇÃO DE OUTRAS ENZIMAS
> Hidroxiacil coa desidrogenase:
inibida quando o NADH está alto
> Tiolase: inibida quando há altas
concentrações de acetil coa
(retroinibição)
VEGETAL X ANIMAL
- o que ocorre na vegetal:
> Acil coa desidrogenase não doa
seus elétrons para a cadeia
transportadora de elétrons, mas
sim pro O2, produzindo a água
oxigenada, mas ela é perigosa,
então a catalase quebra ele
> O NADH do peroxissomo não
participa da cadeia transportadora
de elétrons, ele é exportado pro
citosol e é reoxidado
OUTROS SÍTIOS DE OXIDAÇÃO DOS
ÁCIDOS GRAXOS
- Peroxissomos: folhas
- Glioxissomos: sementes
> Essas organelas fornecem
precursores biossintéticos a partir
de lipídeos armazenados
> Conversão do peróxido produzido
na beta oxidação em oxigênio e
água
ÔMEGA OXIDAÇÃO DOS ÁCIDOS
GRAXOS
> Via alternativa minoritária (ocorre
quando há falhas na beta
oxidação)
> Ocorre no retículo
endoplasmático do fígado e rim
> Substratos: ácidos graxos médios
> As enzimas da beta atuam na
extremidade carboxílica
> As enzimas da ômega atuam no
carbono ômega
1- introdução de uma hidroxila no
carbono ômega
> Álcool desidrogenase (oxida a
hidroxila a um aldeído)
> Aldeído desidrogenase (oxida o
aldeído a um ácido carboxílico)
> Produz um ácido graxo com
2 carboxilas, uma em cada
extremidade
> Qualquer uma dessas pode ser
ligada a coenzima a e passar pela
beta oxidação
> Liberam ácidos dicarboxílcos
(succinato e adipato)
ALPHA OXIDAÇÃO
> Cataboliza ácidos graxos com
cadeias ramificadas
> CH3 (metil) ligado ao carbono
beta do ácido graxo não entra na
beta oxidação
ATIVAÇÃO
> Fitanoil coa sintetase
- hidroxila e descarboxila a
molécula, formando um ácido
carboxílico
> Não possui mais metil no carbono
beta, então pode ocorrer a beta
oxidação
FORMAÇÃO DE CORPOS CETÔNICOS
(CETOGÊNESE)
> Outro destino metabólico do
acetil coa
> Ocorre na matriz mitocondrial
nas células do fígado quando há
indisponibilidade de glicose
> Deslocamento do acetil coa para
formação de corpos cetônicos é
favorecido quando há:
- baixa concentração de
oxaloacetato na matriz
- alta concentração de acetil
coa provindo da beta
oxidação
> Produzidos em pequenas
quantidades, mas se houver um
jejum severo ou doenças (diabetes
melito) são produzidos em maiores
quantidades
> Corpos cetônicos: beta hidroxi
butirato, acetato e acetona
- combustíveis cetônicos
produzidos no fígado
> Condensação de 2 acetil coa
- tiolase (inversão da última
reação da beta oxidação)
CETOACIDOSE
> Ocorre quando os compostos
cetônicos são produzidos em
grande quantidade
> Altera o pH do sangue,
atrapalhando nas reações
fisiológicas
> Cetose: maior excreção urinária
>>>>>>>> Oxidação de compostos Nitrogenados <<<<<<
(proteínas, aminoácidos e nucleotídeos)
DEGRADAÇÃO OXIDATIVA DAS
PROTEÍNAS
> Renovação de proteínas
intracelulares
- regulação da quantidade
(degradação de proteínas
com “erros”)
- regulação da atividade
proteica (dependendo da
função biológica, a
velocidade de renovação da
proteína poderá ser lenta ou
rápida - ½ vida)
- reciclagem de aminoácidos
(síntese de novas proteínas)
(a síntese de 1 aa gasta muita
energia, então reciclar essas
proteínas é muito eficiente)
- fonte de energia metabólica
(alpha cetoácidos podem
participar do ciclo de krebs)
> Pode acontecer em último caso,
quando o corpo precisa muito de
energia
DEGRADAÇÃO OXIDATIVA DOS
AMINOÁCIDOS
> Carnívoros: até 90% da energia
vem da oxidação dos aminoácidos
> Herbívoros: obtém parte de suas
necessidades energéticas a partir
dessa via
> Microorganismos: obtém
aminoácidos do ambiente e podem
utilizá-los como fonte de energia
> Plantas: raramente oxidam
aminoácidos para obter energia. A
fotossíntese é mais eficiente
DEGRADAÇÃO NOS ANIMAIS - OCORRE
> Durante a síntese/degradação
normais das proteínas celulares
> Ao ingerir uma dieta rica em
proteínas. Não são armazenados
nas células, então, se há em
excesso, são degradados
> Situações patológicas: jejum
prolongado ou diabetes melito
(proteínas corporais são
hidrolisadas e servem de
combustível metabólico)
DEGRADAÇÃO DAS PROTEÍNAS
INTRACELULARES
1- HIDRÓLISE LISOSSÔMICA
> Vesículas com o material proteico
a ser degradado juntam-se aos
lisossomos e as proteases realizam
a quebra dessas proteínas,
gerando vários aminoácidos livres

2- PROTEÓLISE MEDIADA PELO

SISTEMA UBIQUITINA-PROTEASSOMO

> Proteínas anormais ou de meia

vida muito curta

> Hidrólise seletiva

> Ocorre no citosol

- E1: ativadora de ubiquitina

- E2: conjugação a ubiquitina
- E3: ubiquitina ligase
> Gera uma cadeia poliubiquitina
que reconhece a proteína alpha, > Origem dos aminoácidos
que é reconhecida pelo - ¼ das proteínas da dieta
proteassomo e é quebrada por ele, - ¾ da degradação de
liberando aminoácido proteínas

PROTEÍNAS DA DIETA HUMANA > Remoção do grupo amina: passo

chave para a degradação

> Amina sai na forma de amônio ou

íon de amônio, que pode ir para o
ciclo da ureia ou o outro citado na
imagem

> Alpha-cetoácido: esqueleto

carbônico do aminoácido, que
sobrou após a amina sair. Ele pode
entrar no ciclo de krebs

1- REMOÇÃO DO GRUPO AMINA

NOS VERTEBRADOS > Amina é excretada na forma de

ureia

2- OXIDAÇÃO DOS
ALPHA-CETOÁCIDOS

> Formam vários desses ácidos

diferentes, que vão para vias
diferentes
> 20 cadeias carbônicas são
convertidas em compostos comuns
do metabolismo de carboidratos e
lipídeos
AMINOÁCIDOS GLICOGÊNICOS
> Produzem glicose
AMINOÁCIDOS CETOGÊNICOS
> Não produzem glicose
NO FÍGADO
REMOÇÃO OXIDATIVA DO
ALPHA-AMINO
> Transaminação
> Ocorre no citosol
aminotransferase
- passa a amina para o
alpha-cetoglutarato,
formando o L-glutamato e
um alpha-cetoácido
- existem várias
aminotransferases diferentes,
depende do aminoácido
doador da amina (ex:
glutamato aminotransferase)
> L-glutamato: doador de grupo
amino para vias biossintéticas. Mas
pode ocorrer a eliminação dos
produtos nitrogenados
> Serina e treonina: não são
transferidos pela aminotransferase.
A amina é removida de uma vez da
molécula e é liberada em forma de
amônio
TRANSDESAMINAÇÃO DO
GLUTAMATO
> Ocorre na matriz mitocondrial
> Amina do glutamato é transferida
para um oxaloacetato, formando
um alpha-cetoglutarato e um
aspartato
aspartato aminotransferase
(AST/TGO)
> Forma aspartato e libera amônio
> Amoniotélicos: excretam amônia
(vertebrados aquáticos). Amônia é
tóxica no meio terrestre
> Ureotélicos: excretam ureia
(vertebrados terrestres e tubarões)
> Uricotélicos: excretam ácido úrico
(répteis e aves)
NOS HEPATÓCITOS
> Glutamato libera amônia no
fígado
> Desaminação Oxidativa
> Ocorre na matriz mitocondrial
glutamato desidrogenase
- glutamato vira
alpha-cetoglutarato
- inibidor: GTP
- ativador: ADP
- libera NADH
- cetoglutarato pode entrar no
ciclo de krebs e amônia
liberada no ciclo da ureia
CONVERSÃO DA AMÔNIA EM UREIA
> Amônia é muito tóxica
> Ocorre a conversão para a ureia,
que não é tóxica, para ir para
corrente sanguínea
> Glutamina: transportador não CICLO DA UREIA
tóxico de amônia do cérebro para o
fígado (via corrente sanguínea) > Ocorre no fígado

> Reação requer ATP > Pode ocorrer na matriz

mitocondrial e no citosol
NOS MÚSCULOS
> Alta solubilidade
> Alanina: transportador não tóxico - é transportada na corrente
de amônia dos músculos para o sanguínea sem precisar de
fígado (ciclo glicose-alanina) um carreador

CICLO GLICOSE ALANINA > Excretada na urina pelos rins

> Produção de piruvato nos

músculos e conversão do piruvato
em glicose no fígado

> ATP produzido no músculo é

destinado a contração muscular

> Glutamina
- cérebro -> fígado

> Alanina
- músculos -> fígado

- Interconexões entre as vias

(krebs e ureia) são vantajosas
por economizar energia e
formam 1 NADH
>>>>>>> Gliconeogênese <<<<<<<
> Síntese de glicose, no citosol,
para gerar ATP
> Glicose: fonte de energia primária
em alguns tecidos
- cérebro, hemácias, medula
renal, músculo em exercício
> Acontece em períodos de jejum e
exercício físico intenso (produção
de epinefrina)
> É mais fácil transportar a glicose
do que ácidos graxos, por exemplo
> Seres humanos
- 190 gramas de glicose
disponível por dia (sangue e
glicogênio)
- 160 gramas: necessidade
diária de glicose
- somente o cérebro consome
120 gramas
- mesmo assim, em algumas
situações a quantidade de
glicose não é suficiente
> Baixa taxa de glicose sanguínea
- período entre refeições,
jejum, exercícios intensos
> Organismo passa a produzir a
própria glicose (gliconeogênese), a
partir de não-carboidratos
- produz cerca de 64% da
glicose em 1 dia de jejum e
100% em 2 dias de jejum
> Via universal: ocorre em todos os
organismos (animais, vegetais,
fungos e microorganismos)
> Mamíferos: ocorre nas células
hepáticas (fígado) e córtex renal
(rins) e é transportada pela
corrente sanguínea até outros
tecidos
> Plantas: sementes em germinação
PRECURSORES DA GLICONEOGÊNESE
> Animais: piruvato, lactato, glicerol
- nos mamíferos, aminoácidos
cetogênicos e ácidos graxos
não são convertidos em
glicose
> Plantas: triacilglicerol, CO2
(fotossíntese)
> Microorganismos: acetato,
lactato, propionato
CICLO DO GLIOXILATO
> Vegetais, microorganismos e
alguns invertebrados conseguem
converter acetil-CoA em
oxaloacetato
GLICERALDEÍDO 3-FOSFATO
> Mamíferos conseguem converter
glicerol em gliceraldeído 3-fosfato
glicerol quinase
> O gliceraldeído 3-fosfato pode
gerar o piruvato na fase de
pagamento da glicólise e,
posteriormente, ser convertido a
oxalacetato
EXERCÍCIOS FÍSICOS INTENSOS
> Glicólise e gliconeogênese estão
ativas
> Fornecimento de glicose para o
coração e músculo esquelético
(reciclagem e economia de energia)
- Ciclo de Cori
- Ciclo Glicose-Alanina

> Em exercícios, a contração
muscular forma o lactato em
excesso, que pode causar dor. Por
isso, o ideal é que ele seja
reoxidado a piruvato
CICLO DE CORI
> Músculo esquelético: produz o
lactato a partir da oxidação da
glicose
> Fígado: converte o lactato em
glicose novamente para abastecer
novamente os músculos
> Começa com lactato, termina em
glicose
CICLO GLICOSE-ALANINA
> Alanina nos músculos é gerada
pela transaminação do glutamato e
do piruvato, na degradação de
proteínas teciduais
> Alanina é transportada para o
fígado e reconvertida em piruvato
> A glicose formada nesse processo
volta para os músculos, para suprir
a necessidade energética
> Começa com alanina, termina em
glicose
GLICÓLISE x GLICONEOGÊNESE
> Fazemos glicólise quando há
muito ATP no organismo
- gliconeogênese inibida
> Fazemos gliconeogênese quando
há muito AMP no organismo
- jejum
- glicólise inibida
> 7 reações da gliconeogênese são
reações de “inversão” da glicólise,
mas as vias não são iguais, por
conta das 3 reações irreversíveis da
glicólise (1, 3 e 10)
> Por isso, são feitas reações de
contorno
1- CONVERSÃO DO PIRUVATO A
FOSFOENOL PIRUVATO
piruvato carboxilase: converte o
piruvato em oxalacetato
PEP carboxiquinase: converte o
oxalacetato em fosfoenolpiruvato
> Reagentes: piruvato, ATP, GTP e
H2O
> Produtos: fosfoenolpiruvato, ADP,
GTP, fosfato inorgânico e 2 H
> Via alternativa: quando o lactato
é o precursor
- após exercícios físicos
- ocorre nos hepatócitos
(citosol)
- pode ter malato nessa
reação também
lactato desidrogenase: converte o
lactato a piruvato, que é
transportado do citosol para
dentro da matriz mitocondrial
piruvato carboxilase: converte o
piruvato em oxalacetato
PEP carboxiquinase: converte o
oxalacetato em fosfoenolpiruvato
> Fosfoenolpiruvato: em ambos os
casos, é transportado para o
citosol e continua as reações da
gliconeogênese
2- CONVERSÃO DA FRUTOSE
1,6-BIFOSFATO EM FRUTOSE
6-FOSFATO
frutose 1,6-bifosfatase: converte a
frutose
> Não há formação de ATP
> Principal ponto de regulação da
gliconeogênese
3- CONVERSÃO DA GLICOSE
6-FOSFATO EM GLICOSE
glicose 6-fosfatase: faz a conversão
- presentes no retículo
endoplasmático de
hepatócitos e células renais
- por isso, elas são as únicas
capazes de transferir glicose
para o sangue
> Não há transferência do grupo
fosforila para o ADP
REAÇÃO GLOBAL
> Reagentes: 2 piruvato + 4 ATP +
2 GTP + 2 NADH + 2 H + 4 H2O
> Produtos: glicose + 4 ADP + 2 GDP
+ > Glicose 6-fosfato é convertida em
6 Pi + 2 NAD
REGULAÇÃO DA GLICONEOGÊNESE
> Saber quando o piruvato vai para
a via da gliconeogênese em vez da
via da glicólise
> Acetil-CoA em excesso
- inibe: complexo da piruvato
desidrogenase
- ativa: piruvato carboxilase
> Controle da gliconeogênese
- inibida por: AMP/ADP
- ativada por: alta
concentração de citrato
> Hormônios
- glucagon: indica pouca
glicose (faz gliconeogênese)
- insulina: indica muita glicose
(faz glicólise)
>>> SÍNTESE DE OLIGOSSACARÍDEOS
E POLISSACARÍDEOS <<<
> Açúcar liga-se a um nucleotídeo
- são utilizados nas reações de
condensação dos
carboidratos
- intermediários importantes
na síntese de vitamina C
> Vantagens da participação das
reações de síntese dos polímeros
de açúcar:
> Ajudam na irreversibilidade das
reações biossintéticas
> Contribuem com a atividade
catalítica: as ligações são não
covalentes, então a energia livre
ajuda na atividade catalítica
SÍNTESE DE GLICOGÊNIO
glicose 1-fosfato (fosfoglicomutase)
> Glicose 1-fosfato é convertida em
UDP glicose (UDP glicose
pirofosforilase)
> UDP glicose: uridina fosfato
glicose
- substrato da síntese do
glicogênio
- doadora de glicose ativada
Glicogênio + UDP glicose ----->
glicogenina, glicogênio sintase e
enzima de ramificação -----> > Necessidade repentina de energia
glicogênio + UDP

> Acontece quando há muito

glicose disponível

> Glicogenina: proteína indicadora

da síntese do glicogênio

> Ramificação do glicogênio

- aumenta a solubilidade
- aumenta o número de pontas
não redutoras

> Ativação: muito ATP e muita

glicose-6-fosfato
- armazena essa energia na
forma de glicogênio

> Inibição: AMP

INSULINA E REGULAÇÃO

> Alta concentração de glicose

- após alimentação

> Impede fosforilação

- não está precisando de ATP

> Estimula a síntese de glicogênio

- tem muita glicose livre, então
ela é armazenada em forma
de glicogênio

GLUCAGON E REGULAÇÃO

> Baixa concentração de glicose

- jejum

> Ativa a fosforilação

- oposto à insulina

> Estimula a produção de glicose

EPINEFRINA (ADRENALINA) E
REGULAÇÃO

> Ativa a quebra do glicogênio