Glicólise

Fim da fase preparatória!

O que aconteceu até aqui??

Glicos
e GAP GAP
(6C) (3C) (3C)
Fim da fase de pagamento, fim da glicólise!
O que aconteceu nessa fase?

GAP GAP
GAP

Piruvato Piruvato
Glicólise
Fermentação alcoólica

2 Ethanol
Glicólise
Fermentação lática
Metabolismo do piruvato: Mecanismos de regeneração do NAD+

Condições anaeróbicas

Condições anaeróbicas

Condições aeróbicas
Glicólise
1. Hexoquinase

Fígado x Outros órgãos

Hexoquinase muscular

Hexoquinase I:

• Km = 0,1mM
• [Glicose] plasmática 5 a 8 mM
• Enzima funciona sempre em
Vmáx
Hexoquinase hepática

Hexoquinase IV (glicoquinase) :

• Km > 10 mM
Glicólise
Hexoquinase muscular

Hexoquinase I:

• Km = 0,1mM • É inibida pelo produto (Glicose

• [Glicose] plasmática 5 a 8 mM 6P)
• Enzima funciona sempre em
Vmáx

HK
Glicose + ATP Glicose6P + ADP + H
Hexoquinase hepática

Hexoquinase IV (glicoquinase) :

• Km > 10 mM

• Não é inibida pelo produto (Glicose

6P)

• Quando a glicose está

escassa, garante que
tecidos como cérebro e
músculo tenham
prioridade no uso!
Glicólise
 2. Fosfofrutoquinase
(PFK1)

• Baixa de energia:
AMP, ADP
estímulo da
glicólise

• Alta de energia:
ATP
desaceleração da
glicólise
Glicólise
Frutose 2,6 - bisfosfato
 • Em 1981: Foi descoberta a
enzima capaz de fazer a
reação inversa, gerando
F6P.

Glicneogênese
PFK 1
Glicólise

F1,6BPase
F6P + ATP F1,6BP + ADP F1,6P F6P + Pi

Regulador
Regulador

PFK 2 F2,6BPase
F6P + ATP F2,6BP + ADP F2,6P F6P + Pi
Enzima Bifuncional
Jejum - Fígado
Modelo geral do mecanismo responsável pela regulação
de enzimas por fosforilação - defosforilação
 Mecanismo responsável pela modificação covalente
da enzima bifuncional PFK2 / F-2,6-Pase
(a e b indicam as formas ativa e inativa das enzimas)
Jejum - Fígado
Glicólise
Exercício - Músculo
 PFK2 / F2,6Pase

Isoenzima hepática

Isoenzima cardíaca
Glicólise
Piruvato quinase – regulação por fosforilação