UNIVERSIDADE FEDERAL DO MARANHÃO

CENTRO DE CIÊNCIAS SOCIAIS SAUDE E TECNOLOGIA

CURSO DE ENGENHARIA DE ALIMENTOS
DISCIPLINA DE QUÍMICA DE ALIMENTOS

DEGRADAÇÃO DA PROTEÍNA

IMPERATRIZ –MA
2023
MATHEUS SOUSA SILVA MENDES

DEGRADAÇÃO DA PROTEÍNA

Relatório de aula prática

apresentado à disciplina de
química de alimentos do curso
de Engenharia de Alimentos,
como requisito parcial para
obtenção de nota.

IMPERATRIZ-MA
2023
 Sumário
1 – INTRODUÇÃO..........................................................................................................4

2 – OBJETIVOS..............................................................................................................5

3 - MATERIAIS E MÉTODOS.........................................................................................6

3.1 Materiais e Reagentes...................................................................................................6

3.2 Métodos............................................................................................................................6

4 – RESULTADOS E DISCUSSÕES..............................................................................8

5 – CONCLUSÃO............................................................................................................9

REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS..............................................................................10
1 – INTRODUÇÃO
A desnaturação de proteínas é um processo no qual as estruturas
secundária, terciária e quaternária das proteínas são alteradas, resultando na
perda da função biológica. Esse fenômeno pode ocorrer devido a fatores como
temperatura, pH extremos, solventes orgânicos, agentes desnaturantes
químicos, entre outros. Quando uma proteína é desnaturada, suas ligações não
covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e forças
eletrostáticas, são rompidas, levando à desorganização da estrutura
tridimensional.
A temperatura é um dos principais fatores que podem levar à
desnaturação proteica. Aumentos significativos na temperatura podem levar ao
rompimento das ligações de hidrogênio, o que causa a desestabilização da
estrutura secundária da proteína. Além disso, a alta temperatura pode
aumentar a agitação molecular, resultando na ruptura das interações
hidrofóbicas e eletrostáticas, levando à desnaturação da estrutura terciária e
quaternária. Estudos demonstraram que diferentes proteínas têm pontos de
desnaturação térmica específicos, conhecidos como temperatura de
desnaturação, que podem variar amplamente. [1]
Outro fator importante que causa a desnaturação proteica é o pH
extremo. A mudança brusca no pH pode alterar a carga elétrica das cadeias
laterais de aminoácidos, perturbando as interações eletrostáticas e,
consequentemente, a estrutura tridimensional da proteína. A desnaturação
proteica por pH ocorre tanto em ambientes ácidos como alcalinos. Cada
proteína possui uma faixa de pH em que é estável e funcional, conhecida como
pH ótimo. Fora dessa faixa, a proteína pode sofrer desnaturação e perder sua
atividade biológica. [2]

Agentes químicos também podem induzir a desnaturação proteica.

Diversos compostos, como ureia, guanidina e detergentes, têm a capacidade
de romper as interações não covalentes e causar a desnaturação. Esses
agentes podem solubilizar a proteína, interagindo com as cadeias laterais dos
aminoácidos e desfazendo as interações hidrofóbicas, levando à desnaturação
da estrutura tridimensional. Além disso, agentes desnaturantes químicos
podem modificar as pontes de dissulfeto, que são ligações covalentes

4
importantes para a estabilidade da estrutura terciária e quaternária das
proteínas. [3]

2 – OBJETIVOS
Realizar as aferições de absorbância da Albumina pelo
espectrofotômetro em função da temperatura, analisando assim a sua
alteração.

5
3 - MATERIAIS E MÉTODOS
3.1 Materiais e Reagentes

 Rotaevaporador
 Espectrofotômetro
 Béquer (100 ml)
 Bastão vidro
 Proveta (50 ml)
 Balão volumétrico (100 ml)
 Tubos de ensaio (5 unidades)
 Pipeta graduada (10 ml)
 Suporte universal (2 unidades)
 Argola (2 unidades)
 Funil (2 unidades)
 Filtro de Papel
3.2 Métodos

Fora separado 10 ml de clara de ovo em uma proveta, para que fosse

encaminhada para um Becker, lavamos a proveta com água destilada para que
não perdêssemos material, e então encaminhamos para um balão de 100 ml,
ajustamos o menisco com água destilada até chegar em 100 ml, levamos de
volta para o Becker para agitar com o auxilio de um bastão de vidro, para
depois filtrarmos. Separamos 8 tubos de ensaio devidamente identificados e
pipetamos 5 ml da solução em cada um, levamos uma amostra (T0) para o
espectrofotômetro, que resultou em 0,00 em Absorbância (A), em seguida outro
tubo de ensaio foi encaminhado para o banho maria, de temperatura a 50 º C
(T1) onde ficou por 3 minutos, fora retirado e encaminhado para resfriamento
em água corrente, para então ir para o espectrofotômetro novamente,
resultando em 0,001 de Absorbância (A), o procedimento foi repetido para
todos os outros tubos de ensaios, em temperaturas diferentes.

6
Tabela 1 – Temperaturas utilizadas no experimento.

7
4 – RESULTADOS E DISCUSSÕES
Obtivemos assim uma relação entre a temperatura e o grau de
absorbância.

Tabela 2 – Relação entre temperatura e Absorbância.

Com os dados que obtemos, observamos experimentalmente que a

absorvância aumenta conforme é submetida ao aumento de calor, que é um
dos fatores que desestabilizam a sua conformação.

Gráfico 1 – Representação gráfica da temperatura em relação à absorbância

Através dessa representação gráfica é possível notar que a desnaturação

da proteína não acontece de forma linear, a variação de temperatura em 10º C
ocasiona um aumento de cerca de 40% no valor da radiação absorvida pela
amostra, enquanto outros casos apontam uma variação de 40% em uma
diferença de apenas 2ºC.
8
5 – CONCLUSÃO
Através deste experimento, observamos a proteína ser extraída e
desnaturada conforme o aumento de temperatura. Por meio dos resultados
obtidos, podemos concluir que a absorbância do material foi aumentando de
acordo com o aumento de desnaturação, o que podemos observar
empiricamente com a alteração da cor e da consistência da amostra que
utilizamos.

9
 REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

[1]. Berg, J.M., Tymoczko, J.L., & Gatto, G.J. (2015). Bioquímica. 8ª ed. Porto
Alegre: Artmed.

[2]. Nelson, D.L., Cox, M.M. (2020). Lehninger Princípios de Bioquímica. 7ª ed.
Porto Alegre: Artmed.

[3]. Alberts, B., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K., & Walter, P.
(2008). Molecular Biology of the Cell. 5th ed. New York: Garland Science.

10