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Faculdade de Ciências de Educação

Curso de Licenciatura em Ensino de Biologia

Desnaturação de proteínas

Nome do aluno: Narzito Simião Chicule

Código: 41230225

Maxixe, Novembro de 2023

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INSTITUTO SUPERIOR DE CIÊNCIAS E EDUCAÇÃO A DISTÂNCIA

Faculdade de Ciências de Educação

Curso de Licenciatura em Ensino de Biologia

Desnaturação de proteínas

Trabalho de Campo a ser submetido na

Coordenação do Curso de Licenciatura em
Ensino de Biologia do ISCED.

Nome do aluno: Narzito Simião Chicule

Código: 41230225

Maxixe, Novembro de 2023

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Índice
1. Introdução .................................................................................................................................... 3
1.1. Objectivo do trabalho ............................................................................................................... 3
1.1.1. Objectivo Geral...................................................................................................................... 3
1.1.2. Objectivos Específicos .......................................................................................................... 3
1.2. Metodologias ............................................................................................................................ 3
2. Fundamentação Teórica ............................................................................................................... 4
2.1. Desnaturação ............................................................................................................................ 4
2.1.1. Desnaturação protéica............................................................................................................ 4
2.1.2. Agentes físicos ....................................................................................................................... 5
2.1.2.1. Calor ................................................................................................................................... 5
3. Conclusão .................................................................................................................................... 8
4. Referencias Bibliográficas ........................................................................................................... 9
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1. Introdução

Abordamos neste trabalho a temática de “desnaturação de proteínas”. A desnaturação de

proteínas trata-se qualquer modificação na conformação (estrutura secundária, terciária ou
quartenária) sem rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária. As
estruturas são mantidas por interacções fracas e por isso são facilmente quebradas quando
expostas a calor, ácidos, sais ou álcool. À perda da estrutura tridimensional chama-se
desnaturação. De forma breve e sucinta apresentaremos pressupostos teóricos relacionados com o
tema.

1.1. Objectivo do trabalho

1.1.1. Objectivo Geral

 Abordar sobre a desnaturação de proteínas.

1.1.2. Objectivos Específicos

 Identificar a desnaturação de proteínas;

 Descrever a desnaturação de proteínas.

1.2. Metodologias

Para a elaboração do presente trabalho, recorreu-se à revisão bibliográfica das obras que tratam
do tema em destaque, que finalmente, culminou com a elaboração do presente texto.
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2. Fundamentação Teórica

2.1. Desnaturação

De forma breve e sucinta podemos afirmar que qualquer modificação na conformação (estrutura
secundária, terciária ou quartenária) sem rompimento das ligações peptídicas envolvidas na
estrutura primária.

As estruturas são mantidas por interações fracas e por isso são facilmente quebradas quando
expostas a calor, ácidos, sais ou álcool. À perda da estrutura tridimensional chama-se
desnaturação.

2.1.1. Desnaturação protéica

A estrutura nativa de uma proteína é uma entidade bem definida, com coordenadas estruturais
para cada um dos átomos da molécula, o mesmo não ocorre com a estrutura desnaturada

A desnaturação é um fenômeno no qual o estado inicial bem definido de uma proteína formada
sob condições fisiológicas é transformado em uma estrutura final mal definida sob condições não
fisiológicas, usando-se um agente desnaturante. Não envolve nenhuma mudança química na
proteína.

Aspectos negativos:
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 Perdas de algumas propriedades

 Muitas proteínas biologicamente ativas perdem sua atividade após desnaturação.
 Proteínas alimentares
 Perda de solubilidade e de algumas propriedades funcionais

Aspectos positivos:

 Processamento de alimentos
 Proteínas de leguminosas

Desnaturação térmica melhora acentuadamente a digestibilidade das proteínas, o que resulta da

inativação de inibidores de tripsina (enzima que age na proteínas).

 Reversível ou irreversível: depende das ligações que estabilizam sua conformação, da

intensidade e do tipo de agente desnaturante
 Desnaturação pelo calor: irreversível
 Desnaturação por uréia: comumente reversível

Agentes de desnaturação

 Físicos: temperatura, pressão hidrostática, cisalhamento

 Químicos: Alterações de pH, solventes orgânicos, solutos orgânicos

2.1.2. Agentes físicos

2.1.2.1. Calor

O calor é o agente desnaturante mais utilizado no processamento e na preservação de alimentos.

As proteínas passam por graus variados de desnaturação durante o processamento. Isso pode
afetar suas propriedades funcionais em alimentos, sendo, por isso, importante que se entendam os
fatores que afetam a desnaturação proteica.

Calor não muda a carga das proteínas (cargas ficam mais na superfície – ligação com a água).

Rompe as ligações de hidrogênio e ligações eletrostáticas - que estabilizam a sua conformação

causando também o desenrolamento da cadeia.
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Velocidade de desnaturação – depende da temperatura

-100C e – 400C – Desnaturação é irreversível

Nem sempre quanto menor a temperatura maior a estabilidade

Exceto:

enzima (galactosidase) – conserva sua atividade a temperatura de – 400C

Glicinina - proteína de armazenamento da soja

Agrega-se e precipita-se quando armazenada a 20C, tornando-se então solúvel quando retorna a
temperatura ambiente.

Temperaturas: 50 e 1000C – vibrações com rompimento de ligações – Desnaturação é irreversível

Água facilita a desnaturação térmica das proteínas.

O efeito da hidratação sobre a termoestabilidade é fundamentalmente relacionado à dinâmica da

proteína.

No estado seco, as proteínas apresentam estrutura estática, isto é, os segmentos polipetídicos têm
mobilidade restrita. À medida que o conteúdo de água aumenta, a hidratação e a penetração
parcial da água nas cavidades de superfície causam expansão da proteína.

A expansão da proteína aumenta a mobilidade e a flexibilidade da cadeia, sendo que as

moléculas assumem uma estrutura mais dinâmica.

Aquecimento promove maior acesso de água as pontes salinas e às pontes de hidrogênio

peptidicas do que seria possível no estados seco. Sais e açúcares afetam a termoestabilidade das
proteínas em soluções aquosas.

É dito que uma proteína sofreu desnaturação por calor ou frio quando ocorre uma mudança na
estrutura tridimensional original da mesma, com a ocorrência desta instabilidade estrutural a
proteína perde suas funções biológicas e sua funcionalidade. E embora já tenha sido estabelecida
experimentalmente a desnaturação fria, ela é muito mais difícil de estudar que a desnaturação
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quente, pois ela ocorre apenas a baixas temperaturas (ANFINSEN, 1973) (PRIVALOV, 1997)
(RAVINDRA; WINTER, 2003).

Ao considerar que a desnaturação fria ocorre com todas as proteínas deve se observar duas
excepções que se destacam, a primeira é que apesar de vários estudos sobre esse tipo de
desnaturação existe apenas um único relatório de desnaturação fria em organismos hipertermófilo
(organismos que sobrevivem a temperaturas acima de 60º C). A segunda excepção são as
proteínas intrinsecamente desordenadas, que são resistentes à desnaturação quente, mas não se
sabe o comportamento que elas terão a baixas temperaturas, pois elas tendem a mecanismos
cinéticos mais resistentes (TANTOS et al., 2009).

Contudo ainda as ligações não covalentes (que seriam as ligações de hidrogénio, interacções
eletrostáticas e a hidrofobicidade) têm uma participação de grande importância na estabilidade
estrutural das proteínas, sendo que essas ligações de hidrogénio são muito importantes para a
formação de estruturas secundárias, e as interacções eletrostáticas e hidrofóbicas são necessárias
para estabilizar a estrutura terciária (DILL, 1990) (KAUZMANN, 1959) (NICHOLLS et al.,
1991).

Desnaturação a frio deriva do efeito hidrofóbico, que surge da interacção competitiva da proteína
com a água. Este efeito tem demostrado ser a força dominante de condução para o enovelamento
de proteínas e é responsável pela estabilidade do núcleo da proteína.
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3. Conclusão

Concluímos neste trabalho que desnaturação qualquer modificação na conformação (estrutura

secundária, terciária ou quartenária) sem rompimento das ligações peptídicas envolvidas na
estrutura primária. As estruturas são mantidas por interacções fracas e por isso são facilmente
quebradas quando expostas a calor, ácidos, sais ou álcool. À perda da estrutura tridimensional
chama-se desnaturação. Desnaturação a frio deriva do efeito hidrofóbico, que surge da interacção
competitiva da proteína com a água. Este efeito tem demostrado ser a força dominante de
condução para o enovelamento de proteínas e é responsável pela estabilidade do núcleo da
proteína.
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4. Referencias Bibliográficas

ANFINSEN, C. B. Principles that govern the folding of protein chains. Science, American
Association for the Advancement of Science (AAAS), v. 181, n. 4096, p. 223–230, jul 1973.

DILL, K. A. Dominant forces in protein folding. Biochemistry, American Chemical Society

(ACS), v. 29, n. 31, p. 7133–7155, aug 1990.

KAUZMANN, W. Some factors in the interpretation of protein denaturation. In: Advances in

Protein Chemistry Volume 14. Elsevier BV, 1959. p. 1–63.

NICHOLLS, A.; SHARP, K. A.; HONIG, B. Protein folding and association: Insights from the
interfacial and thermodynamic properties of hydrocarbons. Proteins: Structure, Function, and
Genetics, Wiley-Blackwell, v. 11, n. 4, p. 281–296, dec 1991.

TANTOS, A.; FRIEDRICH, P.; TOMPA, P. Cold stability of intrinsically disordered proteins.
FEBS Letters, Elsevier BV, v. 583, n. 2, p. 465–469, jan 2009.