Universidade Católica de Moçambique

Instituto de educação à Distância

Desnaturação das Proteínas

Nome do estudante: Albertina Martinho Augusto

Código do estudante: 708215921

Curso: Biologia

Disciplina: Experiencias do laboratório

Ano frequência: 1º

Pemba, Novembro de 2022

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 Índice 0.5
Aspectos
 Introdução 0.5
Estrutura organizacionai
s  Discussão 0.5
 Conclusão 0.5
 Bibliografia 0.5
 Contextualização
(Indicação clara do 1.0
problema)
 Descrição dos
Introdução 1.0
objectivos
 Metodologia
adequada ao objecto 2.0
do trabalho
 Articulação e
domínio do discurso
Conteúdo académico (expressão
2.0
escrita cuidada,
coerência / coesão
Análise e textual)
discussão  Revisão bibliográfica
nacional e
internacionais 2.
relevantes na área de
estudo
 Exploração dos dados 2.0
 Contributos teóricos
Conclusão 2.0
práticos
 Paginação, tipo e
tamanho de letra,
Aspectos
Formatação paragrafo, 1.0
gerais
espaçamento entre
linhas
Referência Normas APA
 Rigor e coerência das
s 6ª edição em
citações/referências 4.0
Bibliográfi citações e
bibliográficas
cas bibliografia

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Recomendações de melhoria:

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Índice
Folha de Feedback.........................................................................................................1

Recomendações de melhoria:........................................................................................2

1. Introdução...............................................................................................................3

1.1. Objectivo Geral...................................................................................................4

1.1.1. Objectivos Específicos....................................................................................4

1.2. Metodologia........................................................................................................4

2. Fundamentação Teórica.............................................................................................4

2.1. Desnaturação das Proteínas....................................................................................4

2.2. Estrutura de proteína e ácido nucléico....................................................................5

2.3. Causas de desnaturação..........................................................................................6

2.4. Álcool desnaturado.................................................................................................7

2.5. O que é álcool desnaturado.....................................................................................8

2.6. Desnaturação – Biologia.........................................................................................9

2.7. Experiencia:..........................................................................................................10

3. Conclusão.................................................................................................................11

4. Referencias Bibliográficas.......................................................................................12

1. Introdução

O presente trabalho tem como tema as preparações temporais e definitivas. A

experimentação ocupou um papel essencial na consolidação das ciências naturais a
partir do século XVII e, no século XX esses conceitos foram refinados trazendo

3
diversas mudanças inclusive na formação dos professores. A inclusão das novas
práticas de ensino se estendeu para todos os ramos das ciências e, desde então, são
alvos de debates para se analisar a forma mais efectiva para incorporar esses métodos
nas aulas. O ensino por experimentação permite articular a teoria e a prática no
objectivo de proporcionar a melhor compreensão do conteúdo didáctico e é de grande
importância na construção do conhecimento.

1.1. Objectivo Geral

Para Andrade (2009) o objetivo geral está ligado ao tema de pesquisa.

Compreender sobre a desnaturação das Proteínas;

1.1.1. Objectivos Específicos

De acordo com Marconi &Lakatos (2003, P.219) os objetivos específicos “apresentam
caráter mais concreto. [...], permitindo, de um lado, atingir o objetivo geral e, de outro,
aplicá-lo a situações particulares. ” Portanto, os objetivos específicos são o
desmembramento do objetivo geral, facilitando o percurso da pesquisa

 Descrever as técnicas de preparações temporais e definitivas;

 Distinguir as a desnaturação das Proteínas;
 Apresentar experiencia sobre a desnaturação das Proteínas.

1.2. Metodologia
Gil (2008) diz que metodologia descreve os procedimentos a serem seguidos na
realização da pesquisa. Para se realizar a pesquisa vou recorrer numa leitura
interpretativa de obras diversas que abordam o assunto e usarei alguns artigos
disponibilizados na internet.

4
 2. Fundamentação Teórica

2.1. Desnaturação das Proteínas

Gazzinelli (2006), a desnaturação refere-se ao processo de distorção da estrutura
secundária ou terciária da proteína, que pode ser classificada como desnaturação
irreversível ou reversível.
Para Nanni (2010), a desnaturação define o desdobramento ou quebra de uma proteína,
modificando sua estrutura tridimensional padrão. As proteínas podem ser desnaturadas
por acção química, calor ou agitação, fazendo com que uma proteína se desdobre ou que
suas cadeias polipeptídicas se tornem desordenadas, tipicamente deixando as moléculas
não funcionais.
Em química, a desnaturação é definida como um processo no qual uma estrutura
molecular se desvia de seu estado original quando exposta a um agente desnaturante.
Em biologia, exemplos de biomoléculas que desnaturam são proteínas e ácidos
nucleicos (por exemplo, DNA). Uma proteína desnaturada, por exemplo, significa uma
proteína cuja estrutura tridimensional (3D) é interrompida devido à exposição a certos
fatores químicos ou físicos (chamados desnaturantes).

Os desnaturantes podem estar na forma de calor, radiação, ácido, solventes, etc. Quando
uma proteína é exposta a um desnaturante, sua estrutura é alterada resultando na perda
de sua actividade e função biológica inata. Além da proteína, o ácido nucléico, como o
DNA, também pode ser desnaturado.

Expor o DNA ao calor, por exemplo, pode fazer com que sua estrutura 3D mude. Do
estado original de fita dupla, ele pode se transformar em uma molécula de fita simples
devido à dissociação das duas fitas por aquecimento.

2.2. Estrutura de proteína e ácido nucléico

Gazzinelli (2006), as proteínas são compostas de aminoácidos e estão organizadas em
vários níveis estruturais diferentes. A estrutura primária é simplesmente a sequência de
blocos de construção de aminoácidos que definem a proteína.

Esses blocos de construção são mantidos juntos por ligações covalentes conhecidas
como ligações peptídicas. As estruturas secundária, terciária e quaternária descrevem os

5
arranjos tridimensionais de subunidades de proteínas, proteínas inteiras e complexos de
proteínas.

Essas estruturas resultam de cadeias de blocos de construção de aminoácidos que se

dobram sobre si mesmas, devido à formação de vários tipos de ligações relativamente
fracas entre unidades em diferentes partes da cadeia.

A estrutura secundária resulta da ligação de hidrogénio entre um átomo de hidrogênio

em uma unidade de aminoácido e um átomo de oxigénio em outra.

Isso pode produzir uma formação em espiral ou semelhante a uma folha, ou uma
combinação de ambas. A estrutura terciária resulta da formação de ligações entre essas
bobinas e folhas, dando uma unidade de proteína tridimensional. A estrutura quaternária
é formada pela união de duas ou mais dessas unidades.

Estruturas terciárias e quaternárias são mantidas juntas por uma variedade de tipos de
ligações, incluindo ligações de hidrogénio. Também podem se formar ligações
dissulfeto covalentes entre os átomos de enxofre em duas unidades de aminoácidos. As
“pontes de sal” se formam quando partes de moléculas com cargas opostas se atraem de
maneira semelhante às ligações iónicas encontradas nos sais.

A desnaturação geralmente não afecta a estrutura primária, mas causa a degradação dos
complexos arranjos tridimensionais das proteínas.

A maioria das funções das proteínas resulta de características químicas decorrentes dos
arranjos tridimensionais das cadeias de aminoácidos, de modo que a degradação dessas
estruturas geralmente resulta em perda da função da proteína. As enzimas são uma
classe importante de proteínas em que as formas das moléculas são cruciais para suas
funções.

Os ácidos nucléicos, como DNA e RNA, têm duas fitas constituídas de unidades
conhecidas como bases. Os fios são unidos em uma forma de dupla hélice por ligações
de hidrogénio entre bases em lados opostos.

Durante a desnaturação, os fios são separados pela quebra dessas ligações.

6
 2.3. Causas de desnaturação
Nanni (2010), vários factores podem causar a desnaturação de proteínas e ácidos
nucléicos. O aquecimento faz com que as moléculas vibrem com mais vigor, o que pode
levar à quebra de ligações, especialmente as mais fracas.

Muitas proteínas serão desnaturadas se forem aquecidas a temperaturas acima de 105,8

° F (41 ° C), devido à quebra das ligações de hidrogénio.

Um exemplo conhecido é a mudança que ocorre na clara do ovo quando ela é

aquecida: a proteína albumina é desnaturada e se transforma de um gel transparente em
um sólido branco.
As proteínas também são desnaturadas quando os alimentos são cozidos, um processo
que mata microorganismos prejudiciais.

A desnaturação também pode ser causada por vários agentes químicos. Ácidos e bases
fortes, devido à sua natureza iónica, interagem com as pontes de sal que ajudam a
manter unidas as estruturas terciárias das proteínas.

As partes carregadas positiva e negativamente desses compostos são atraídas para as

partes com carga oposta de uma ponte de sal de proteína, quebrando a ligação entre as
diferentes partes da cadeia da proteína.

Os sais de alguns metais também podem ter esse efeito.

As ligações dissulfeto covalentes também podem ser quebradas, levando à

desnaturação. Compostos de alguns metais pesados, como chumbo, mercúrio e cádmio,
podem fazer isso, porque se ligam facilmente ao enxofre. A ligação enxofre-enxofre
também pode ser quebrada quando cada átomo de enxofre se liga a um átomo de
hidrogénio. Alguns agentes redutores produzirão esse efeito.

Vários solventes orgânicos também podem ter um efeito desnaturante, quebrando as

ligações de hidrogénio entre os aminoácidos que mantêm a estrutura terciária. Um
exemplo é o etanol, comummente chamado de álcool. Ele forma ligações de hidrogénio
próprias com partes de moléculas de proteína, substituindo as originais.

7
 2.4. Álcool desnaturado
Nanni (2010), o termo “desnaturação” às vezes é usado para se referir ao processo de
tornar comida ou bebida não comestível, mas ainda útil para alguma função além do
consumo.
O exemplo mais comum disso é o álcool desnaturado, também conhecido como álcool
desnaturado.

O produto é frequentemente usado como solvente ou combustível, e os impostos

cobrados sobre o álcool para beber podem ser evitados quando ele é usado para outros
fins, caso seja tornado intragável.

O álcool em si não é quimicamente alterado, mas aditivos, geralmente metanol, o

tornam tóxico.

2.5. O que é álcool desnaturado?

Segundo Nanni (2010), o álcool desnaturado é uma forma alterada de etanol que se
tornou intencionalmente desagradável ou mesmo venenosa. O objectivo por trás da
adição dessas substâncias desnaturantes ao etanol é evitar que as pessoas o consumam.
Isso pode permitir que um governo arrecade menos ou nenhum imposto sobre o álcool
desnaturado do que sobre o etanol destinado ao consumo humano.
Muitos agentes diferentes podem ser usados para desnaturar o álcool, e cada governo
tem seus próprios regulamentos sobre as fórmulas aceitáveis.

Uma das principais qualificações para seleccionar um agente desnaturante é que ele não
deve ser facilmente removido do etanol.

O álcool etílico comummente usado em tudo, desde enxaguatórios bucais a agentes de

limpeza, é quimicamente idêntico ao tipo de álcool encontrado no uísque, vodka, tequila
e outras bebidas alcoólicas.

Uma vez que muitos governos dependem da pesada tributação dessas bebidas, a
desnaturação de parte do álcool para uso industrial e doméstico pode permitir a
tributação selectiva apenas do etanol que se destina ao consumo humano. Se o processo
de desnaturação não fosse executado, as pessoas poderiam comprar e consumir etanol

8
puro e barato, destinado ao uso industrial, e efectivamente contornar várias leis e
impostos sobre bebidas alcoólicas.

Cada governo que exige a desnaturação do álcool tem políticas próprias que servem
para regular o processo. Nos Estados Unidos, o governo tem cerca de 100 ingredientes
diferentes permitidos no álcool desnaturado, além de cerca de 60 fórmulas específicas.
Cada fórmula estipula os tipos de agentes desnaturantes que podem ser usados, além das
proporções que eles precisam ser adicionados. Às vezes, as empresas têm alguma
latitude na escolha dos agentes desnaturantes autorizados a usar, pois vários produtos
podem ter requisitos diferentes.

Um dos principais agentes desnaturantes comummente adicionado ao etanol é o álcool

metílico, razão pela qual o termo “álcool metilado” é às vezes usado. O metanol, que é
feito de uma variedade de matérias-primas como madeira e carvão, é altamente tóxico.
Ele também tem um ponto de ebulição semelhante ao do etanol, o que torna os dois
destilados difíceis de separar depois de misturados em uma solução.

Outros agentes desnaturantes são escolhidos por características semelhantes, e é

normalmente um requisito que qualquer produto de álcool desnaturado não seja
facilmente reduzido nos ingredientes do componente por meio de processos como
precipitação, destilação e extracção com solvente.

Alguns países também exigem que o álcool desnaturado seja tingido de azul claro ou
roxo para reduzir a probabilidade de ingestão acidental.

2.6. Desnaturação – Biologia

Nanni (2010), a desnaturação, em biologia, é o processo de modificação da estrutura
molecular de uma proteína. A desnaturação envolve a quebra de muitas das ligações
fracas, ou ligações (por exemplo, ligações de hidrogénio), dentro de uma molécula de
proteína que são responsáveis pela estrutura altamente ordenada da proteína em seu
estado natural (nativo).
As proteínas desnaturadas têm uma estrutura mais solta e aleatória; a maioria é
insolúvel. A desnaturação pode ser realizada de várias maneiras – por exemplo, por
aquecimento, por tratamento com álcali, ácido, ureia ou detergentes e por agitação
vigorosa.
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A estrutura original de algumas proteínas pode ser regenerada após a remoção do agente
desnaturante e restauração de condições que favorecem o estado nativo.

As proteínas sujeitas a esse processo, denominado renaturação, incluem a albumina

sérica do sangue, a hemoglobina (o pigmento transportador de oxigénio dos glóbulos
vermelhos) e a enzima ribonuclease.

A desnaturação de muitas proteínas, como a clara do ovo, é irreversível. Uma

consequência comum da desnaturação é a perda de actividade biológica (por exemplo,
perda da capacidade catalítica de uma enzima).

Para que possam desempenhar suas funções biológicas, as proteínas precisam apresentar
sua conformação natural.

2.7. Experiencia:
Fogaça (s/d), desnaturação das proteínas mostrou que a estrutura dessas substâncias
pode ser alterada ou destruída em um processo conhecido como desnaturação proteica.
Um exemplo é quando fritamos o ovo e sua clara muda de cor, ficando branca. Isso
ocorre porque no momento do aquecimento ocorre a aglutinação e precipitação da
albumina, a proteína mais encontrada na clara do ovo.
Além do calor, outros factores também podem causar a desnaturação proteica, como
alteração do pH e uso de detergentes e solventes orgânicos. Assim, nesta aula
experimental sobre desnaturação das proteínas, realizaremos a desnaturação das
proteínas presentes na clara do ovo sem precisar fritá-la com o uso de um solvente no
lugar do calor, que será o álcool. Para realizar esse experimento, você precisará somente
de:

Materiais e reagentes:
 1 Ovo (se desejar, separe somente a clara, pois essa é a parte que interessa nesse
experimento);

 Álcool;

 1 Prato.

Procedimento experimental:

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 i. Quebre o ovo no prato;

ii. Despeje o álcool na clara do ovo;

iii. Aguarde alguns instantes e observe o que acontece.

Resultados e discussão:
Pode-se observar que a clara do ovo fica branca como se tivesse sido fritada. Isso
acontece porque o álcool actua na desnaturação proteica da albumina.

O texto Estruturas das proteínas mostra que essas substâncias são polímeros, isto é,
macromoléculas formadas por uma cadeia principal oriunda de ligações covalentes entre
aminoácidos que corresponde à estrutura primária. Mas uma mesma proteína pode
adquirir também estruturas secundárias, terciárias e até quaternárias. Isso ocorre como
resultado de interacções intermoleculares entre as partes de uma mesma proteína ou
entre várias cadeias de proteína.
Essas interacções intermoleculares que formam as estruturas secundárias, terciárias e
quaternárias das proteínas são mais fracas que as ligações covalentes que formam a sua
estrutura primária. Assim, os factores mencionados (alteração na temperatura e no pH
do meio, acção de solventes orgânicos, agentes oxidantes e redutores e até mesmo
agitação intensa) podem desfazer essas interacções intermoleculares e deixar somente a
estrutura primária. Isso é a desnaturação das proteínas.

Portanto, assim como o calor, o álcool também actua sobre a albumina presente na clara
do ovo, causando a sua desnaturação proteica. O álcool, inclusive, pode ser usado como
desinfetante porque ele penetra e dissolve permanentemente a estrutura proteica de uma
bactéria.

3. Conclusão
O calor, acidez, concentração de sais, entre outras condições ambientais podem alterar
a estrutura espacial das proteínas. Com isso, suas cadeias polipeptídicas desenrolam e
perdem a conformação natural.

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Quando isso ocorre, chamamos de desnaturação das proteínas. O resultado da
desnaturação é a perda da função biológica característica daquela proteína.

Entretanto, a sequência de aminoácidos não é alterada. A desnaturação corresponde

apenas a perda de conformação espacial das proteínas.

4. Referencias Bibliográficas
ANDRADE, M.M. (2009). Introdução à Metodologia do Trabalho Científico:
Elaboração de Trabalhos na Graduação. 9. ed. São Paulo: Atlas.
Bio.libretexts.org/www.beckman.com/www.biologyonline.com/ib.bioninja.com.au/
Encyclopaedia
Britannica/www.auburn.wednet.edu/www.ifst.org/www.wisegeek.org/chemistry.elmhur
st.edu

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FOGAÇA, J. (S/D). Aula experimental sobre desnaturação das proteínas disponível em
https://educador.brasilescola.uol.com.br/estrategias-ensino/aula-experimental-sobre-
desnaturacao-das-proteinas.htm

GAZZINELLI, M. F. (2006). Educação em saúde: conhecimentos, representações

sociais e experiências da doença. Caderno de Saúde Pública, Rio de Janeiro. Janeiro,
GIL, A, C. (2008). Métodos e Técnica de Pesquisa Social. 7ªed.). São Paulo: Martins
fonte.

MARCONI, M.A. & LAKATOS, E.M. (2003). Técnicas de Pesquisa: Planejamento,

Execução de Pesquisas, Amostragens e Técnicas de Pesquisas, Elaboração, Análise e
Interpretação de Dados. 5. ed. São Paulo: Atlas.
NANNI, R. (2010). A Natureza do Conhecimento Cientifico e a Experimentação no
Ensino de Ciências. In: OLIVEIRA, C.B et. al. A experimentação no ensino de
Biologia: um estudo exploratório no ensino superior. In: Encontro Nacional de
Didáctica e prática de ensino, 15, 2010, Belo Horizonte. Anais do XV ENDIPE-
convergências e tensões no campo da formação e do trabalho docente: politicas
educacionais. Belo Horizonte: EUA. P. 1-12,.

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