Síntese e Degradação de Aminoácidos
Catabolismo de
Aminoácidos
São obtidos por meio da
degradação de proteínas (da dieta ou
endógenas) no trato digestório pela ação
de enzimas específicas. Todavia, eles
também são degradados durante a
renovação de proteínas celulares,
quando ingeridos em excesso e durante
jejum ou diabetes melito (quebra de
outros nutrientes).
Proteínas intracelulares e da
dieta > aminoácidos > NH4+ (utilizada
no anabolismo ou excreção) e alfa-
cetoácidos (utilização no anabolismo ou
participação no ciclo de krebs)
O metabolismo central de
aminoácidos é o fígado - em razão da
liberação de substâncias tóxicas
(amônia, NH4)
Ubiquitina-Proteossomo: Quando uma
proteína está velha, mal formada ou é
indesejada pelo organismo, ela é
“ubiquitinada” (marcada) - são
acopladas cadeias de ubiquitina a elas.
A ubiquitina também é um indicador
biológico da idade/uso de proteínas.
As proteínas ubiquitinadas são
encaminhadas para o proteossomo,
onde, com ajuda de ATP, elas são
degradadas.
obs: essa via pode assim ser considerada
como um reciclador intracelular de
proteínas, pois as divide em
aminoácidos, os quais podem ser usados
pela célula para criar novas proteínas.
Destino Metabólico do Grupo Amina:
Um aminoácido pode ter dois
destinos:
1. Produção de amônia e,
posteriormente, ureia;
2. Produção de alfa-
cetoácidos e, posteriormente, corpos
cetônicos, glicose ou CO2 + H2O.
Ambas as vias metabólicas são
unidas pelo Aspartato arginino-
succinato derivado do ciclo do ácido
cítrico.
Além disso, são unidos por
glutamato, glutamina, alanina e
aspartato.
Glutamato/glutamina → Alfa-
cetoglutarato
Alanina → Piruvato
Aspartato → Oxalacetato
Passos para o catabolismo:
Remoção do nitrogênio: Os
aminoácidos sofrem desaminação
(aminotransferase). Há auxílio da
coenzima vitamina B6.
obs: As aminotransferases são enzimas
encontradas no citosol das células em
todo o organismo.
Remoção do nitrogênio do glutamato:
Inicialmente ocorre a transaminação
(transferência de grupo amina entre
compostos), na qual glutamato “acolhe”
um NH3 e se torna glutamina (fígado) e
piruvato “acolhe” uma NH3 e se torna
uma alanina (músculos). Quando chega
ao seu destino final, o NH3 é liberado e
enviado para a ureia (desaminação).
Proteínas se transformam em
aminoácidos que, por gliconeogênese,
formam glicose (piruvato).
obs: A glutamina é uma forma de
transporte não tóxico para a amônia,
estando normalmente presente no
sangue. A alanina é quem realiza essa
função nos músculos.
obs: A alanina é um tipo de aminoácido
não essencial
cítrico. Essa etapa caracteriza-se como
ÚNICA reversível do ciclo.
4. A arginina é clivada em
ureia e ornitina, sendo essa última
enviada para o início do ciclo.

Conexão entre ciclos:

Vias de degradação dos aminoácidos:

Ciclo da Ureia:
Os grupos amino utilizados no
ciclo são derivados das reações de
transaminação.
Inicia-se nas mitocôndrias
hepáticas.
Assim que chega na organela, o
NH4 une-se ao CO2 (derivado da
respiração mitocondrial), formando o
carbamoil-fosfato. Essa reação define o
início do ciclo. São quatro etapas:

1. Transferência do grupo
carbamoila do carbamoil-fosfato para a
ornitina, possibilitando a formação de
citrulina e liberação de fosfato.
2. Formação do arginino-
succinato pela reação de condensação
entre o grupo amino do aspartato Síntese de Aminoácidos
(produzido na mitocôndria por
transaminação) e o ureido - carbonila - Aminoácidos são compostos por:
da citrulina. um grupo amina (NH3), um grupo
3. O arginino-succinato é carboxila (COO-), um radical e um
clivado, formando arginina e fumarato. hidrogênio acoplados a um carbono.
obs: O fumarato é convertido em malato Eles são divididos em essenciais e não
e transferido para o ciclo do ácido essenciais.
Metabolismo do nitrogênio:

Nos sistemas vivos, o nitrogênio

reduzido é inicialmente incorporado nos
aminoácidos e, a seguir, em uma
variedade de outras biomoléculas,
incluindo os nucleotídeos. O ponto-
chave para essa entrada do nitrogênio é
o aminoácido glutamato. O glutamato e
a glutamina são doadores de nitrogênio
em uma ampla gama de reações
biossintéticas. A glutamina-sintetase,
que catalisa a formação de glutamina a
partir do glutamato, é uma importante
enzima reguladora do metabolismo do
nitrogênio. (resumo - lehninger)
As vias biossintéticas para os
aminoácidos e os nucleotídeos utilizam
repetidamente os cofatores biológicos
piridoxal-fosfato, tetra-hidrofolato e S-
adenosilmetionina. O piridoxal-fosfato é
necessário para reações de
transaminação envolvendo o glutamato
e para outras transformações dos
aminoácidos. Transferências de grupos
de um carbono necessitam de S-
adenosilmetionina e tetra-hidrofolato.
Glutamina-amidotransferases catalisam
reações que incorporam o nitrogênio
derivado da glutamina.

Biossíntese de aminoácidos:
Todos os aminoácidos são
derivados de intermediários da glicólise,
do ciclo do ácido cítrico ou da via das
pentoses-fosfato. O nitrogênio entra
nessas vias por meio do glutamato ou
glutamina.