Compostos Naturais

Compostos naturais ou biomoléculas
São compostos produzidos pelos vegetais, animais ou pelo corpo humano. Os três principais grupos
são os carboidratos (glicídios), os lipídios, as proteínas e vitaminas.
1) Carboidratos, glicídios ou glucídios ou glúcides são compostos de função mista poliálcool-aldeído ou

poli-álcool-cetona e outros compostos que por hidrólise dão poliálcoois–aldeídos ou poliálcoois-
cetonas.Glicídios vem do grego glicos (doce).
Com a glicose, devido ao fechamento da cadeia (interação entre os carbonos 1 e 5), surgem dois isômeros:
α-glicose e β-glicose.
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Em condições ambientes a frutose é um sólido formado por cristais incolores, solúveis em água e de sabor
doce. Na forma livre está presente n o mel de abelha e em todos os frutos doces. Por ocorrer somente na
forma levógira, é chamada de levulose. De modo semelhante ao que acontece com a glicose, com a
frutose, devido ao fechamento da cadeia (interações entre os carbonos 2 e 5) surgem dois isômeros: α-
frutose e β-frutose.
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Classificação dos carboidratos ou glicídios
a) Oses ou monossacarídeos, são os glicídios mais simples que não se hidrolisam. De acordo com o
número de átomos de carbono na molécula, as oses se classificam em trioses (C 3H6O3), tetroses
(C4H8O4), pentoses (C5H10O5), hexoses (C6H12O6) e heptoses (C7H14O7). Nos seres vivos existem apenas
as pentoses e hexoses. As oses podem ser cetoses ou aldoses. Os próprios prefixam indicam que as
aldoses têm grupo aldeído e as cetoses têm o grupo cetona na molécula. Assim a glicose é uma
aldose e a frutose uma cetose. Podemos dizer que a glicose é uma aldo-hexose, pois é uma ose,
com seis carbonos e um grupo aldeído.
b) Osídeos são glicídios mais complexos que se hidrolisam, dando moléculas menores. Eles se
subsdividem em:
 Holosídeos (quando a hidrólise só produz oses).
 Heterosídeos (quando a hidrólise produz osese compostos de outras classes, orgânicos ou
inorgânicos).
Os holosídios podem ainda ser subdivididos em monossacarídios, dissacarídios....polissacarídios conforme

produzam, na hidrólise, uma duas, ...muitas moléculas de ose.
Sacarose (dissacarídio)+ H2O → glicose (ose) + frutose (ose)
Lactose (dissacarídio)+ H2O → glicose (ose) + galactose (ose)
Maltose (dissacarídio)+ H2O → 2 glicose (ose)
Amido (polisssacarídeo)+ nH2O → n glicose (ose)
O termo oligossacarídeo (do grego oligo, pouco) indica holosídeos formados pela reunião de poucas
moléculas de ose. São glicídios que sofrem hidrólise e cada molécula, por hidrólise, produz um número
pequeno de monossacarídeos.
c) Polissacarídios – são os glicídios que sofrem hidrólise e cada molécula produz, nessa hidrólise, um
número elevado de moléculas de monossacarídeos.
O amido é a substância de reserva de várias plantas (trigo, arroz, milho, batata, mandioca, feijão,
etc.), armazenado na forma de grãos nas raízes, nas sementes, nos caules, etc. Por hidrólise, na presença
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de ácido, origina como produto final a glicose. O amido é um polímero formado pela condensação de
moléculas de α-glicose com eliminação de água. O amido é um carboidrato cuja fórmula pode ser descrita
na forma [C6(H2O)5]n, e tem massa molecular entre 60.000u e 1.000.000u mas não possui sabor doce. No
organismo humano, a hidrólise do amido começa na boca, pela ação da amilase salivar, e continua no
estômago, agora pela ação da amilase do suco pancreático.
A celulose é um polissacarídio, de fórmula molecular [C 6(H2O)5]n, que atinge massas moleculares da
ordem de 400.000u. A celulose existe praticamente em todos os vegetais, o algodão, por exemplo, é
celulose quase pura. A celulose é formada pela condensação de um grande número de moléculas de β-
glicose.
A α-glicose é o monômero do amido, isto é, o amido é o resultado da polimerização da α-glicose.
A celulose resulta da polimerização da β-glicose.
Glicogênio é um polissacarídio também formado pela condensação de moléculas de glicose. Sua

fórmula é [C6(H2O)5]n e apresenta uma estrutura ramificada.
O glicogênio existente nos músculos e no fígado dos animais constitui uma reserva alimentar. Quando
o organismo necessita de glicose, imediatamente transforma o glicogênio em glicose, daí o glicogênio ser
conhecido como “amido animal”.
Os ácidos nucleicos são macromoléculas formadas pela união de moléculas de ácido fosfórico,
pentoses (D-ribose e 2–Desóxi D-ribose) e bases nitrogenadas cíclicas. Estas são derivadas da pirimidina
(bases pirimídicas) e da purina (bases purínicas). Estudos revelaram que no DNA estão presentes quatro
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bases diferentes, chamadas de adenina, guanina, citosina e timina. No RNA também há quatro bases
diferentes: adenina, guanina, citosina e uracila.
Na estrutura do DNA existe uma longa sequência formada por fosfato e açúcar (desoxirribose) em que
as moléculas das bases nitrogenadas estão ligadas às moléculas de açúcar:
Os ácidos nucleicos agem em conjunto com as proteínas e existem principalmente no núcleo das
células vivas (daí seu nome). Eles são divididos em dois grandes grupos:
 Ácidos ribonucleicos (RNA):que contém a D-ribose e controlam a produção de proteínas no
interior das células.
 Ácidos desoxirribonucleicos (DNA): que contém a 2-desóxi D-ribose, encerram toda a
informação genética dos seres vivos e têm massas moleculares da ordem de 100.000.000 u. A
estrutura genérica do DNA é a seguinte:
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LIPÍDEOS
Os lipídeos são materiais elaborados por organismos vivos e constituídos por ésteres de ácidos
graxos (ácidos monocarboxílicos de cadeia longa e normal, em geral com número par de átomos de
carbono). Por hidrólise dos lipídeos obtém-se ácidos graxos, álcoois e, em alguns casos, outros materiais.
Os ácidos graxos e os álcoois que com mais frequência aparecem esterificados são:
Principais fontes de ocorrência dos ácidos graxos:
Os ácidos graxos insaturados costumam ser divididos em: monoinsaturados, como é o caso do
ácido oleico, que tem apenas uma dupla ligação; e poli-insaturados, como são o ácido oleico (com duas
duplas) e o ácido linolênico (com três duplas). Do ponto de vista estrutural os ácidos graxos saturados são
lineares, enquanto os insaturados não o são, devido à existência da isomeria cis-trans nas ligações duplas.
Na natureza predominam (cerca de 90%) os isômeros cis.
Os lipídeos simples são os glicerídeos ou triglicerídeos (ésteres de ácido graxo com glicerol) e os cerídeos
(ésteres de ácidos graxos com álcoois superiores). Os lipídeos complexos são os fosfatídeos (ésteres de
ácidos graxos com glicerol, ácido fosfórico e aminoálcoois) e os cerebrosídeos (ésteres de ácidos graxos
com galactose e aminoálcoois).
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Os triglicerídeos podem ocorrer no estado sólido ou líquido. No estado líquido são chamados de óleos
havendo predominância de ésteres de ácidos graxos insaturados, como ácido oleico e linoleico. No estado
sólido são chamados de gorduras, com predominância de ácidos graxos saturados como palmítico(C 16) e
esteárico. (C18)
Os óleos são líquidos viscosos incolores ou levemente amarelados, de origem animal ou vegetal, e podem
ser divididos em:
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As gorduras são sólidos brancos ou levemente amarelados, de origem vegetal ou animal, como a manteiga
de cacau, manteiga de coco, a manteiga do leite, o sebo e a banha.
Como todos os ésteres, os óleos e gorduras podem ser hidrolisados formando ácido e álcool, ou
saponificados por bases originando sal orgânico (sabão) e álcool.
Éster+água → ácido + álcool (reação de hidrólise)
Éster+base → sal orgânico (sabão) + álcool (reação de saponificação
Na indústria emprega-se o sebo de boi para a produção de sabões. Observe:
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Quando a saponificação é feita com NaOH, obtemos uma mistura de sais sódicos de ácidos graxos,
chamada de sabão duro. Quando feita com KOH, obtemos uma mistura de sais potássicos de ácidos graxos
no estado líquido chamado de sabão mole, utilizado, por exemplo, na fabricação de creme de barbear.
Os sabões conhecidos desde a Antiguidade, e sua ação detergente (limpadora) é muito complicada. Uma
explicação simplificada pode ser dada da seguinte maneira: as estruturas que constituem o sabão
apresentam duas extremidades: uma polar, solúvel em água, e outra apolar, solúvel em óleos ou gorduras.
Logo, o sabão limpa ao ”solubilizar” ou melhor, emulsionar a gordura ou óleo que constitui a “sujeira”. Essa
propriedade emulsionante (e, portanto, detergente) não é exclusiva dos sais de ácidos carboxílicos de
cadeia longa, mas de qualquer estrutura formada por uma longa parte apolar e outra polar. É o que ocorre
com os agentes de limpeza conhecidos como detergentes, cujas estruturas são sais sódicos de ácidos
sulfônicos e que possuem cadeia longa. Um dos detergentes mais usados é o para-
dodecilbenzenossulfonato de sódio (C18H29SO3-Na+)
A experiência mostra que os detergentes biodegradáveis são aqueles que apresentam a longa cadeia da
parte apolar normal (sem ramificações). Assim, lançados na natureza, são decompostos e não causam
poluição. Os sabões são naturalmente biodegradáveis, pois originam-se de produtos pertencentes à
natureza.
ESTEROIDES
Elemento do grupo dos lipídeos, presente na corrente sanguínea, importante na formação de células
humanas e na produção de hormônios, ácidos biliares e membranas celulares. Uma parte do colesterol é
produzida no fígado, outra vem da alimentação. Há dois tipos de colesterol: a fração LDL (sigla em inglês
para lipoproteínas de baixa densidade) e a fração HDL (sigla em inglês para lipoproteínas de alta
densidade). Os esteroides existem em todas as plantas e animais, e todos apresentam estrutura cíclica,
representada abaixo:
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No reino animal, os esteroides mais abundantes são os derivados do colesterol (C 27H46O), que é um álcool
(esterol) com a seguinte estrutura:
O colesterol é um componente estrutural de membranas celulares e precursor de outros esteroides como,

por exemplo, as vitaminas D e os hormônios sexuais testosterona (masculino) e estradiol (feminino).
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PROTEÍNAS
PROTEÍNAS são a mais complexa e variada classe de moléculas dos organismos vivos. Estão em todas as
células e apresentam importância biológica inestimada. As proteínas são constituídas por macromoléculas
resultantes da condensação de muitas moléculas de α-aminoácidos na chamada ligação peptídica (ou
ligação amídica).
Os aminoácidos essenciais ou indispensáveis são 8, a saber: leucina, valina, isoleucina, lisina, metionina,
treonina, fenilalanina e triptofano. São aqueles que o organismo humano não consegue sintetizar a partir
de açúcares eoutros aminoácidos ingeridos; eles devem ser obrigatoriamente ingeridos com os alimentos.
Os aminoácidos não-essenciais ou dispensáveis são 12, a saber: glicina, alanina, cisteína, ácido aspártico,
ácido glutâmico, tirosina, histidina, prolina, glutamina, serina, asparagina e arginina. São aqueles que o
organismo humano consegue sintetizar a partir dos açúcares ou de outros aminoácidos presentes nos
alimentos ingeridos.
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As estruturas das proteínas dividem-se em: estrutura primária, estrutura secundária, estrutura terciária e
estrutura quaternária.
ESTRUTURA PRIMÁRIA – é a própria cadeia peptídica, formada pela sequência de aminoácidos iguais ou
diferentes entre si. Se imaginarmos os aminoácidos representados pelas letras A, B, C, D etc.teremos a
seguinte esquematização da estrutura primária de uma proteína. É importante notarmos que se tivermos
três aminoácidos diferentes, poderemos ter seis sequências diferentes: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB, CBA. Já
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com 10 aminoácidos diferentes teremos 3.628.800 (10!) sequências possíveis. Por aí, já podemos entender
a razão da complexidade do estudo das proteínas.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA- é a estrutura primária “enrolada” em forma de espiral ou de mola helicoidal.

Esta estrutura é mantida por pontes de hidrogênio forma das entre o –NH de um aminoácido e a carbonila
de outro O=C-.
Essas fitas espiraladas (ou espirais) podem se enrolar umas com as outras, dando estruturas esticadas, em
geral rígidas, duras e insolúveis em água: são as proteínas fibrosas. Exemplo: queratina (cabelo, unha, lã).
As espirais podem também se enrolar umas com as outras e, em seguida, se se dobrarem de modo
compacto, dando estruturas arredondadas e solúveis em água: são as proteínas globulares, exemplo, a
albumina do ovo.
ESTRUTURA TERCIÁRIA – é a estrutura da espiral anterior dobrada sobre si mesma. Esta estrutura resulta
de ligações especiais, em pontos bem definidos da espiral, que são estabelecidas às vezes até por átomos
de enxofre, de metais que existem em certas proteínas.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA - resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem
formas espaciais bem definidas.
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DESNATURAÇÃO– grande parte das ligações, que mantém a forma arredondada como um novelo, nas
proteínas globulares são fracas. Com isso o calor, os ácidos e as bases conseguem quebrar, romper essas
ligações, deixando a proteína com aparência fibrosa: é a desnaturação. Com a desnaturação, a proteína
torna-se dura, insolúvel em água e não volta mais à forma original, ou seja, fica inutilizada.
Exemplos:
 A albumina (proteína globular) da clara do ovo se desnatura com o aquecimento. Por isso, a clara
que é solúvel, ao ser aquecida, se torna insolúvel em água.
 A coagulação do sangue é a desnaturação do fibrinogênio (proteína do tipo fibrosa). Assim, num

ferimento, a fibrina tapa a ferida, impedindo a saída de mais sangue.
São muitas as fontes de proteínas. O número desses polipeptídios existentes na natureza é praticamente
infinito, embora o número de α-aminoácidos seja apenas cerca de 25.
As proteínas são essenciais à estrutura, ao funcionamento e à reprodução de todas as células vivas e, com
os glicídios e os lipídios, constituem a alimentação básica dos animais. Além disso, as proteínas são
caracterizadas em função da variedade, sequência e quantidade dos α-aminoácidos, bem como da
configuração espacial da cadeia. Uma variação dessa sequência leva a uma proteína diferente, com ação
bioquímica diferente.
ENZIMAS
São chamadas de enzimas as proteínas complexas que atuam como catalisadores nos processos biológicos.
Assim, as reações que ocorrem nos organismos vivos são catalisadas pelas enzimas. Em muitos casos, elas
atuam na própria célula em que são formadas; daí serem chamadas de enzimas intracelulares ou
endoenzimas. Em outros, atuam fora da célula em que são produzidas; daí serem chamadas de enzimas
extracelulares ou exoenzimas. Elas são compostos facilmente destruídos pelo calor (temperaturas acima
de 70ºC), por agitação intensa, por radiação ultravioleta e ultra-sons, por substâncias como cianeto de
sódio, fluoreto de sódio, traços de metais pesados, ácidos ou bases, etc.
Quanto à ação, a teoria mais aceita é a de que a enzima e a substância sobre a qual vai agir (chamada
substrato) forma um composto intermediário que, posteriormente, sofre um desdobramento regenerando
a enzima. Veja o esquema da ação catalítica de uma enzima.
As enzimas são catalisadores altamente específicos, ou seja, para cada substrato devem existir poucas (ou
apenas uma) enzimas. A enzima amilase (presente na nossa saliva) é capaz de atuar sobre o amido,
rompendo as ligações das unidades da glicose e fechando as ligações livres com a água. A amilase é uma
enzima altamente seletiva, que atua somente sobre o amido, mas não atua sobre estruturas até mesmo
muito próximas do amido, como a celulose. Outras enzimas podem ter uma atividade, mas ampla, sendo
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capazes de agir quimicamente sobre vários tipos de estrutura. É o caso da papaína (encontrada no
mamão), que pode hidrolisar ligações peptídicas em vários tipos de carne.
A nomenclatura é feita a partir do nome do substrato sobre o qual a enzima atua, seguido da terminação
ase. Por exemplo: urease, que catalisa a hidrólise da ureia; maltase, que catalisa a hidrólise da maltose.
Amilase, celulase, etc...
VITAMINAS
As
Ácido Fólico (Vitamina B9)
Fórmula química C19H19N7O6;
Massa molar 441.37 g mol-1
Aparência yellow-orange crystalline poder
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Ponto de fusão 250 °C (523 K), decomp.
Solubilidade em água 0.0016 mg/ml (25 °C)
Acidez (pKa) 1st: 2.3, 2nd: 8.3
Riscos associados
Principais riscos
non-toxic, non-flammable
associados
Compostos relacionados
Ácido glutâmico (2-amino-pentanodioico)
Compostos relacionados Ácido 4-aminobenzoico
Pteridina (dois anéis hexagonais fundidos, com 4 N sustituintes)
O ácido fólico, folacina ou ácido pteroil-L-glutâmico, também conhecido como vitamina B9 ou vitamina
M, é uma vitamina hidrossolúvel pertencente ao complexo B necessária para a formação de proteínas
estruturais e hemoglobina.
VITAMINA H OU BIOTINA
Funciona no metabolismo das proteínas e dos carboidratos.
CLASSIFICAÇÃO
Hidrossolúvel.
Fontes na alimentação
O organismo humano é incapaz de sintetizar biotina, pelo que tem de ser suplementada através da
alimentação. Alimentos ricos em biotina incluem:pólen de flores; gérmen de trigo; levedo; laranjas;
alfafa germinada; nozes (oleaginosas – possuem maior quantidade de óleo) melão; iogurte. gema do
ovo fígado chocolate feijão de soja legumes leite.
A ausência da Biotina no organismo pode causar problemas de Depressão, sonolência, dores
musculares, anorexia, descamação na pele, distúrbios cutâneos (dermatite esfoliativa). Conjuntivite,
lassidão.
EXCESSO
A biotina é tolerada pelo homem sem efeitos colaterais, mesmo em doses altas.
VITAMINA B1 ou tiamina
CLASSIFICAÇÃO
hidrossolúvel.
Função:
Tem efeito antineurítico e sua ação é antiberibérica. É indispensável a saúde do sistema nervoso, dos
músculos e do coração. E como fator de crescimento normal, da regularidade do metabolismo de
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carboidratos, gorduras e proteínas. (transforma carboidratos em energia), e da manutenção do apetite.
Favorece a absorção de oxigênio pelo cérebro.
EXCESSO
As vitaminas hidrossolúveis não são tóxicas e as quantidades armazenadas no corpo são
normalmente pequenas. Quando ingeridas em excesso em relação a necessidade corporal, elas são
facilmente excretadas na urina e, assim devem ser continuamente supridas na dieta.A ausência da tiamina
no organismo pode causar a avitaminose, apresentando diferentes quadros clínicos, incluindo a Síndrome
de Wernicke-Korsakoff e o beribéri.
Sinais de falta: Insônia, nervosismo, irritação, fadiga, depressão, perda de apetite e energia, dores no
abdômen e no peito, sensação de agulhadas e queimação nos pés, perda do tato e da memória, problemas
de concentração.
Alimentos ricos em vitamina B1: Ervilha; Peixe; Amendoim; Legume; Linhaça; Verduras amargas; Gema de
ovo; Macarrão integral; Beterraba; Jaca; Linguiça; Laranja; Feijão; Pão integral; Fiambre; Arroz integral ;
Cereal integral; Noz; Fígado; Rim; Carne de porco;
Sintomas de sua deficiência
Encefalopatia de Wernicke (Manifestação aguda da carência de vitâmina B1 associada a ingesta de grandes

quantidades de glicose. Caracterizada clínicamente por uma tríade clássica: Ataxia, oftalmoplegia e
confusão mental.
Síndrome de Korsakoff (é a manifestação neurológica crônica da deficiência de tiamina. Caracterizada por

amnésia anterógrada, confabulação e desorientação. Acompanham esses sintomas uma severa apatia e
desinteresse por parte do doente, que muitas vezes não é capaz de ter crítica sobre sua condição.
Beribéri (o que inclui perda de peso, distúrbios emocionais, inflamação e degeneração dos nervos,
fraqueza e dor nos membros, períodos de batimento cardíaco irregular e edema), insuficiência cardíaca,
distúrbio mental, perda de apetite e de energia.
VITAMINA B1 - Tiamina
Tiamina
Alerta sobre risco à saúde
17
Nome
2-[3-[(4-amino-2-metil-pirimidin-5-il) metil]-4-metil-tiazol-5-il] etanol
IUPAC
Outros
Hidrocloreto de aneurina
nomes
Identificadores
Número
59-43-8,67-03-8
CAS
PubChem 1130
ChemSpider 5819
KEGG C00378
MeSH Thiamine
ChEBI 18385
Código
A11DA01
ATC
SMILES [Expandir]
InChI=1/C12H17N4OS/c1-8-11(3-4-17)18-7-16(8)6-10-5-14-9(2)15-
InChI
12(10)13/h5,7,17H,3-4,6H2,1-2H3,(H2,13,14,15)/q+1/f/h13H2
Referência
3595616
Beilstein
Referência
334462
Gmelin
3DMet B00096
Propriedades
Fórmula
C12H17N4OS
química
Massa
265.3492 g mol-1
molar
Ponto de 248 °C, 521 K, 478 °F

18
fusão
Solubilidad
Solúvel
e em água
Riscos associados
Principais
riscos Alergias
associados
Compostos
Monofosfato de tiamina
relacionado
Difosfato de tiamina
s
A Vitamina B1 (nome químico tiamina, anteriormente conhecida também por vitamina F) tem as
seguintesfunções no organismo:
 Importante para o bom funcionamento do sistema nervoso, dos músculos e do coração.

 Auxilia as células no metabolismo da glicose e sua deficiência causa lesão cerebral potencialmente
irreversivel.
A carência desta vitamina na alimentação humana pode conduzir à avitaminose, apresentando diferentes
quadros clínicos, incluindo a Síndrome de Wernicke-Korsakoff e o beribéri.
Sinais de falta: Insônia, nervosismo, irritação, fadiga, depressão, perda de apetite e energia, dores no
abdômen e no peito, sensação de agulhadas e queimação nos pés, perda do tato e da memória, problemas
de concentração.
A deficiência ocorre freqüentemente em pacientes com dependência de álcool, desnutridos, com vômitos
freqüentes (incluindo gestantes com hiperêmese gravídica) e após cirurgia bariátrica (gastroplastia
redutora).
Podem prejudicar a absorção da Vitamina B1: Álcool, café e cigarro e antiácido.
Há algumas evidências que sugerem que certos peixes de rio cru, ostras cruas, e samambaias produzem uma
enzima que destroi a vitamina B1.
Alimentos ricos em vitamina B1

 Ervilha;Feijão; Pão integral; Fiambre; Arroz integral; Cereal integral; Noz; Fígado; Rim; Carne de
porco; Peixe; Amendoim; Legumes;Linhaça; Verduras amargas; Gema de ovo; Macarrão integral.
 Beterraba; Jaca; Linguiça; Laranja
Sintomas de sua deficiência
Encefalopatia de Wernicke (Manifestação aguda da carência de vitâmina B1 associada a ingesta de grandes

quantidades de glicose. Caracterizada clínicamente por uma tríade clássica: Ataxia, oftalmoplegia e
confusão mental.
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Síndrome de Korsakoff(é a manifestação neurológica crônica da deficiência de tiamina. Caracterizada por
amnésia anterógrada, confabulação e desorientação. Acompanham esses sintomas uma severa apatia e
desinteresse por parte do doente, que muitas vezes não é capaz de ter crítica sobre sua condição.
Beribéri (o que inclui perda de peso, distúrbios emocionais, inflamação e degeneração dos nervos,
fraqueza e dor nos membros, períodos de batimento cardíaco irregular e edema), insuficiência cardíaca,
distúrbio mental, perda de apetite e de energia.
[Vitaminas (A11)
A (Retinol, Betacaroteno, Tretinoína, Alfacaroteno) - D (Ergocalciferol,
lipossolúveis Colecalciferol, Didrotaquisterol, Calcitriol, Calcidiol) - E (Tocoferol,
Tocotrienol) - K (Naftoquinona, Filoquinona/K1, Menatetrenona/K2)
B1 (Tiamina, Sulbutiamina, Benfotiamina) - B2 (Riboflavina) - B3 (Niacina,
Nicotinamida) - B5 (Ácido pantotênico, Dexpantenol, Pantetina) - B6
hidrossolúveis: Vitaminas B
(Piridoxina, Fosfato de piridoxal) - B7 (Biotina) - B9 (Ácido fólico) -
B12(Cianocobalamina, Hidroxocobalamina, Metilcobalamina, Cobamamida)
hidrossolúveis: outras C (Ácido ascórbico) - Colina
VITAMINA B2 - RiboflavinaOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

Riboflavina
Nome 7,8-dimetil-10- ((2R,3R,4S)- 2,3,4,5-tetra-hidroxipentilo) benzo[g]pteridina-2,4 (3H,10H)-

IUPAC diona
Outros vitamina B2, vitamina G, 7,8-dimetil-10-(D-1'-ribitil)-isoaloxazina, lactoflavina, ovoflavina,

nomes hepatoflavina, verdoflavina, uroflavina, lactocromo
Identificadores
Número CAS 83-88-5
PubChem 1072
MeSH Riboflavin
Propriedades
20
Fórmula
C17H20N4O6
molecular
Massa molar 376,36 g/mol
Aparência pó cristalino amarelo ou laranja
Ponto de
fusão 290 °C (dec.)
Solubilidade
0,05 g/L (7 °C), 0,13 g/L (27 °C)[1]
em água
Isoaloxazina (o núcleo tricíclico)
Compostos
Ribitol
relacionados
Mononucleótido de flavina
A riboflavina (lactoflavina ou vitamina B2; designada no passado também por vitamina G; nome
sistemático 7,8 - dimetil-10-(D-1'-ribitil)-isoaloxazina[1][2]) é um composto orgânico (flavina) da classe das
vitaminas. No organismo humano, favorece o metabolismo das gorduras, açúcares e proteínas e é importante
para a saúde dos olhos, pele, boca e cabelos.
A riboflavina é utilizada como corante alimentar, sob a designação E101 ou E101a (quando na forma
fosfatada). A deficiência em riboflavina provoca rachaduras nos cantos da boca e nariz, estomatite, coceira e
ardor nos olhos, inflamações das gengivas com sangramento, língua arroxeada, pele seca, depressão,
catarata, letargia e histeria.
A riboflavina é necessária na síntese do dinucleótido de flavina-adenina (FAD) e do mononucleótido de

flavina (FMN), dois cofactores enzimáticos essenciais no funcionamento de enzimas importantes em
diversas vias metabólicas. É uma moléculafotossensível, degradando-se na presença de luz.
Características físico-químicas
Estrutura da riboflavina evidenciando o grupo flavina (caixa superior, a

amarelo) e o grupo ribitilo (caixa inferior, a verde).
As flavinas são compostos orgânicos baseados no anel tricíclicoisoaloxazina. A adição de grupos metilo nos
carbonos7 e 8 e de uma cadeia ribitilo na posição 10 (azoto) da isoaloxazina forma a riboflavina (7,8-
21
dimetil-10-ribitil-isoaloxazina). O radical ribitilo deriva do açúcar ribitol,[3] um álcool obtido através da
redução da ribose.[4]
A presença do grupo flavina (composto de aneis heterocíclicos) confere propriedades espectroscópicas

características deste grupo de moléculas, como uma coloração amarela a laranja, e fluorescência.
A adição de grupos químicos à cadeia ribitilo origina outras flavinas: o mononucleótido de flavina (FMN) é
uma forma fosforilada da riboflavina; o dinucleótido de flavina e adenina (FAD) possui adicionalmente um
grupo adenina ligado por dois fosfatos ao ribitilo. Tanto a riboflavina como os cofactores dela derivados
são capazes de transferência electrónica graças à presença do grupo isoaloxazina, [1] e fazem normalmente
parte de proteínas transportadoras de electrões e oxidorredutases.
Em flavoproteínas, é a cadeia ribitilo do FAD ou FMN que usualmente interage com a cadeia polipeptídica.
[5]
A própria riboflavina serve de cofactor nas proteínas de ligação à riboflavina (em inglês, riboflavin-
binding proteins),[6] um dos tipos de flavoproteínas mais estudado.[7]
A riboflavina é uma molécula anfipática: a parte da isoaloxazina semelhante ao xileno é

predominantemente hidrofóbica, podendo interagir com aminoácidos hidrofóbicos em proteínas; a outra
extremidade da isoaloxazina, semelhante a pirimidina, é mais hidrofílica e capaz de estabelecer ligações de
hidrogénio com aminoácidos polares.[1] É por esta razão pouco solúvel em água (130 mg/L a 27 °C[1]). O anel
central (pirazina) é o principal responsável pela actividade redox presente em flavinas. É também uma
molécula fotossensível, sendo destruída rapidamente por exposição à luz, mas resistente ao calor (e
portanto à maioria dos procedimentos de cozedura de alimentos).[8]
No seu estado puro, apresenta-se normalmente sob a forma de pó cristalino de cor amarela ou laranja. É
instável em soluções alcalinas, com uma estabilidade máxima a pH 6.[1]
Nutrição
Riboflavina em solução.
O organismo humano é incapaz de sintetizar riboflavina. Para a síntese de cofactores enzimáticos

indispensáveis ao funcionamento normal do metabolismo, é necessário incluir esta vitamina na dieta
humana. A riboflavina produzida pela flora intestinal é uma importante fonte desta vitamina em seres
humanos.[9]
Dose diária recomendada
22
Nos Estados Unidos, a Food and Drug Administration (FDA) recomenda oficialmente uma dose diária de
1,7 mg de riboflavina, valor que poderá ser revisto para 1,3 mg,[10] em acordo com a dose considerada
suficiente pela Organização Mundial da Saúde (OMS) para homens adultos.[11] A OMS recomenda um valor
ligeiramente menor para mulheres adultas (1,1 mg), excepto quando em gestação (1,4 mg) ou em lactação
(1,6 mg). As doses recomendadas para crianças variam entre 0,3 mg/dia para recém-nascidos até aos seis
meses de idade e 0,9 mg/dia para crianças entre os sete e os nove anos de idade.[11]
Fontes na alimentação
Alimentos como leite,[12]produtos lácteos.[13][14]couves e vegetais folhosos verdes como bróculos,[12]

[14]
repolho e agrião, carne (especialmente vísceras),[2] cereais em grão[15] (arroz, lentilha, aveia, cevada,
trigo, levedo de cerveja[8]), ovos,[13]semente de girassol e ervilhas, são fontes de riboflavina, embora esta
seja destruída pela exposição à luz.[12] No leite, a riboflavina encontra-se na forma livre, ou seja, não ligada
a proteínas.[8] No ovo de galinha, a riboflavina liga-se à "proteína de ligação a riboflavina". [7]
Nos países em via de desenvolvimento, o consumo de vegetais verdes constitui a principal fonte de
riboflavina,[13] enquanto que nos países desenvolvidos são os produtos lácteos a fonte primária.[2]
Fontes comerciais
Além de ser feito o enriquecimento (fortificação) de determinados alimentos com riboflavina, incluindo
produtos de panificação e cereais,[12] esta vitamina é também comercializada sob a forma de preparado
oral (em combinação ou não com outras vitaminas) e preparado injectável. [8]
Deficiência
Por ser continuamente excretada na urina, um baixo consumo de riboflavina leva facilmente a uma
deficiência nutricional desta vitamina, embora tal deficiência seja sempre acompanhada por deficiências
noutras vitaminas.[15] Existe maior propensão a uma deficiência em riboflavina em dietas pobres em
produtos animais.[13] A deficiência em riboflavina também se encontra associada a determinadas doenças
crónicas, como a diabetes,[8]doenças inflamatórias intestinais e infecções pelo HIV.[7] A avitaminose
associada à deficiência em riboflavina denomina-se ariboflavinose. Pode resultar de uma dieta pobre em
riboflavina, má absorção intestinal desta vitamina,[8] incapacidade de a metabolizar ou excreção exagerada
na urina. Sintomas de ariboflavinose incluem dermatite seborreica,[12] formação de gretas e vermelhidão
nos lábios,[12]estomatite e inflamação do revestimento da boca e língua,[12]úlcerasbocais e infecções na
garganta e neuropatia.[12] Também pode causar dessecação e escamação na pele e anemia[12] (deficiência
em ferro, reflectida numa menor produção de grupohemo,[16] maior perda intestinal de ferro/menor
absorção intestinal de ferro e indução de stress oxidativo com acumulação de ferro "livre"[12]). Pode ocorrer
vermelhidão, lacrimação e coceira no globo ocular, além de sensibilidade à luz. A deficiência de riboflavina
em animais tem como consequências gerais diminuição do desenvolvimento do organismo, ataxia,
fraqueza e morte.[7]
A deficiência em riboflavina está associada à síndrome oral-ocular-genital. Nesta síndrome, a estomatite

angular, a fotofobia e a dermatiteescrotal são sintomas clássicos.[8]
Em ratos utilizados como modelo de investigação, a deficiência em riboflavina leva a uma menor actividade
de algumas desidrogenases, tendo como consequência imediata uma significativa inibição da β-
oxidaçãomitocondrial de ácidos gordos.[12] Outras enzimas cuja actividade é afectada incluem a glutationo
redutase (com consequente diminuição de glutationo reduzido), glutationo peroxidase, catalase, aldose
redutase, sorbitol desidrogenase e fosfato de piridoxamina oxidase.[12] São também afectadas diversas vias
metabólicas de oxidação mitocondrial dependentes de flavoproteínas.[12]
23
Uma forma de detectar os níveis de riboflavina no soro sanguíneo consiste na medição do coeficiente de
actividade da glutationo redutase em eritrócitos, medido como a razão entre a actividade normal da
enzima estimulada por FAD e a actividade basal da enzima in vivo:[14] um coeficiente de actividade elevado
é em geral indicação de uma deficiência vitamínica de riboflavina. [13] Outros métodos de detecção são a
medição de riboflavina excretada na urina e a determinação da concentração de riboflavina em eritrócitos.
[11][14]
Leite materno
Diversas vitaminas do complexo B, incluíndo a riboflavina, estão incluídas no denominado grupo I de

nutrientes durante a lactação. Isto significa que os níveis absorvidos pela mãe reflectem-se nos níveis
detectados no leite materno.[13] Em mulheres saudáveis e bem nutridas, a média de riboflavina encontrada
no leite materno é de 0,35 mg/L, o que cobre apenas entre 40 e 60% do consumo requerido por recém-
nascidos e bebés até dois anos de idade. Por esta razão, é recomendada por alguns autores a fortificação
da alimentação com suplementos vitamínicos, de modo a suprir eventuais carências. [13] Nos Estados
Unidos, não existem limites superiores estabelecidos para a quantidade de riboflavina a ser consumida
nesta faixa etária.[17]
História
Riboflavina em pó.
A riboflavina foi descoberta por Wynter Blyth no final do século XVIII enquanto fazia a análise dos
componentes do leite de vaca, tendo denominado então este composto como "lactocromo". [5] Outros
nomes foram empregues para descrever a riboflavina, como lactoflavina ou ovoflavina, dependendo do
material de onde havia sido isolada. Também foram empregues as designações hepatoflavina, verdoflavina
e uroflavina, além de vitamina G.[8] O nome actual reflecte a presença de uma cadeia lateral ribitilo e da cor
amarela do grupo flavínico (do latimflavus, que significa "amarelo").
No final da Década de 1920, foram isolados diversos pigmentos amarelos com fluorescência esverdeada, e
identificados como parte do complexo B. Por essa altura foi identificada a estrutura da riboflavina por
Richard Kuhn e Paul Karrer, de forma independente.
Mais tarde, Hugo Theorell demonstrou que uma enzima de cor amarela, previamente identificada por Otto
Warburg nas suas investigações sobre a fosforilação oxidativa, poderia ser separada em apoproteína e
numa fracção solúvel amarela. Nenhuma das duas fracções em separado era capaz de oxidar o NADPH,
mas ao fazer-se uma mistura de ambas, essa actividade catalítica reaparecia. Theorell tentou reconstituir a
actividade da enzima juntando riboflavina à apoproteína, já que, espectroscopicamente, a fracção amarela
era muito semelhante à vitamina, mas não detectou catálise. Descobriu então que o cofactor amarelo da
enzima diferia da riboflavina pela presença de um grupo fosfato adicional na cadeia ribitilo. Theorell havia
descoberto o FMN, o derivado directo da fosforilação da riboflavina. Anos mais tarde, Hans Krebs
24
descobriu uma nova flavoenzima, cujo cofactor foi identificado como um novo derivado da riboflavina, o
FAD, por Warburg e Christian, em 1938.
Na década de 1940 surgem os primeiros estudos sobre os efeitos da deficiência de riboflavina em

humanos.[8] O teste da actividade da glutationo redutase para aferição dos níveis de riboflavina é proposto
nos finais dos anos 60,[8] sendo utilizado até ao presente.
Metabolismo in vivo
Dinucleótido de flavina e adenina (FAD).
Mononucleótido de flavina (FMN).
A riboflavina é a molécula precursora do FAD [18] e do FMN.[19] O FMN é obtido com a fosforilação da
riboflavina por acção da enzima riboflavina cinase, enquanto que a FAD sintetase é a responsável pela
síntese do FAD. O FAD é por isso considerado a forma biologicamente activa da riboflavina. [18]
Para estudar as propriedades destas flavinas nas proteínas que as contêm, podem ser sintetizadas flavinas
artificiais com estruturas químicas ligeiramente diferentes das naturais, ou marcadas isotopicamente. Esta
síntese, que pode ser química ou enzimática, utiliza normalmente riboflavina como molécula precursora. [19]
Estirpes de bactérias ou leveduras incapazes de sintetizar (auxotróficas) riboflavina podem ainda assim
crescer suplementando o meio de cultura com riboflavina. Esta estratégia é utilizada para a síntese de
flavoproteínas utilizando flavinas artificiais, fornecendo riboflavinas modificadas como suplemento. [19]
Síntese in vivo
Os animais, incluindo o ser humano, são incapazes de sintetizar riboflavina, adquirindo-a principalmente a
partir da alimentação. A riboflavina é sintetizada em plantas, fungos e diversas bactérias.[20]
25
Em organismos capazes de sintetizar a riboflavina, o trifosfato de guanosina (GTP) é utilizado como
molécula precursora, havendo uma série de reacções que terminam numa reacção de dismutação
catalisada pela riboflavina sintase.[20] O GTP é utilizado na construção de pirimidinadiona, que é então
convertida a lumazina pela enzima lumazina sintase.[20] A riboflavina sintase catalisa então a dismutação da
lumazina a uma molécula de riboflavina e uma de pirimidinadiona, podendo esta última ser reciclada para
nova reacção de síntese de lumazina. [20]
Algumas espécies de bactérias capazes de sintetizar riboflavina não conseguem captar esta vitamina
externamente e não sobrevivem se a síntese for de alguma forma inibida. Esta particularidade permite o
desenvolvimento de inibidores de enzimas da via de síntese da riboflavina, em particular da riboflavina
sintase e da lumazina sintase, inibidores esses que são normalmente moléculas estruturalmente
semelhantes à riboflavina.[1]
Absorção em mamíferos
A maior parte da riboflavina ingerida encontra-se sob a forma de FMN e FAD ligada a proteínas, que
libertam as flavinas por hidrólise ácida no estômago.[12] O FAD e o FMN são então hidrolisados a riboflavina
pela fosfatase alcalina e pirofosfatases FMN/FAD antes da sua absorção intestinal. [12] É na parte proximal
do intestino delgado que ocorre a maioria da absorção, que é levada a cabo por transportadores
especializados independentes de Na+ e inibida por análogos estruturais da riboflavina e pela amilorida.[9] O
mecanismo molecular de absorção não é bem conhecido mas aparenta depender directamente do número
de transportadores no epitélio intestinal ou da variação da actividade destes transportadores. [9] A
disponibilidade de riboflavina regula esta actividade: um aumento da concentração de riboflavina nolúmen
intestinal diminui a actividade de absorção da vitamina, enquanto que uma deficiência leva a um aumento
da actividade; por esta razão é sugerido que os transportadores reconhecem a quantidade de riboflavina
disponível na sua superfície apical e se adaptam conforme o nível detectado. [9] Outra forma de regulação
poderá envolver uma via dependente da proteocinase A, e por conseguinte, do AMPc.[9]
Também a riboflavina produzida pela flora do intestino grosso pode ser absorvida nesta zona do intestino,
utilizando transportadores funcionalmente semelhantes aos presentes no intestino delgado. [9]
Após a entrada nas células do intestino, a riboflavina é fosforilada a FMN por uma flavocinase, utilizando
ATP.[12] A FAD sintetase também utiliza ATP na síntese do FAD.[12]
O armazenamento da riboflavina é feito principalmente no fígado, sob a forma de FAD. Em hepatócitos e

células epiteliais, existem transportadores específicos dependentes do Ca2+/calmodulina que permitem a
entrada da riboflavina nas células, à custa de energia metabólica. [7][12] A riboflavina também é armazenada
no baço e músculo cardíaco.[12] Na circulação sanguínea encontra-se principalmente na forma de
riboflavina (50%) e FAD (40%), com uma percentagem menor de FMN (10%), numa concentração total de
cerca de 0,03 μM.[12] No plasma sanguíneo de mamíferos, a riboflavina liga-se de forma não específica a
proteínas como a albumina e determinadas imunoglobulinas e de forma específica a proteínas
transportadoras de riboflavina, especialmente durante a gestação, embora não sejam conhecidos com
precisão os mecanismos de transporte da riboflavina em qualquer dos casos. [7]
Existe provavelmente entrada de riboflavina em mitocôndrias feita também por transportadores

específicos, já que este organelo possui riboflavina cinase e FAD sintetase [12] e utiliza diversas
flavoproteínas na cadeia de transporte electrónico. Poderá então haver incorporação dos cofactores
flavínicos nas apoproteínas correspondentes.[12]
No cérebro, estudos de transporte da riboflavina no plexo coróide revelaram que esta é absorvida através
da barreira hematoencefálica e pelas células do tecido nervoso através de transporte activo ou difusão
26
facilitada, existindo uma apertada homeostase que não permite grandes variações na concentração de
riboflavina neste tecido.[21]
Relação com o metabolismo do folato
Existem indícios de uma acção sinergética entre o metabolismo do folato e a riboflavina, na prevenção do
cancro colorectal e cervical.[22] Sob a forma de FAD, a riboflavina é cofactor da enzimametileno tetra-
hidrofolato redutase, responsável pela conversão de 5,10-metileno tetra-hidrofolato a 5-metiltetra-
hidrofolato. Este é um doador de grupos metilo na reacção de conversão da homocisteína a metionina e
por conseguinte, uma molécula importante na síntese de S-adenosilmetionina, que intervém em diversas
reacções biológicas (como a metilação do ADN). Uma mutação encontrada numa variante da metileno
tetra-hidrofolato redutase, associada a níveis plasmáticos elevados de homocisteína (que por sua vez estão
associados a um maior risco de doença cardiovascular) provoca uma ligação mais fraca entre o cofactor e a
enzima.[23] Outros polimorfismos associados a esta enzima, que enfraquecem a ligação do FAD à cadeia
polipeptídica, poderão estar associados com determinados tipos de cancro. No entanto, são insuficientes
os estudos sobre a acção da riboflavina e o seu sinergismo com o consumo de folato, para se deduzirem
possíveis papéis protectores desta na prevenção do cancro colorectal. [22]
Também existem indicações de que o metabolismo normal do folato é afectado por uma deficiência em
riboflavina, com diminuição da actividade da metileno tetra-hidrofolato redutase e consequente aumento
de quebras na cadeia dupla do ADN, deficiência na metilação do ADN e aumento de incorporação de
uracilo no ADN.[12]
Toxicidade
Por ser uma molécula pouco hidrossolúvel, a riboflavina pode ser tomada oralmente em grandes
quantidades com pouco risco de ser absorvida de forma significativa no tracto gastrointestinal.[11][24]
Embora seja possível a administração de doses potencialmente tóxicas por injecção,[24] o excesso é
normalmente excretado na urina,[25] conferindo a esta uma coloração amarelo-viva se presente em grandes
quantidades. A FDA não especifica uma quantidade máxima de riboflavina na alimentação. [10]
Pode no entanto actuar como molécula fotossensibilizadora, originando radicais livres (espécies reactivas
de oxigénio) na presença de luz e oxigénio molecular. Estes radicais danificam o ADN ao produzirem
derivados oxidados das suas bases, como 8-desoxiguanina.[26] A inactivação de enzimas detectada após
irradiação com luz visível na presença de riboflavina aparenta ser predominantemente devida à produção
de oxigénio singuleto, uma forma muito reactiva de oxigénio molecular. [27]
Os aminoácidosaromáticostriptofano e tirosina sofrem degradação após exposição à luz, com a riboflavina

servindo como fotossensibilizador, tanto em presença de oxigénio molecular como em condições
anaeróbias. Isto indica que existem outros mecanismos envolvendo transferência electrónica na
degradação destes aminoácidos, além de formação de espécies reactivas de oxigénio. [27] O mecanismo não
é conhecido, mas é possível que a excitação da riboflavina pela luz a conduza a um estado tripleto (estado
excitado), que é capaz de abstrair electrões destes aminoácidos aromáticos, formando radicais (triptofanilo
e tirosinilo) e iniciando uma cascata de reacções radicalares que levam à degradação dos aminoácidos. [27]
Produtos derivados desta reacções são dímeros de tirosina (dois aminoácidos tirosina que se ligam
covalentemente) e agregados indole, flavínicos e indole-flavínicos.[27] Outro aminoácido sensível a
inactivação por luz mediada pela riboflavina é a histidina, não se verificando grandes alterações nos demais
aminoácidos naturais por este tipo de mecanismo.[27]
O ascorbato (vitamina C) não é sensível por si à luz, mas é fortemente fotossensibilizado pela riboflavina e,
por conseguinte, destruído.[27]
27
Antagonistas
São conhecidos alguns antagonistas da riboflavina, que actuam desligando a flavina das suas
flavoproteínas, como a ouabaína, a teofilina, a penicilina e o ácido bórico.[8] Outros medicamentos que
inibem a acção da riboflavina, quer diminuindo a sua absorção intestinal ou reabsorção renal, quer
competindo com a riboflavina, entre outros mecanismos, incluem o probenecide, a clorpromacina (um
análogo estrutural), fenotiazinas, barbitúricos, o antibióticoestreptomicina e contraceptivos orais.[8]
Sinergistas
Em mamíferos, a síntese de cofactores flavínicos a partir da riboflavina é estimulada pelas

hormonastiroxina e triodotiroxina.[8] A utilização de medicamentos que aumentem a retenção urinária,
como anticolinérgicos, também contribuem para uma maior absorção da riboflavina. [8]
Síntese industrial
Bacillus subtilis.
A riboflavina pode ser sintetizada artificialmente a partir de D-ribose. Este processo consiste em quatro
reacções consecutivas: reacção com 3,4-xilidina; hidrogenação; condensação com cloreto de
benzenediazónio; e ciclocondensação com ácido barbitúrico.[1] O FMN pode ser obtido por reacção com
oxicloreto de fósforo parcialmente hidrolisado, mas esta reacção resulta em diversos produtos fosfatados
de difícil separação, preferindo-se por isso a fosforilação com riboflavina cinase (EC2.7.1.26). O FAD é
obtido recorrendo-se também a um passo final enzimático, utilizando a FAD sintetase (EC2.7.7.2), que
pode inclusivamente ser hidrolisado a FMN com a FAD difosfatase (EC3.6.1.18).[1]
Diversos processos biotecnológicos foram desenvolvidos para a produção industrial de riboflavina.

Recorre-se a microorganismos capazes da sua biossíntese, incluindo fungos filamentosos como Ashbya
gossypii, Candida famata e Candida flaveri, assim como as bactériasCorynebacterium ammoniagenes e
Bacillus subtilis.[28]A. gossypii, em particular, produz grandes quantidades de riboflavina, conferindo uma
cor amarela distinta a este fungo. [29] A bactéria B. subtilis foi geneticamente modificada de forma a
aumentar a produção de riboflavina e ser resistente ao antibióticoampicilina. Esta resistência é utilizada
como forma de selecção e marcação do organismo de interesse. É utilizada à escala comercial na produção
de riboflavina para utilização na alimentação.
Também bactérias lácticas como Lactococcus lactis, utilizadas noutros processos industriais de
fermentação, foram manipuladas para possível produção industrial de riboflavina e folato. [30]
Uso industrial
Por ser fluorescente sob luz ultravioleta, utilizam-se soluções diluídas de riboflavina (0,015-0,025%) para
evidenciar fugas ou demonstrar a facilidade de limpeza de sistemas como biorreactores ou tanques de
mistura.
28
Indústria alimentar
Devido à sua cor amarela-viva, a riboflavina é utilizada como corante alimentar. Também é utilizada como
fortificante alimentar em alimentos para bebés, cereais de pequeno-almoço, massas, molhos, queijos
fundidos, bebidas de fruta, produtos lácteos enriquecidos com vitaminas e algumas bebidas energéticas. É
também incluída em suplementos vitamínicos.
Por ser pouco hidrossolúvel, a riboflavina é muitas vezes adicionada na forma fosfatada 5'-fosfato de
riboflavina (FMN; aditivo E101a), mais dispendiosa mas muito mais solúvel (50g/L[1]).
Uso clínico
A riboflavina tem sido utilizada em diversas situações clínicas e terapêuticas. Suplementos de riboflavina
têm sido utilizados em simultâneo com fototerapia da icterícia neonatal (hiperbilirrubinemia), já que a luz
degrada não só a toxina que causa esta condição, como a riboflavina naturalmente produzida no
organismo.[8]
A fotossensibilidade da riboflavina é aproveitada no sistema comercial Mirasol PRT, que efectua a redução
de agentes patogénicos em componentes sanguíneos utilizados para transfusão (como plasma ou
plaquetas): os componentes são irradiados com luz ultravioleta na presença de riboflavina, que actua
como molécula fotossensibilizadora, provocando danos no ADN de agentes patogénicos eventualmente
presentes nesses componentes.[31]
Foi também sugerida a administração de riboflavina, entre outros cofactores, para compensar a diminuição
dos níveis desses cofactores que acontece em determinadas doenças mitocondriais.[32] Alguns pacientes
com deficiências na cadeia respiratória mitocondrial, em particular no complexo I, apresentaram melhorias
clínicas após administração de riboflavina.[33]
A administração de riboflavina, em conjunto com outras vitaminas necessárias para o funcionamento de

enzimas da cadeia respiratória mitocondrial, aumenta a eficiência da fosforilação oxidativa e complementa
deficiências de enzimas envolvidas na cadeia de transporte electrónico. [12]
Foi também demonstrada a diminuição de lesões isquémicas que ocorrem em consequência de enfarte ou
acidente vascular cerebral com a administração terapêutica de riboflavina.[7]
Também foi demonstrado um aumento da eficiência do tamoxifeno na quimioterapia do cancro da mama

utilizando uma terapia de riboflavina em simultâneo.[12]
A riboflavina e derivados da riboflavina conseguem penetrar no exosqueletoquitinoso de artrópodes e

conseguem inibir a quitinase, uma enzima crucial na síntese do exosqueleto. Por esta razão, a riboflavina
pode ser utilizada para controlo da proliferação de artrópodes e também de nemátodos e
fungosquitinosos.[1]
29
Referências
30
abcdefghijk
1. ↑ Mack, Matthias; Grill, Simon (2006). "Riboflavin analogs and inhibitors of riboflavin
biosynthesis". Appl Microbiol Biotechnol71: 265–275. DOI:10.1007/s00253-006-0421-7. ISSN0175-
7598. Página visitada em 21 de Novembro de 2008.
2. ↑ abc Powers, Hilary J. (junho 2003). "Riboflavin (vitamin B-2) and health". American Journal of
Clinical Nutrition77: 1352-1360. American Society for Clinical Nutrition. ISSN0002-9165. Página
visitada em 16 de Junho de 2008.
Ligações externas
 Tabela Brasileira de Composição de Alimentos , segundo o Núcleo de Estudos e Pesquisas em
Alimentação da Universidade Estadual de Campinas.
Vitaminas (A11)
A (Retinol, Betacaroteno, Tretinoína, Alfacaroteno) - D (Ergocalciferol, Colecalciferol,
lipossolúveis Didrotaquisterol, Calcitriol, Calcidiol) - E (Tocoferol, Tocotrienol) - K (Naftoquinona,
Filoquinona/K1, Menatetrenona/K2)
B1 (Tiamina, Sulbutiamina, Benfotiamina) - B2 (Riboflavina) - B3 (Niacina, Nicotinamida)
- B5 (Ácido pantotênico, Dexpantenol, Pantetina) - B6 (Piridoxina, Fosfato de piridoxal) - B7
(Biotina) - B9 (Ácido fólico) - B12 (Cianocobalamina, Hidroxocobalamina, Metilcobalamina,
Cobamamida)
VITAMINA B3 - NiacinaOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

Niacina
120px
Nome IUPAC nicotinic acid
Outros nomes pyridine-3-carboxylic acid, nicotinic acid, nicotinamide, niacinamide, vitamin B3
Identificadores
Número CAS 59-67-6
PubChem 938
ChemSpider 913
MeSH Niacin
SMILES [Expandir]
Propriedades
31
Fórmula molecular C6H5NO2
Massa molar 123.11 g/mol
Ponto de fusão 236.6 °C, 510 K, 458 °F

Ponto de ebulição Decomposes
Ácido benzoico
Ácidos Ácido picolínico (piridino-2-carboxílico)
carboxílicos Ácido isonicotínico (piridino-4-carboxílico)
relacionados Ácido pirazinoico (substituindo por N nas posiões 2 e 4 do ácido benzoico)
Ácido quinolínico (ácido piridino-2,3-dicarboxílico)
Niacinamida
Compostos
3-Metilpiridina
relacionados
Nicotinato de metila (éster metílico da niacina)
Estrutura química do ácido nicotínico e da nicotinamida.
A niacina, também conhecida como vitamina B3, vitamina PP ou ácido nicotínico, é uma vitamina
hidrossolúvel cujos derivados (NAD+, NADH, NADP+ e NADPH) desempenham importante papel no metabolismo
energético celular e na reparação do DNA. A designação "vitamina B3" também inclui a amida
correspondente, a nicotinamida, ou niacinamida.
Outras funções da niacina incluem remover substâncias químicas tóxicas do corpo e auxiliar a produção de
hormôniosesteróides pelas glândulas supra-renais, como os hormônios sexuais e os relacionados ao
estresse.
Metabolismo
Em geral se define a atividade da niacina nos alimentos como concentração de ácido nicotínico formado
pela conversão do triptófano, contido nos alimentos, em niacina. Esta é biologicamente precursora de duas
coenzimas que intervém em quase todas as reações de óxido-redução: a nicotinamida adenina
dinucleótido (NAD+) e a nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP+). A pelagra é a conseqüência de
uma carência de vitamina B3 (conhecida como "PP" por ser a vitamina que "previne a pelagra") e de
triptófano ou de seu metabolismo.
As formas coenzimáticas da niacina partipam das reações que geram energia graças à oxidação bioquímica
de carboidratos, lipídios e proteínas. NAD+ e NADP+ são fundamentais para se usar a energia metabólica
dos alimentos. A niacina participa na síntese de alguns hormônios e é fundamental para o crescimento.
Outra coenzima com função semelhante, mas estrutura diferente, é a ubiquinona.
Uso industrial
A reação entre o ácido nicotínico e a hemoglobina forma um composto de cor intensa que é aproveitado
como corante alimentício, mas este não é aceito na Europa. A niacina funciona como vasodilatador em
grandes doses.
32
Necessidades
A ingestão diária recomendada de miligramas equivalentes de niacina (NE) para um adulto são 6,6 mgNE
por 1.000 kcal e não menos de 13 mg NE para necessidades de calorias inferiores a 2.000 kcal. As mulheres
grávidas precisam de suplementos de 2NE ao dia, e as que amamentam, 5 mg NE ao dia. Para crianças de
até seis meses, com uma dieta calórica de 1.000 kcal ao dia, as necessidades são de 8 mg NE ao dia. Para
idades superiores as necessidades diárias dependem da ingestão calórica diária. Uma dieta pobre em
vitamina B3 pode causar sintomas como fadiga, irritabilidade, insônia, dor-de-cabeça, depressão nervosa,
diarréia e dermatite. A doença causada pela deficiência de Niacina é conhecida como Pelagra cuja tríade
diagnóstica é composta por Dermatite, Demência e Diarréia.
Fontes
A nicotinamida e o ácido nicotínico são abundantes na natureza. Há uma predominância de ácido

nicotínico nas plantas, enquanto que nos animais predomina a nicotinamida. São encontradas
principalmente na levedura, no fígado, nas aves, nas carnes magras, no leite e nos ovos, nas frutas secas,
nos cereais integrais e em vários legumes, frutas e verduras (como o brócolis, o tomate, a cenoura, o
aspargo, o abacate e a batata-doce).
Vitaminas (A11)
VITAMINA B5 - Ácido pantotênicoOrigem: Wikipédia, a enciclopédia
Ácido pantotênico
Nome IUPAC 3-[(2,4-dihydroxy-3,3-dimethylbutanoyl)amino]propanoic acid
Identificadores
Número CAS 137-08-6
PubChem 988
SMILES [Expandir]
Propriedades
Fórmula química C9H17NO5
Massa molar 219.21 g mol-1
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Beta-alanina
Ácido pantoico
A vitamina B5, também conhecida como ácido pantotênico ou pantotenato (a união correspondente ao
ácido pantoténico) é uma vitamina que ajuda a controlar a capacidade de resposta do corpo ao stress e no
metabolismo das proteínas, gorduras e açúcares.
Estrutura e nomenclatura
Estrutura do ácido pantoténico.
Quimicamente, o ácido pantoténico é uma amida composta pelo ácido D-pantóico e o aminoácidobeta-
alanina. O nome sistemático da forma biologicamente activa (o isómero D; o isómero L não possui
actividade biológica[1]) é ácido 3-[(2R,4-dihidroxi-3,3-dimetilbutanoil)amino]propanóico.
Principais funções
O ácido pantoténico é essencial na síntese da coenzima A, sendo por isso uma vitamina essencial no
metabolismo dos mamíferos.
 Ajuda a controlar a capacidade de resposta do corpo ao stress.

 Atua na produção dos hormôniossupra-renais.
 Na formação de anticorpos.
 Ajuda no metabolismo das proteínas, gorduras e açúcares.
 Auxilia a conversão de lipídeos, carboidratos e proteínas em energia.
 É necessária para produzir esteróides vitais e cortisona na glândula supra-renal.
Principais fontes
A vitamina B5 é encontrada no fígado, cogumelos cozidos, milho, abacate e carne de galinha, ovos, leite,
vegetais, legumes e cereais de grão. Os vegetarianos, apesar de não ingerirem alimentos de origem animal,
têm suas necessidades supridas em caso de praticarem dieta balanceada, orientada por um profissional da
Nutrição.
Sintomas de deficiência
Fadiga, má produção de anticorpos, cãibras musculares, dores e cólicas abdominais, insônia,mal-estar

geral, fraqueza de unhas e cabelo.
Referências
1. ↑MedlinePlus. "Pantothenic acid (Vitamin-B5), Dexpanthenol". Natural Standard Research

Collaboration. U.S. National Library of Medicine. Acedido a 4 de Janeiro de 2007.
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Vitaminas (A11)
(Piridoxina, Fosfato de piridoxal) - B7 (Biotina) - B9 (Ácido fólico) - B12
(Cianocobalamina, Hidroxocobalamina, Metilcobalamina, Cobamamida)
Vitamina B6 - PiridoxinaOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.
Pyridoxine
Alerta sobre risco à saúde[1]
Nome IUPAC 4,5-Bis(hydroxymethyl)- 2-methylpyridin- 3-ol
Identificadores
65-23-6,
Número CAS
58-56-0 (hydrochloride)
PubChem 1054
SMILES [Expandir]
Propriedades
Fórmula
C8H11NO3
molecular
Ponto de fusão 159-162 °C
Outros
Piridoxamina
aniões/ânions
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A piridoxina (também conhecida como vitamina B6) favorece a respiração das células e ajuda no
metabolismo das proteínas. É absorvida no intestino delgado, mas diferentemente das outras do complexo
não é totalmente excretada pelos rins, ficando retida, principalmente, nos músculos.
Essa vitamina ajuda no metabolismo dos aminoácidos, sendo importante para um crescimento normal e
essencial para o metabolismo do triptofano e para a conversão deste em niacina. Isto mostra a ligação que
essas vitaminas tem umas com as outras.
A deficiência dessa vitamina é relativamente rara, no entanto, alguns medicamentos como a isoniazida,
diminuem as concentrações plasmáticas da piridoxina.
Pessoas com quadro de alcoolismo e mulheres grávidas que apresentam pré-eclâmsia ou eclâmpsia,podem
apresentar deficiência dessa vitamina.
Estudos feitos, ainda não comprovaram, totalmente, sua eficiência na tensão pré-menstrual.
Na falta da Vitamina B6 pode ocorrer: dermatite, anemia, gengivite, feridas na boca e na língua, náusea e
nervosismo.
Onde é encontrada: vísceras,; gérmen de trigo,; aveia,; cereais em grão,; arroz integral; banana,; batata,;
leguminosas,; leite,;aves; atum.; Levedo de cerveja,; vegetais verdes,; carne de boi,; de porco e frango,
fígado,; gema de ovo,; pães integrais, ;abacate.;
Principais fontes na natureza
A vitamina B6 liga-se principalmente às proteínas nos alimentos. O piridoxol encontra-se especialmente

nas plantas, enquanto que o piridoxal e a piridoxamina são principalmente encontradas nos tecidos
animais. As galinhas e o fígado de vaca, porco e vitela são excelentes fontes de piridoxina. As boas fontes
incluem o presunto e o peixe (atum, truta, halibute, arenque e salmão), nozes (amendoins, avelãs), pão,
milho e cereais de grão integral. Geralmente os vegetais e as frutas são fontes pobres de vitamina B6,
embora existam produtos nestas classes alimentares que contêm quantidades consideráveis de piridoxina,
tais como os feijões e a couve-flor, as bananas e as passas.
Principais antagonistas
Existem mais de 40 medicamentos que interferem com a vitamina B6, os quais podem causar uma
disponibilidade diminuída e mau estado da vitamina B6. Os principais antagonistas incluem:
 Desoxipiridoxina, um anti-metabolito eficaz
 Isoniazida, uma droga tuberculostática
 Hidralazina, um anti-hipertensor
 Ciclosserina, um antibiótico e
 Penicilamina, utilizada no tratamento da doença de Wilson.
A vitamina B6, por outro lado, pode actuar em si mesma como um antagonista nos pacientes com doença
de Parkinson e que estejam sob tratamento com L-dopa. Em tais casos, pode contrariar o efeito da L-dopa.
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Principais sinergistas
Certas vitaminas do complexo B (niacina, riboflavina, biotina) podem atuar em sinergia com a piridoxina. A
niacina e a riboflavina são necessárias para a interconversão das diferentes formas de vitamina B6.
Referências
1. ↑Pyridoxine at Sigma-Aldrich
Vitaminas (A11)
(Piridoxina, Fosfato de piridoxal) - B7 (Biotina) - B9 (Ácido fólico) - B12
(Cianocobalamina, Hidroxocobalamina, Metilcobalamina, Cobamamida)
Vitamina B12 – CianocobalaminaOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.
Vitamina B12A
Nome IUPAC (sistemática)
α-(5,6-dimetilbenzimidazolil)cianocobalamina
Identificadores
CAS 68-19-9
ATC B03BB01
PubChem 5479203
DrugBank APRD00326
Informação química
Fórmula molecular C63H88CoN14O14P
Farmacocinética
Biodisponibilidade Facilmente absorvida na segunda metade do íleo
Ligação a proteínas Muito alta para proteínas transcobalaminas específicas do plasma.
Ligação da hydroxocobalamina é ligeiramente mais elevado do que o
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cianocobalamina.
Metabolismo hepático
Meia-vida Aproximadamente 6 dias
(400 dias no fígado)
Excreção renal
Considerações terapêuticas
Administração oral, intravenosa
DL50 ?
A cobalamina (ou cianocobalamina), também conhecida como vitamina B12, tem as seguintes funções no
nosso organismo:
 Necessária à eritropoiese, e em parte do metabolismo dos aminoácidos e dos ácidos nucleicos;

 Possui uma função indispensável na formação do sangue;
 Previne problemas cardíacos e derrame cerebral.[1]
 Necessária para uma boa manutenção do sistema nervoso.
Segundo a organização norte-americana Food and Nutrition Board, a dose diária de vitamina B12 necessária
para o organismo é de 2,4 microgramas (µg) para adultos, 1,2 µg para crianças de até oito anos e 2,8 µg
para gestantes e mães que amamentam.[1]
Fontes Naturais de Vitamina B12
O Nori possui quantidades significativas de B12, porém parte delas são

análogas e atrapalham a absorção da verdadeira B12. [2]
Algumas das principais fontes de vitamina B12 são[3][4]:
 Fígado (800% da necessidade diária)

 Ostras (100g possuem 570% da necessidade diária)
 Carne de vaca (100g de bife possuem 40% da necessidade diária)
 Ovos e derivados (1 ovo possui 10% da necessidade diária)
 Leite e derivados (1 copo possui 15% da necessidade diária)
 Peixes (100g de Truta tem 40%, 100g de Salmão tem 50%, 100g de Atum tem 15%)
 Cereais enriquecidos
 Manteiga e Margarina fortificada
 Abacate
 Levedo (100g possuem 40% da necessidade diária)
 Batata
 Massas, salgados e pães
 Missô
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 Alguns molhos para salada
 Nori
A soja e seus derivados também possuem a cobalamina em sua constituição porém como um análogo
inativo de vitamina B12 e portanto inapropriado a digestão humana. Plantas não sintetizam nem
armazenam vitamina B12, sendo a principal fonte desta vitamina nos animais por síntese microbiana. A
vitamina B12 apenas existe nos vegetais que possuem associação com bactérias que a produzam, o que é
mais comum em criações orgânicas. [5]. Mesmo assim, a quantidade de B12 nessa plantas cultivadas de
forma orgânica é insignificante para as necessidades humanas.
Deficiência
Esse é o único nutriente que não pode ser obtido satisfatoriamente

apenas de fontes vegetais. Vegans que tomam suplementos tem menos risco de desenvolver deficiência de
B12 do que pessoas que comem carne.
Quando a deficiência de B12 ocorre é geralmente ocorre devido à deficiência na produção de factor
intrínseco, necessário para a absorção da cobalamina. A vitamina B12 é necessária para a formação de
células vermelhas do sangue bom, a função neurológica e síntese de DNA. Sua deficiência pode provocar
anemia perniciosa, cujos sintomas são: alterações neurológicas, progressivas e mortais se não houver
tratamento; fraqueza; convulsões e dano irreversível no tecido parietal gástrico. Os principais sintomas
são: anemia megaloblástica, fadiga, fraqueza, constipação, perda de apetite e perda de peso.[6] A
deficiência, quando se inicia, traz prejuízos para a cognição, levando a queixas de dificuldade de
concentração, memória e atenção. Ocorre também formigamentos nas pernas e redução da
propriocepção. Em casos avançados, leva à confusão mental, torpor e até o coma.
Ao contrário da crença popular existem raros casos diagnosticados de vegetarianos com déficit de B12 por
conta dos mecanismos do organismo de reaproveitar e manter ela no organismo. Porém, principalmente
os veganos, devem tomar cuidados especiais, especialmente gestantes, lactantes e idosos quando a
necessidade é maior. Isso sugere que para sua manutenção corporal, é mais importante as questões
ligadas ao metabolismo humano do que a quantidade ingerida.[5]
Conseguir uma ingestão adequada de B12 é fácil e existem vários métodos para atender às preferências
individuais. A absorção de B12 varia de cerca de 50%, se cerca de 1 micrograma ou menos dela é
consumida, a cerca de 0,5% para doses de 1.000 microgramas (1 mg) ou superiores. Assim, quanto menor
freqüência de consumo de B12, maior será o montante total deve ser de dar a quantidade desejada
absorvido.
39
O consumo de álcool, tabaco e certos medicamentos como neomicina, colchicina e ácido aminosalicílico e
metformina podem contribuir para a deficiência da B12, pois causam a malabsorção desta vitamina. [7] Além
disso a absorção piora naturalmente com a idade. [8]
Em caso de anemia devido a falta de B 12 no organismo, é recomendável o uso de suplementos prescritos

por um médico, pois a dose necessária para corrigir essa deficiência não é atingida pela dieta. Injeções
também são usadas por atravessar as barreiras de absorção. Existem opções de alimentos artificialmente
enriquecidos, como leite de soja e cereais de algumas marcas, voltadas especialmente para os veganos. Os
vários suplementos vitamínicos são de origem bacteriana. [9]
Entre 10 a 30 por cento das pessoas mais velhas podem ser incapazes de absorver naturalmente a vitamina
B12. Sendo assim é aconselhável para maiores de 50 anos o consumo de alimentos fortificados com
vitamina B12 ou de um suplemento vitamínicos contendo B12. [10]
Veganos
A restrição a fontes vegetais de B12 por veganos relevam ser insuficientes para atender as necessidades
diárias. Os estuso incluem pesquisas sobre as bactérias intestinais humanas, spirulina, capim seco, cevada,
nori e outras algas. Vários estudos de matérias-primas alimentares vegetarianos têm mostrado que
alimentos crus não oferece nenhuma proteção especial. É difícil distinguir a verdadeira B12 de análogos
que podem atrapalhar o metabolismo de vitamina B12. Infere-se que a B12 análoga presente nos vegetais
prejudica a absorção da verdadeira B12, tornando as fontes vegetais insatisfatórias. A Vegan Society
recomenda aos veganos consumirem alimentos enriquecidos ou suplementos vitamínicos. [11]
Características
Inúmeros estudos demonstram que a vitamina K têm níveis sanguíneos mais baixos de B 12. Então, deve ser
feita uma suplementação da vitamina em cápsulas (via oral) ou injetável.A vitamina K é sensível à oxidação
pelo ar. A perda de atividade é acelerada pelo calor e pela exposição à luz. A oxidação das gorduras e dos
óleos (p.ex. manteiga, margarina, óleos de cozinha) pode destruir as vitaminas lipossolúveis, incluindo a
vitamina K. A presença de anti-oxidantes, tais como a vitamina E contribui para a protecção da vitamina K.
A vitamina K é uma vitamina com funções muitos parecidas com a vitamina T2.
A biodisponibilidade de vitamina B12 em seres humanos saudáveis para carne, peixe, carne, ovinos e carne
de frango é em média 42%, 56%-89% e 61%-66%, respectivamente.
Os não-vegetarianos não possuem dificuldades em obter a B 12 já que os animais, uma de suas fontes de
alimentação, obtêm essa vitamina através de bactérias produtoras de vitamina B 12 em seu organismo.
Os humanos também possuem bactérias no intestino, mas sua localização é após da principal área de
absorção, no íleo, por isso precisamos de fontes na alimentação. Essa vitamina precisa de pouca reposição
pois necessitamos apenas de pequenas necessidades desta vitamina, seu armazenamento é relativamente
adequado e uma circulação entero-hepática muito eficiente recupera grande parte da vitamina B12
excretada na bílis.[5]
Ligações externas
 Tudo, ou quase tudo, sobre a Vitamina B 12 (Cobalamina) - Artigo do Dr. Eric Slywitch explicando a
vitamina B12.
 Vitamina B12 na dieta vegana: [3]
 Vitamina K
40

Substâncias importantes na coagulação sanguínea.
 A vitamina K (grupo de vitaminas hidrofóbicas) compreende as substâncias conhecidas como
quinonas, necessárias à coagulação normal do sangue. Sua principal forma é a vitamina K1
(filoquinona); seguida pela vitamina K2 (menaquinona), formada a partir da ação bacteriana no
trato do intestino grosso; e um terceiro composto, a vitamina K3 (menadiona), molécula
lipossolúvel sintética, com propriedade químico-biológica, cerca de duas vezes mais potente que as
vitaminas K1 e K2. Tais vitaminas podem ser encontradas em muitos alimentos: nos vegetais verdes
(alface, couve-flor e espinafre), no tomate, na castanha-do-pará, no caju, na batata, contidas em
óleo de soja, na gema de ovo, no leite e em menor proporção no trigo e aveia. Como essa vitamina
participa na coagulação sanguínea, sua deficiência pode dificultar o estancamento de hemorragias.
Também provocando danos ao organismo quando em concentração excessiva, por exemplo:
dispneia (falta de ar), e dores no tórax em pessoas adultas com distúrbio elevado de vitamina K1 e
hiperbilirrubinemia em recém-nascidos, cujas mães em período gestacional, passaram por
tratamento com base em vitamina K3. Sua função na coagulação é atuar como cofator enzimático
da reação de carboxilação, ou seja, introdução de um radical carboxila em resíduos de aminoácidos,
especialmente o ácido glutâmico, formando o ácido gama carboxiglutâmico precursor de fatores de
coagulação. Estudos indicam que a vitamina K está diretamente envolvida no desenvolvimento
precoce do esqueleto, regulando a disponibilidade do elemento cálcio na matriz óssea e
manutenção do osso maduro.
 Por Krukemberghe Fonseca
 Graduado em BiologiaEquipe Brasil Escola

41
VITAMINA E - TocoferolOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.
O tocoferol é uma vitamina lipossolúvel da família da vitamina E. Ela previne o dano celular ao inibir a
peroxidação lipídica, a formação de radicais livres e doenças cardiovasculares. Melhora a circulação
sanguínea, regenera tecidos e é útil no tratamento de seios fibrocísticos, tensão pré-menstrual e
claudicação intermitente. É possível obter dos alimentos as doses de vitamina E que combatem doenças
cardíacas e o câncer, além de aumentar a resistência imunológica, segundo consta uma pesquisa feita em
2000 pelo Instituto de Medicina do EUA(IOM) . O IOM relatou que a maioria dos americanos consegue o
suprimento necessário da vitamina E pela alimentação diária. Além de alertar sobre dietas que restrinjam o
consumo de gorduras, tendo essas pessoas que complementarem com suplementos(lembrando que o
Tocoferol é uma vitamina lipossolúvel, portanto cumulativo no organismo. Podendo gerar a
hipervitaminose).
Pode aliviar situações de stress, particularmente as geradas pelo oxigênio. É antioxidante, atua através do
bloqueio das moléculas instáveis de oxigênio singlete(Radicais Livres).
A vitamina E previne a oxidação espontânea dos elementos polinsaturados e protege, em termos

funcionais, estruturas celulares importantes dos tecidos, supostamente através da inibição da peroxidação
lipídica.
42
 Essencial para o bom funcionamento do tecido muscular;
 Necessária à formação das células sexuais.
 É vital para o sangue
Na falta desta vitamina na alimentação pode desenvolver-se a avitaminose designada por Esterilidade.
Recentemente foi constatado que uma dieta rica em vitamina E pode proteger contra o mal de Parkinson,
de acordo com estudo da Universidade de Queen, no Canadá, publicado na revista Lancet Neurology.
O estudo, feito com base em oito trabalhos científicos anteriores publicados entre 1966 e 2005 e que
investigaram os efeitos das vitaminas E e C e do nutriente beta-caroteno, concluiu que pessoas que
consomem verduras, nozes e óleos vegetais, têm probabilidade muito menor de desenvolver o mal de
Parkinson.
Constatou-se que o mesmo efeito não foi verificado em relação à vitamina C e ao beta-caroteno.
A ingestão de vitamina E pode ajudar a prevenir o câncer de próstata, segundo uma pesquisa do Instituto
Nacional do Câncer dos Estados Unidos.
Os cientistas descobriram que os homens com altos níveis de alfa tocoferol, a forma natural da vitamina E,
tinham possibilidades 53% menores de desenvolver câncer de próstata. O estudo percebeu ainda que os
efeitos da gama tocoferol, outro tipo de vitamina E, também diminuiria os riscos de contrair a doença, mas
com menor eficácia, 39%.
Partindo de alimentos que a contém. Entre as melhores fontes naturais de vitamina E estão: sementes de
girassol, espinafre, amêndoas e pimentões.
Sinais de falta
Ocorre o maior risco de doenças coronárias, derrames, cataratas e alguns tipos de câncer. Disfunção
neurológica que afeta o sistema nervoso, os olhos e os músculos. Podendo causar também anemia
(questionável) e esterilidade (em roedores apenas)
Vitaminas (A11)
(Piridoxina, Fosfato de piridoxal) - B7 (Biotina) - B9 (Ácido fólico) -
B12(Cianocobalamina, Hidroxocobalamina, Metilcobalamina, Cobamamida)
VITAMINA E - TOCOFEROL
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Histórico
A vitamina E foi descoberta em 1922 por Evans e Bishop, ao observar que as ratas não se reproduziam
quando recebiam uma dieta purificada na qual o toucinho era a única fonte de gordura. Advertiram
também, que um componente dos extratos de lipídios de diversos cereais corrigia a infertilidade e
denominaram esta substância desconhecida de fator anti-esterilidade. Alguns anos depois, foi batizado
como vitamina E. Em todos os animais de experimentação com deficiências desta vitamina se demonstrou
que os problemas de reprodução eram devidos a alterações desenvolvidas tanto pelos machos como pelas
fêmeas. Nos primeiros, se produzia uma degeneração dos túbulos seminíferos, e nas segundas, uma
incapacidade para manter o feto provocando sua morte e posterior reabsorção.Além dos efeitos sobre os
tecidos reprodutores, se encontraram em muitas espécies distrofias musculares que eventualmente
produziam a morte do animal.Em frangos com deficiência de vitamina E foram encontradas alterações na
função do leito capilar com perdas hemáticas. Também existia uma pigmentação escura anormal no tecido
adiposo e em outros tecidos, o que levou aos investigadores a averiguar se a vitamina E exercia uma ação
protetora geral dos ácidos graxos insaturados em todo o organismo.Apesar de muitos anos de
investigações sobre a vitamina E nos animais, tiveram que transcorrer mais de 30 anos desde seu
descobrimento para que se obtivessem provas claras que demonstrassem que o homem também necessita
desta vitamina.
Deficiências
Má absorção - as pessoas que sofrem distintas enfermidades intestinais associadas com má absorção de
gorduras têm níveis baixos de tocoferol no plasma. Entre estas enfermidades se encontra a celíaca, a
pancreatite, o sprue e a cirrose biliar. Quando a má absorção aparece nas pessoas adultas, podem se
passar vários anos antes que a concentração sangüínea de vitamina E decresça a 9,3 mmol/l. Durante
muito tempo se pensou que este estado de deficiência relativa de tocoferol nos adultos era uma entidade
benigna, porém hoje se sabe que ao final de 5 a 10 anos podem aparecer anomalias neurológicas, amiúde
muito sutis.
Em crianças com determinadas enfermidades genéticas nas quais pode haver má absorção de gorduras,
como é o caso da fibrose cística, ou com anomalias congênitas como a atresia biliar, pode aparecer um
quadro relativamente rápido de deficiência de vitamina E com conseqüências graves, sobretudo do tipo
neurológico, se não corrigido. Se não iniciada a administração de vitamina E nas primeiras etapas da vida
destas crianças, ou não se tomarem medidas rigorosas para assegurar o aumento das concentrações de
tocoferol no sangue, a neuropatia desenvolvida só será parcialmente reversível. As alterações
neuropatológicas destes pacientes consistem em distrofia neuroaxonal que afeta o núcleo grácil (núcleo
situado no aspecto dorsal da medula oblonga, no qual terminam as fibras do fascículo grácil e que dá
origem a parte das fibras do lemnisco medial); as lesões são similares às observadas em animais com
deficiência de vitamina E.
Lactentes prematuros - há muitos anos se sabe que os recém nascidos têm valores baixos de tocoferol no
plasma em comparação com as crianças de 6 meses ou mais. Os lactentes prematuros se encontram em
situação ainda mais precária em relação com o estado da vitamina E, e se tem sugerido que várias das
complicações que podem apresentar estas crianças muito pequenas, poderiam estar relacionadas com
suas baixas concentrações de tocoferol no sangue. Se prestou uma atenção considerável à anemia
44
hemofílica nos neonatos de baixo peso e a possível eficácia do tratamento com vitamina E. Embora se
admita em geral que as fórmulas para os lactentes prematuros devam ter uma quantidade adequada de
alfatocoferol em relação a dos ácidos graxos polinsaturados, estudos recentes indicam que as doses
suplementares de vitamina E não supõem benefícios adicionais no que respeita ao quadro hematológico.
Outras situações médicas dos lactentes prematuros nas quais se tem experimentado o tratamento com
vitamina E tem sido a hiperbilirrubinemia, a síndrome de insuficiência respiratória, a hemorragia
periventricular e a fibroplasia retrolental. Nestes dois últimos casos, a administração de tocoferol parece
induzir benefícios em alguns pacientes, embora não em todos. Não foi estabelecida a concentração
sangüínea crítica de tocoferol que é necessária alcançar para proporcionar proteção frente a estes
quadros.
Transtornos hematológicos-várias enfermidades hereditárias se caracterizam por episódios de excessiva

hemólise (destruição de hemácias) de eritrócitos ou por uma estrutura anormal das hemácias. As mais
freqüentes destas enfermidades são a talassemia, a anemia falciforme (dotado da forma de uma foice) e a
deficiência de glicose-6-fosfatodesidrogenasse (G-6-PD) nas hemácias. Diversos estudos têm demonstrado
baixas concentrações de alfatocoferol em alguns destes pacientes, embora outros tenham concentrações
normais no plasma e nas hemácias. A explicação para a diminuição destes valores plasmáticos não está
bem clara, a menos que se suponha um nível baixo crônico de desintegração das hemácias, cujos produtos
poderiam, por sua vez, destruir o tocoferol do plasma. Sem dúvidas não há provas que validem esta
hipótese. O tratamento destes pacientes com suplementos orais de vitamina E arrolou resultados
promissores, porém, nos casos de deficiência de G-6-PD, nem todos os enfermos mostraram melhorias ao
receber a vitamina.Os pacientes com enfermidades renais submetidos a hemodiálise têm também
concentrações plasmáticas ou nas hemácias de alfatocoferol inferiores aos normais acompanhados de
anemia. Os aportes suplementares de vitamina E para estes enfermos reduzem a fragilidade eritrocitária e
corrigem parcialmente a anemia.O número de situações médicas em que se considera que a vitamina E
possa produzir efeitos benéficos é cada vez maior. Na maioria das vezes, a pretensão de utilizar a vitamina
E em distintas enfermidades não tem resistido ao tempo. Realizaram-se muitas observações interessantes
e estudos in vitro ou em animais de experimentação que depois não puderam ser transferidos aos
humanos.
Estabilidade
A vitamina E é bastante estável ao calor e aos ácidos e instável aos álcalis, à luz ultravioleta e ao oxigênio.
Ela é destruída em contato com gorduras râncidas, chumbo e ferro. Como não é solúvel em água, não há
perdas por extração no cozimento. O armazenamento incluindo processos de congelamento e a fritura de
gorduras destroem a maior parte do tocoferol presente. Os ésteres de tocoferol, como o acetato de
tocoferol, não são apreciavelmente destruídos. Como no intestino, o tocoferol protege a vitamina A e o
caroteno dos alimentos da destruição oxidativa. Todavia, a exposição ao oxigênio e o desenvolvimento de
ranço resultam na destruição do tocoferol.
Fontes
A vitamina E é a mais amplamente distribuída das vitaminas nos alimentos comuns. O óleo de germe de
trigo é a fonte mais rica nesta vitamina, mas os outros germes de cereais, os vegetais verdes, a gema do
ovo, a gordura do leite, a manteiga, a carne (especialmente o fígado), as nozes e os óleos vegetais (soja,
milho e algodão) também a contêm.
Toxicidade
As informações sobre os sintomas adversos devidos a grandes doses de vitamina E são em grande parte
subjetivos e estão baseados em um número limitado de observações. As moléstias mais freqüentes
consistem em mal estar gastrointestinal de curta duração. Os estudos em animais demonstraram que a
vitamina E em grandes quantidades pode interferir com a absorção das vitaminas A e K. Esta relação foi
45
observada num indivíduo que consumiu 1200 mg de equivalentes de tocoferol durante um tratamento
anticoagulante para uma enfermidade cardíaca. Este paciente sofreu hemorragias importantes que
desapareceram quando interrompido o aporte desta vitamina. Um estudo de um grande número de
análises sangüíneas numa população normal à qual se administrava um suplemento de vitamina E não
revelou anomalia alguma. Em geral, os dados indicam que uma ingesta diária de 200 a 600 mg é inócua
para a maior parte dos adultos. Sem dúvida, as grandes doses de tocoferol administradas à lactentes têm
sido associadas com uma maior incidência de enterocolite necrotizante em comparação com os lactentes
que serviram de controle. Este efeito pode ter sido parcialmente devido a elevada osmolaridade da
preparação aquosa de vitamina E utilizada. Em 1983 foi observado um caso de toxicidade e morte de um
lactente prematuro ao qual havia sido administrada uma solução intravenosa de vitamina E, embora não
pode ser determinado se o quadro foi secundário à vitamina ou à um agente com atividade superficial
contido no veículo.
BIOMOLÉCULAS
Biomoléculas são compostos sintetizados por seres vivos e que participam da estrutura e do
funcionamento da matéria viva. São, na sua maioria, compostos de Carbono cujas massas são formadas em
99% de C, H, O, N, ou seja, são as proteínas, açúcares, lipídios, DNA, etc. Em porcentagem do peso seco da
célula temos: Carbono 50 a 60%; Oxigênio 25 a 30%; Nitrogênio 08 a 10%; Hidrogênio 03 a 04%. Muitas
biomoléculas são assimétricas, ou seja, possuem centros quirais, átomos de carbono com quatro ligantes
diferentes. Água: principal biomolécula, responsável por 70% do peso total de uma célula. As
Macromoléculas: são biomoléculas de alto peso molecular, muito grandes e quase sempre de estrutura
química e espacial muito complexa.
São sempre formadas a partir de "unidades fundamentais", moléculas menores e muito mais simples
que funcionam como matéria prima para a construção das macromoléculas;
As proteínas: Constituem a maior fração da matéria viva; são as macromoléculas mais complexas;
possuem inúmeras funções na célula;
Os ácidos nucléicos: São as maiores macromoléculas da célula; são os responsáveis pelo
armazenamento, e transmissão da informação genética;
Os carboidratos: são os principais combustíveis celulares; possuem também função estrutural e
participam dos processos de reconhecimento celular;
Os lipídios: Formam nossa principal de armazenamento de energia assim como desempenham
importante função na estrutura das membranas biológicas; são biomoléculas hidrofóbicas.
A água: Além de ser o principal constituinte da célula, desempenha um papel fundamental na
definição de suas estruturas e funções; É o fator primário de definição das complexas estruturas espaciais
das macromoléculas;
Muitas vezes a estrutura ou a função de uma biomolécula depende de suas características de
afinidade com a água, a saber: Moléculas Hidrofílicas Hidrofóbicas Anfipáticas A água é o meio ideal para a
maioria das reações bioquímicas.
Água é um composto molecular. Cada molécula é formada por um átomo de oxigênio e dois átomos
de hidrogênio unidos por ligações covalentes. A água com poucas exceções (célula óssea) é o componente
em maior quantidade na célula. A água serve como solvente natural para íons, minerais e outras
substâncias e, também como meio de dispersão para a estrutura coloidal do citoplasma. A água é
indispensável para a atividade metabólica já que os processos fisiológicos se produzem exclusivamente em
46
meio aquoso. As moléculas de água também participam em muitas reações enzimáticas e podem formar-
se como resultados de processos metabólicos.
Algumas substâncias não se misturam bem com a água, incluindo óleos e outras substâncias
hidrofóbicas. Membranas celulares composta de lipídios e proteínas levam vantagem destas propriedades
para controlar as interações entre seus conteúdos e químicos externos. Isto é facilitado pela tensão da
superfície da água. É dito que o envelhecimento pode ser considerado um processo de secagem, uma vez
que da infância até a velhice a quantidade de água no corpo diminui gradativamente.
Os lipídeos formam um grupo de compostos característicos que possuem múltiplas funções celulares.
Geralmente, são pequenas moléculas que possuem uma forte tendência e se associarem através de forças
não covalentes. Os lipídeos são usualmente caracterizados por um tipo de estrutura própria, a molécula
lipídica possui duas regiões: uma polar, hidrofílica que está conectada a uma região não-polar, hidrofóbica,
constituída de uma cadeia hidrocarbônica. Esse tipo de estrutura caracteriza os lipídeos como um grupo de
compostos relativamente insolúveis em água, e solúveis em compostos orgânicos. Essa característica
molecular promove associações do tipo anfipáticas, reuniões das moléculas lipídicas com interações não
covalentes em meio aquoso. Essas interações têm consequências importantes em nível celular. A mais
importante delas é a tendência dos lipídeos formarem micelas e bicamadas que constituem as membranas
biológicas. A estrutura exata, formada quando o lipídeo está em contato com a água, depende da estrutura
molecular específica das regiões hidrofílicas e hidrofóbicas da molécula. Seguem-se alguns dos principais
lipídeos celulares.
A família de compostos designados por lipídeos é muito vasta. A esta família pertence a gordura que
quando hidrolisada, nos fornece ácido graxo e álcool. Por ser mais difícil de ser quebrado, o organismo a
armazena sob a forma de gordura. Entra na formação das membranas celulares, podendo ser encontrado
também dentro das células, como substância de reserva nutritiva e fonte de energia.
Os lipídeos podem formar alguns hormônios, vitaminas e pigmentos. Lipídeos simples: constituídos
de ácidos graxos e álcool. Glicerídeos: Ex: óleos e gorduras. Os óleos são derivados de ácido graxos
insaturados e são líquidos. As gorduras são derivadas de ácidos graxos saturados e apresentam aspecto
sólido. Cerídeo: Ex: ceras de abelhas e de carnaúba. Atuam como impermeabilizantes na epiderme de
folhas e frutos. Lipídeos complexos ou compostos: Constituído de ácidos graxos, álcool, além de fósforo
(fosfolipídios) e carboidratos (glicolípideos) ou proteínas. Os fosfolipídios como os glicolípideos são
encontrados na membrana plasmática das células. Esteróides: elemento do grupo dos lipídeos, presente
na corrente sanguínea, importante na formação de células humanas e na produção de hormônios, ácidos
biliares e membranas celulares. Uma parte do colesterol é produzida no fígado, outra vem da alimentação.
Há dois tipos de colesterol: a fração LDL (sigla em inglês para lipoproteínas de baixa densidade) e a fração
HDL (sigla em inglês para lipoproteínas de alta densidade).
Bibliografia
DE ROBERTIS, E. M. F. Bases da biologia celular e molecular. ZAHA, Arnaldo. Biologia molecular básica.
Fonte: http://pt.shvoong.com/exact-sciences/bioengineering-and-biotechnology/506433-biomol
%C3%A9culas/#ixzz1Zxs0LtC7
47

Compostos Naturais

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Compostos naturais ou biomoléculas

1) Carboidratos, glicídios ou glucídios ou glúcides são compostos de função mista poliálcool-aldeído ou

Os holosídios podem ainda ser subdivididos em monossacarídios, dissacarídios....polissacarídios conforme

Sacarose (dissacarídio)+ H2O → glicose (ose) + frutose (ose)

Lactose (dissacarídio)+ H2O → glicose (ose) + galactose (ose)

Maltose (dissacarídio)+ H2O → 2 glicose (ose)

Amido (polisssacarídeo)+ nH2O → n glicose (ose)

A celulose resulta da polimerização da β-glicose.

Glicogênio é um polissacarídio também formado pela condensação de moléculas de glicose. Sua

Principais fontes de ocorrência dos ácidos graxos:

Éster+água → ácido + álcool (reação de hidrólise)

Éster+base → sal orgânico (sabão) + álcool (reação de saponificação

Na indústria emprega-se o sebo de boi para a produção de sabões. Observe:

O colesterol é um componente estrutural de membranas celulares e precursor de outros esteroides como,

ESTRUTURA SECUNDÁRIA- é a estrutura primária “enrolada” em forma de espiral ou de mola helicoidal.

 A coagulação do sangue é a desnaturação do fibrinogênio (proteína do tipo fibrosa). Assim, num

Ácido Fólico (Vitamina B9)

Fórmula química C19H19N7O6;

Massa molar 441.37 g mol-1

Aparência yellow-orange crystalline poder

Sintomas de sua deficiência

Encefalopatia de Wernicke (Manifestação aguda da carência de vitâmina B1 associada a ingesta de grandes

Síndrome de Korsakoff (é a manifestação neurológica crônica da deficiência de tiamina. Caracterizada por

Ponto de 248 °C, 521 K, 478 °F

 Importante para o bom funcionamento do sistema nervoso, dos músculos e do coração.

Podem prejudicar a absorção da Vitamina B1: Álcool, café e cigarro e antiácido.

Alimentos ricos em vitamina B1

Sintomas de sua deficiência

Encefalopatia de Wernicke (Manifestação aguda da carência de vitâmina B1 associada a ingesta de grandes

hidrossolúveis: outras C (Ácido ascórbico) - Colina

VITAMINA B2 - RiboflavinaOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

Nome 7,8-dimetil-10- ((2R,3R,4S)- 2,3,4,5-tetra-hidroxipentilo) benzo[g]pteridina-2,4 (3H,10H)-

Outros vitamina B2, vitamina G, 7,8-dimetil-10-(D-1'-ribitil)-isoaloxazina, lactoflavina, ovoflavina,

Número CAS 83-88-5

Massa molar 376,36 g/mol

Aparência pó cristalino amarelo ou laranja

A riboflavina é necessária na síntese do dinucleótido de flavina-adenina (FAD) e do mononucleótido de

Estrutura da riboflavina evidenciando o grupo flavina (caixa superior, a

A presença do grupo flavina (composto de aneis heterocíclicos) confere propriedades espectroscópicas

A riboflavina é uma molécula anfipática: a parte da isoaloxazina semelhante ao xileno é

O organismo humano é incapaz de sintetizar riboflavina. Para a síntese de cofactores enzimáticos

Dose diária recomendada

Alimentos como leite,[12]produtos lácteos.[13][14]couves e vegetais folhosos verdes como bróculos,[12]

A deficiência em riboflavina está associada à síndrome oral-ocular-genital. Nesta síndrome, a estomatite

Diversas vitaminas do complexo B, incluíndo a riboflavina, estão incluídas no denominado grupo I de

Na década de 1940 surgem os primeiros estudos sobre os efeitos da deficiência de riboflavina em

Dinucleótido de flavina e adenina (FAD).

Mononucleótido de flavina (FMN).

O armazenamento da riboflavina é feito principalmente no fígado, sob a forma de FAD. Em hepatócitos e

Existe provavelmente entrada de riboflavina em mitocôndrias feita também por transportadores

Relação com o metabolismo do folato

Os aminoácidosaromáticostriptofano e tirosina sofrem degradação após exposição à luz, com a riboflavina

Em mamíferos, a síntese de cofactores flavínicos a partir da riboflavina é estimulada pelas

Diversos processos biotecnológicos foram desenvolvidos para a produção industrial de riboflavina.

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Também foi demonstrado um aumento da eficiência do tamoxifeno na quimioterapia do cancro da mama

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VITAMINA B3 - NiacinaOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

Nome IUPAC nicotinic acid

Outros nomes pyridine-3-carboxylic acid, nicotinic acid, nicotinamide, niacinamide, vitamin B3

Número CAS 59-67-6

Massa molar 123.11 g/mol

Ponto de fusão 236.6 °C, 510 K, 458 °F