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Moisés Cuamba
Neyde
Raul Manjate
Universidade Save
Chongoene
2022
Joaquim Matsinhe
MoisésCuamba
Neyde
Raul Manjate
O Docente
____________________
Carlos Macuvele
Universidade Save
Chongoene
2022
Introdução
Os seres vivos são constituídos por macromoléculas responsáveis pela maioria das
funções vitais. Uma delas é a proteína, nome derivado do grego protos que significa a
“mais importante” ou “a primeira”. As proteínas, macromoléculas orgânicas, têm os α-
aminoácidos como subunidades estruturais básicas os quais possuem um grupo amino e
o radical R ligados ao primeiro átomo de carbono (α), em relação ao grupo ácido
carboxílico.
Para formar proteínas, os aminoácidos se ligam através das chamadas ligações
peptídicas, ligação dos grupos amino de um aminoácido e carboxila de outro, com
eliminação de uma molécula de água.
As proteínas podem ter propriedades e atividades totalmente diferentes pelas diversas
combinações e seqüências dos 20 aminoácidos existentes. Basta uma única mudança em
qualquer dos aminoácidos de uma seqüência para se ter uma nova proteína.
Podemos descrever a estrutura da proteína em quatro níveis:
Estrutura primária – seqüência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica.
Estrutura secundária – refere-se à configuração espacial da cadeia polipeptídica,
como ela se enrola ou forma camadas. A estrutura mais comum em proteínas
animais é a hélice-α , uma forma helicoidal. Uma estrutura secundária
alternativa é a folha pregueada β. Muitas proteínas consistem de regiões de α-
hélices e folhas pregueadas β alternadas.
Estrutura terciária – especifica a forma na qual a α-hélice, a folha pregueada β e
outras regiões estão dobradas.
Estrutura quaternária – associação entre proteínas individuais para formar um
arranjo específico.
A perda das estruturas secundária e terciária da proteína ou rompimento de ligações
peptídicas é denominada desnaturação da proteína. São fatores que provocam a
desnaturação: calor, radiações eletromagnéticas de certos comprimentos de onda (como
as emitidas em um microondas ou os raios ultravioletas do Sol), ácidos e bases,
solventes orgânicos, íons de metais pesados.
Objectivos
Geral:
Especificos:
Metodologia
Para a elaboração do presente relatório, recorreu-se a vários métodos que se destacam:
método da revisão bibliográfica, que constitui a leitura e interpretação de diversos
manuais inerentes a abordagem do tema em estudo e a participação da aula prática
realizada no laboratório de químicaonde foram realizadas as experiências.
Fundamentação teórica:
A desnaturação protéica é a perda da funcionalidade em decorrência de uma alteração
conformacional, originada pela ruptura de algumas ligações de sua estrutura (em nível
de estruturas quaternária, terciária e secundária). A desnaturação de uma proteína pode
ser reversível ou irreversível. Os fatores que podem alteram a estrutura de uma proteína
podem ser diversificados, incluindo a variação da temperatura e pH, ação de solventes
orgânicos, agentes oxidantes e redutores e até mesmo agitação intensa.
Experiência 1: Desnaturação da batata reno e do fígado bovino
Material
Vidrarias:
Placa de petri
Reagentes:
Água oxigenada/peróxido de hidrogénio
Acessórios:
Papel A4
Pinça
ciringa
Procedimentos
Adicionou-se sobre a folha de papel A4 as amostras de batata reno e fígado
bovino;
Adicionau-se uma amostra de batata reno na placa de petri;
Adicionou-se 5ml de água oxigenada na placa de petri contendo aamostra de
batata reno;
Adicionou-sea amostra de fígado bovino na mesmaplaca de petrique a batata
reno.
Resultado obtido
A batata reno reagiu lentamente com a água oxigenada formando uma pequena porção
de espuma, mas a amostra de fígadoreagiu rapidamente formando uma quantidade
maior de espuma quando comparada a espuma formada pela amostra batata reno.
4.1.2 Reagentes:
Água oxigenada/peróxido de hidrogénio
4.1.3 Acessórios:
Papel A4
Banho maria
Pinça
ciringa
4.1.4 Procedimentos
Adicionou-se sobre a folha de papel A4 as amostras de batata reno e fígado
bovino;
Adicionau-se uma amostra de batata reno nocopo de béquer;
Deixou-se o copo de béquerpor 07 minutos e 30 segundos no bamho maria a
uma temperatura de 100oC;
Foi removida a amostra de batata reno do copo de béquer e adicionada a Placa
de petri;
Adicionou-se 5ml de água oxigenada na placa de petri contendo aamostra de
batata renopré-aquecida;
Adicionau-se uma amostra defígado bovino no copo de béquer;
Deixou-se o copo de béquer por 07 minutos e 30 segundos no bamho maria a
uma temperatura de 100oC;
Foi removida a amostra defígado bovino jápré-aquecida do copo de béquer e
adicionada a mesma placa de petri que a batata renopré-aquecida.
Resultado obtido
A batata renopré-aquecidanão reagiu comágua oxigenada, mas a amostra de fígado
bovino pré-aquecidareagiu lentamente formando uma pequena quantidade de espuma.
Reagentes:
Ácido Nítrico
Acessórios:
ciringa
Procedimentos
Adicionou-se 5ml de leite a Placa de petri;
Adicionau-se 1mlde ácido nítrico a mesma placa de petri contendo leite.
Resultado obtido
O leite ficou denso após a adição o ácido nítrico e houve também a alteração da cor
tornando-se amarelado.
Discursão dos resultados
Experiência 1: A pequena porção de espuma formada lentamente pela batata reno
significa uma desnaturação reduzida por causa da pequena quantidade de proteínas (2%)
presentes na batata reno.
A maior porção de espuma formada rapidamentepelo fígado bovino significa que o
fígado tem maior quantidade de proteinas, por isso a rápida desnaturação.
Podemos afirmar que com a adição da água oxigenada na batata reno e no figado
bovino ocorre a desnaturação.
Experiência 2: A experiência com a batata pré-aquecida exposta a água oxigenada, não
ocorreu nenhuma reação, o que significa que não ocorreu a desnaturação.
A pequena porção de espuma formada lentamente pelo fígado bovinopré-aquecido,
significa que ocorreu a desnaturação de proteinas do fígado bovino, mas foi mais
reduzida quando comparada com a desnaturação do ígado não aquecida da primeira
experiência
Podemos afirmar que a temperaturaé um dos fatores que podem alterar a
estrutura de uma proteína.
Experiência 3: