BIOQUÍMICA ENGENHARIA ALIMENTAR II E EXPERIMENTÁL

SOBRE ENZIMA DE LIASE

(TABHALHO)

Pelo: Grupo II/VI

Nú NRE NOME SEMESTER/TURME

1. 2019.03.04.042 Edmundo Pinto Cabral VI/A

2. 2017.03.04.065 Domingos Manuel Freitas X/A

3. 2019.03.04.150 Julmira Gusmão VI/B

4. 2017.03.04.080 Eugenio Soares X/A

5. 2019.03.04.084 Junito R. L. dos Santos Belo VI/B

6. 2019.03.04.122 Rodolfo Julio Soares VI/A
7. 2019.03.04.031 Cesaltino Soares Martins VI/B
8. 2019.03.04.101 Maria Imaculada Soares VI/A
9. 2018.03.04. Rofina da Costa VIII/A

DEPARTAMENTO DO ENSINO DE QUÍMICA

FACULDADE DE EDUCAÇÃO, ARTES E HUMANIDADES

UNIVERSIDADE NACIONAL TIMOR LOROSA’E

DILI

2021
 PREFÁCIO
Quero agradecer a cada um de vocês pelo esforço e dedicação que colocam

diariamente no trabalho. Obrigado, equipe! Vocês são a prova de que o

sucesso se alcança através de talento, determinação e trabalho duro.

Cada um de vocês contribui para o bom funcionamento da equipe,

permitindo assim que os projetos sejam realizados. Todos estão de

parabéns pelo excelente trabalho realizado, e pelo espírito de união e

sacrifício que existe na equipe!

O sucesso de alguém nunca é alcançado sem a ajuda de uma boa equipe.

Por isso, agradeço aos meus colegas pela preciosa colaboração nesse

trabalho.
Lyase

Definição

substantivo, plural: lyases

(bioquímica) Enzima que catalisa a quebra de uma ligação química por

meios que não envolvem hidrólise ou oxidação e forma uma ligação dupla

ou adiciona um grupo a uma ligação dupla.

Em bioquímica, uma liase é uma enzima que catalisa a quebra (uma reação
de eliminação) de várias ligações químicas por outros meios que não a
hidrólise (uma reação de substituição) e oxidação, muitas vezes formando
uma nova ligação dupla ou uma nova estrutura de anel. 1] a reação reversa
também é possível (chamada reação de Michael). Por exemplo, uma
enzima que catalisou esta reação seria uma liase:

ATP campo + PP

As liases diferem de outras enzimas na medida em que requerem apenas

um substrato para a reação em uma direção, mas dois substratos para a
reação reversa.

Suplemento

Uma enzima é um catalisador ou um produto químico produzido pelas

células para acelerar uma reação bioquímica. Geralmente é uma molécula

de proteína com uma sequência característica de aminoácidos que se

dobram para produzir uma estrutura tridimensional específica, o que dá à

molécula propriedades únicas. Outra molécula com atividade catalítica é a

ribozima, uma enzima feita de RNA em vez de proteína. As enzimas

podem ser classificadas e nomeadas de acordo com a reação que catalisam:

(1) oxidorredutases, (2) transferases, (3) liases, (4) isomerases e (6) ligases.

Liases são enzimas que catalisam a quebra de uma ligação química entre

duas partes de uma molécula por meios bioquímicos diferentes da hidrólise

e da oxidação. Eles geralmente formam uma ligação dupla ou adicionam

uma nova estrutura de anel. Um exemplo é a liase que atua no ATP

resultando na formação de cAMP e PPi.

Uma das características distintivas de uma liase é exigir um substrato para

a reação em uma direção e dois substratos para a reação reversa (referido

como adição de Michael).

Liases incluem descarboxilases, aldolases e desidratases.

Lyase

Em bioquímica , uma liase é uma enzima que catalisa a quebra (uma reação

de "eliminação" ) de várias ligações químicas por outros meios que não

a hidrólise (uma reação de "substituição" ) e a oxidação , geralmente

formando uma nova ligação dupla ou uma nova estrutura de anel. A reação

reversa também é possível (chamada de " adição de Michael "). Por

exemplo, uma enzima que catalisou essa reação seria uma liase:

ATP → cAMP + PP i

As liases diferem de outras enzimas por exigirem apenas um substrato para

a reação em uma direção, mas dois substratos para a reação reversa.

Nomenclatura

Os nomes sistemáticos são formados como " grupo-liase substrato ". Os

nomes comuns incluem descarboxilase , desidratase , aldolase , etc.

Quando o produto é mais importante, a sintase pode ser usada no nome, por

exemplo, fosfossulfolactato sintase (EC 4.4.1.19, adição de Michael de

sulfito a fosfoenolpiruvato). Uma combinação de uma eliminação e uma

adição de Michael é vista na O-succinil-homo-serina (tiol) -lyase (MetY ou

MetZ) que catalisa primeiro a eliminação γ de O-succinil-homo-serina

(com o succinato como grupo de saída) e, em seguida, a adição sulfeto ao

intermediário de vinil, esta reação foi primeiro classificada como uma liase

(EC 4.2.99.9), mas foi então reclassificada como uma transferase (EC

2.5.1.48).
Classificação

As liases são classificadas como EC 4 na classificação do número EC de

enzimas. Liases podem ser classificadas em sete subclasses:

 EC 4.1 inclui liases que clivam ligações carbono-carbono,

como descarboxiliases (EC 4.1.1), aldeído-liases (EC 4.1.2),

oxoácidos liases (EC 4.1.3) e outros (EC 4.1.99)

 EC 4.2 inclui liases que clivam as ligações carbono-oxigênio,

como desidratases

 EC 4.3 inclui liases que clivam as ligações carbono-nitrogênio

 EC 4.4 inclui liases que clivam ligações carbono-enxofre

 EC 4.5 inclui liases que clivam ligações de haleto de carbono

 EC 4.6 inclui liases que clivam ligações fósforo-oxigênio,

como adenilil ciclase e guanilil ciclase

 EC 4,99 inclui outras liases, como ferrochelatase

Liases associadas à membrana

Algumas liases se associam a membranas biológicas como proteínas de

membrana periférica ou ancoradas por meio de uma única hélice

transmembrana .
Classificação e nomenclatura

As carboxi-liases são categorizadas no número EC 4.1.1. [2] Normalmente,

eles são nomeados após o substrato cuja descarboxilação eles catalisam ,

por exemplo, a piruvato descarboxilase catalisa a descarboxilação

do piruvato .

1. Carboxi-liases

Carboxiliases , também conhecidas como descarboxilases , são carbono-

carbono liases que adicionam ou removem um

grupo carboxila de compostos orgânicos . Essas enzimas catalisam a

descarboxilação de aminoácidos, beta-cetoácidos e alfa-cetoácidos

2. Desidratase

As desidratases são um grupo de enzimas liases que formam ligações

duplas e triplas em um substrato por meio da remoção de água. [1] Eles

podem ser encontrados em muitos lugares, incluindo mitocôndrias,

peroxissomo e citosol. [2] Existem mais de 150 enzimas desidratase

diferentes [3] que são classificadas em quatro grupos. As desidratases

podem atuar sobre a hidroxiacil-CoA com ou sem cofatores, e algumas têm

um aglomerado metálico e não metálico atuando como sítio ativo. [ citação

necessária ] Uma deficiência de desidratase no corpo pode levar a uma

condição menos grave de hiperfenilalaninemia , que envolve uma presença

excessiva de fenilalanina no sangue. É causada por um distúrbio genético

recessivo no DNA autossômic

3. Adenilato Ciclase

Trimero de adenilato ciclase (sensível à calmodulina), bacillus anthracis

A epinefrina liga-se ao seu receptor, que se associa a uma proteína G

heterotrimérica. A proteína G se associa à adenilil ciclase, que converte

ATP em ampc, disseminando o sinal.

Ligações Fósforo-Oxigênio

A adenilil ciclase (EC 4.6.1.1 C, também conhecida como adenil ciclase e

adenilato ciclase, abreviada AC) é uma enzima com funções regulatórias

fundamentais em praticamente todas as células. 2 t é a enzima mais

polifilética conhecida: seis classes distintas foram descritas, todas

catalisando a mesma reação, mas representando famílias gênicas não

relacionadas, sem homologia de sequência ou estrutural conhecida. 3] a

classe mais conhecida de adenylyl cyclases é a classe Ill ou AC-III

(numerais romanos são usados para as classes). AC-IIl ocorre amplamente

em eucariotos e tem papéis importantes em muitos tecidos humanos.

4. Ferrochelatase

Ferrochelatase (ou pratoporfirina ferrochelatase) é uma enzima codificada

pelo gene FECH em humanos. [1] errochelatase catalisa a oitava e etapa

terminal na biossíntese de heme, convertendo a protoporfirina IX em heme

B. Ela catalisa a reação: Ferrochelatase

Função

A ferroquelatase catalisa a inserção do ferro ferroso na protoporfirina IX na

via de biossíntese do heme para a formação do heme B. a enzima está

localizada no lado voltado para a matriz da membrana mitocondrial interna.

A Ferrochelatase é o membro mais conhecido de uma família de enzimas

que adicionam cátions metálicos divalentes às estruturas tetraptrapantes 2)

por exemplo, a quelatase de magnésio adiciona magnésio à protoporfirina

IX na primeira etapa da biossíntese bacterioclorofila 3

O Heme B é um cofator essencial em muitas proteínas e enzimas. Em

particular, hemeb desempenha um papel fundamental como o transportador

de oxigênio na hemoglobina nas células vermelhas do sangue e mioglobina

nas células musculares. Além disso, o heme B é encontrado no citocromo

B, um componente chave da qcitocromo c oxidorredutase (complexo III) na

fosforilação oxidativa.4)