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Índice
Introdução...................................................................................................................................3

1. Proteínas..............................................................................................................................4

1.1. Essencialidade de aminoácidos........................................................................................4

1.2. Digestibilidade de proteínas.............................................................................................5

1.3. Avaliação das proteínas...................................................................................................6

1.4. Factores que condicionam a qualidade............................................................................7

1.5. Recomendações nutricionais: proteínas...........................................................................9

Conclusão..................................................................................................................................10

Bibliografia...............................................................................................................................11
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Introdução
O presente trabalho intitulado Proteínas visa abordar sobre proteínas considerada nutrientes
orgânicos nitrogenados presentes em todas as células vivas, portanto, são essenciais à vida de
todo animal. Todos os animais necessitam receber uma quantidade de proteína e, além disso,
para o homem, suínos, aves, cães entre outros, a quantidade e tão importante quanto a
qualidade. A proteína forma o principal constituinte do organismo do animal, sendo, pois,
indispensável para o crescimento, a reprodução e a produção. Abordando também da
Essencialidade de aminoácidos, a digestibilidade das proteínas, a avaliação das proteínas,
factores que condicionam a qualidade assim como recomendações nutricionais proteicas.
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1. Proteínas
São macromoléculas (moléculas grandes) orgânicas, formadas obrigatoriamente pelos
elementos carbono (C), hidrogénio (H), oxigénio (O) e nitrogénio (N) e, eventualmente, por
enxofre (S), fósforo (P), cobre e outros elementos. (m.ManualdaQuímica.com)

As macromoléculas são resultantes da associação de duas ou mais unidades moleculares

menores (monómeros) chamadas de aminoácidos ou peptídeos. Essas macromoléculas podem
ser denominadas ainda como cadeia polipeptídica.

As proteínas servem como base estrutural para uma ampla variedade de tecidos e funções do
corpo, são essenciais para a regulagem do metabolismo e podem ser usadas como fonte de
energia. Além disso, as proteínas ajudam no balanço ácido/base no corpo, são componentes
dos harmónios e enzimas e melhoram a resposta imune ou a capacidade do corpo de combater
infecções.

1.1. Essencialidade de aminoácidos

1.1.1. Aminoácidos essenciais

Os aminoácidos que não são sintetizados no organismo animal ou não o são em quantidade
suficiente recebem a denominação de aminoácidos essenciais. São, de modo geral, os
aminoácidos necessários ao crescimento e a produção. Aqueles que normalmente podem ser
sintetizados são classificados como não essenciais. O valor biológico de uma proteína não e
afectado, se ela for deficiente num aminoácido não essencial.

Considerando as exigências dos animais em relação à presença dos aminoácidos nos seus
alimentos, verifica-se que o conceito de essencialidade apresenta certa elasticidade. Do ponto
de vista fisiológico, todos os aminoácidos são essenciais, uma vez que são necessários à
nutrição animal. Afirma um pesquisador que alguns aminoácidos são tão necessários que o
organismo providencia uma síntese adequada para atender as exigências, não podendo se dar
ao luxo de esperar que o aminoácido provenha da dieta. Entretanto, do ponto de vista da
alimentação, enquanto para os ruminantes não se cogita o fornecimento de aminoácidos
essenciais, para suínos e aves é necessário que eles sejam fornecidos nos seus alimentos.

Os conceitos sobre os aminoácidos essenciais dizem respeito a suínos, aves cães, ratos e o
homem e evidenciam que há diferenças quantitativas quando se considera essas espécies e as
funções dentro das mesmas.
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O número exacto de aminoácidos não é fixo, mas se aceita 21 ou 22 ou 23. Os 21 têm

estrutura de aminoácidos e os outros são parecidos com eles. A expressão essencial esta
relacionada com três factores:

 Dieta;
 Espécie animal;
 Idade do animal.

1.2. Digestibilidade de proteínas

A digestibilidade é um factor importante na determinação do valor nutritivo de uma proteína,
sendo que, em geral, as proteínas de origem animal apresentam maior valor nutritivo que as
de origem vegetal. Um determinante da qualidade proteica da dieta é a medida da
percentagem das proteínas hidrolisadas pelas enzimas digestivas e absorvidas na forma de
aminoácidos, ou de qualquer outro composto nitrogenado pelo organismo (RAVINDRAN;
BRIDEN, 1999).

A digestibilidade de proteínas e a biodisponibilidade de aminoácidos podem ser classificadas

em aparente e verdadeira. A digestibilidade aparente é obtida ao calcular-se os valores de
aminoácidos das excretas, ou em material colectado do íleo terminal, e subtraído os valores
dos níveis de aminoácidos consumidos. A digestibilidade verdadeira é então determinada com
os valores de aminoácidos endógenos encontrados na excreta de animais alimentados com
uma dieta isenta de proteína ou em jejum. A determinação da digestibilidade dos aminoácidos
pode ser feita através do método de colecta total de fezes e de indicador fecal, sendo o mais
utilizado o óxido crómico. Este último método apresenta valores de digestibilidade,
aproximadamente, 10% menores que os encontrados pelo método de colecta fecal total sem o
uso de indicadores (NEME, 2000).

Valores de digestibilidade verdadeira podem ser determinados pela medida do nitrogénio

ingerido com a dieta e do nitrogénio eliminado nas fezes, tanto o nitrogénio proveniente do
próprio animal como a proteína de origem alimentar não digerida. O nitrogénio de origem
endógena ao organismo é determinado nas fezes de um grupo semelhante de animais
mantidos em dieta completamente sem proteína pelo mesmo período em que durar o
experimento (SGARBIERI, 1987).

¿−NFa
DV = ∗100
¿
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Onde: NRFa = NF-Nfe

Dv = digestibilidade verdadeira

NI = nitrogénio ingerido

NFa = nitrogénio fecal de origem alimentar

NF = nitrogénio fecal

NFe = nitrogénio fecal de origem endógena

A digestibilidade in vitro de uma proteína é estimada utilizando enzimas proteolíticas que

agem na digestão, procurando simular, inclusive, condições de acidez características do
intestino e estômago onde a digestão de proteínas acontece. Dentre os métodos enzimáticos, o
da digestibilidade proteica em pepsina sobrenadante é o mais utilizado quando se deseja
avaliar a qualidade da proteína das farinhas de origem animal, sendo que este é o único
método in vitro reconhecido pela Association of Official Analytical Chemists (AOAC, 1999).

Diferenças na digestibilidade de proteínas advêm da natureza proteica do alimento, da

presença de constituintes que interferem nos processos de absorção e utilização pelo
organismo, além das condições de processamento (BARBOSA, 2009).

1.3. Avaliação das proteínas

Proteínas completas ou de 1° classe - São as proteínas que contem todos os aminoácidos
essenciais em quantidade que se aproxima do ideal.

As proteínas de origem animal, com excepção da gelatina, se enquadram nesta categoria. A

caseína do leite e a albumina do ovo são consideradas padrão para efeito de comparação.

Proteínas incompletas ou de 2° classe - São as proteínas deficientes em um ou mais

aminoácidos. As proteínas da maioria dos vegetais estão neste grupo. Os cereais têm proteínas
de qualidade média, sendo deficientes em lisina e, em menor grau, em metionina. Os farelos
de oleaginosas têm proteínas de boa qualidade, com bons teores de lisina, embora sejam
deficientes em metionina. As proteínas são avaliadas através de:

Digestibilidade: N absorvido/N ingerido x 100

Onde N absorvido = N ingerido –N fezes.

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Balanço nitrogenado: N retido = N ingerido –N excretado

Onde N excretado = N urina + N fezes

Utilização proteica útil (NPU): N retido/N ingerido x 100

1.4. Factores que condicionam a qualidade

1.4.1. Temperatura e métodos de processamento

O conteúdo de aminoácidos essenciais é considerado o maior indicativo da qualidade proteica,

no entanto, a verdadeira qualidade vai depender também do nível de utilização desses
aminoácidos pelo organismo. Dessa maneira, a digestibilidade proteica e a biodisponibilidade
de aminoácidos podem interferir na qualidade das proteínas. As proteínas de origem animal
geralmente apresentam maior digestibilidade do que as proteínas de origem vegetal. Contudo,
diversos factores podem interferir na biodisponibilidade das proteínas (FAO/WHO/UNU
1985).

Um dos factores que alteram a conformação espacial das proteínas a partir de seu estado
nativo é o processo conhecido como Desnaturação. Nele a acção de diferentes agentes
químicos ou físicos, como temperatura, irradiação, pressão, pH e outros, tem por
consequência a ruptura das interacções que mantêm as estruturas mais complexas que
envolvem as cadeias polipeptídicas. Desse modo, ocorre a alteração da configuração original
nativa a uma estrutura linear, dependendo do agente desnaturante utilizado e da intensidade
do processo de desnaturação (SGARBIERI, 1996). Entretanto, a sequência de aminoácidos
não é alterada, pois a desnaturação corresponde apenas a perda de conformação espacial das
proteínas (NELSON; COX, 2011).

A maioria das proteínas pode ser desnaturada pelo calor, que tem efeito complexo nas fracas
ligações presentes (principalmente ligações de hidrogénio). Se o aquecimento ocorre de forma
gradual, a conformação da proteína geralmente continua intacta, até que em uma estreita faixa
de temperatura, ocorre uma perda rude da estrutura, desestabilizando outras partes da
proteína, sendo o desdobramento um processo em cadeia. Como mencionado anteriormente,
as proteínas também podem ser desnaturadas por pHs extremos, por certos solventes
orgânicos miscíveis, como álcool ou acetona, por certos solutos de ureia e hidrocarboneto de
guanidina, ou por detergentes.
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Cada um desses agentes desnaturantes representa um tratamento considerado brando, pois

nenhuma ligação covalente da cadeia polipeptídica é rompida (NELSON; COX, 2011). Dessa
forma, pode-se afirmar que, em geral, a desnaturação sob condições controladas facilita o
acesso das enzimas proteolíticas à cadeia polipeptídica, resultando no aumento de sua
digestibilidade e na melhor utilização de seus aminoácidos pelo organismo.

Em carnes, aquecimentos acima de 60 ºC podem ocasionar a reacção de Maillard. Esta

reacção, também conhecida como reacção de escurecimento não enzimático, é aquela que
causa o maior impacto sensorial e nutricional entre as reacções químicas decorrente do
tratamento térmico. Essa reacção refere-se a um complexo conjunto de reacções iniciadas pela
interacção entre aminas e resíduos carbonila, as quais, em temperaturas elevadas,
decompõem-se e, eventualmente, condensam-se em compostos insolúveis de coloração
marrom, conhecidos por “melanoidinas”. Proteínas e aminoácidos normalmente fornecem a
componente amina, enquanto o componente carbonila é fornecido por açúcares redutores
(aldoses e cetoses), ácidos ascórbicos, compostos carbonílicos e derivados de processos
oxidativos (FENNEMA, 2009).

As alterações do valor nutritivo induzidas por esta sequência de reacções incluem: decréscimo
da digestibilidade proteica, redução da biodisponibilidade da lisina e de outros aminoácidos
essenciais e possivelmente, a formação de substâncias que podem ser tóxicas. As fases
avançadas da reacção de Maillard conduzem à destruição de aminoácidos nas fontes de
proteína, o que pode ser facilmente evidenciado por cromatografia de troca iónica. Além da
destruição de aminoácidos, a reacção de Maillard pode provocar um decréscimo da sua
biodisponibilidade. Logicamente, a consequência negativa mais evidente da reacção de
Maillard nos alimentos é a diminuição do valor nutritivo das fontes de proteína (NUNES;
BAPTISTA, 2001).

Apesar das reacções que podem interferir na absorção de nutrientes, o tratamento térmico é o
mais indicado para conservação de alimentos cárneos além de estar presente no preparo
desses alimentos, melhorando atributos sensoriais. As alterações físico-químicas nas proteínas
da carne que ocorrem durante o cozimento são induzidas principalmente pelo aquecimento
(temperatura e tempo) e são consequências da desnaturação da proteína e aceleração das taxas
de reactividade química (LUO et al., 2018).

1.4.2. Relação proteínas/calorias

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Calorias inadequadas: proteínas da dieta utilizadas para fins energéticos;

1.4.3. Espaçamento na ingestão proteica;

1.4.4. Aporte de ácidos graxos, vitaminas, minerais.

Grupo Recomendação (RDA/DRI)

7-12 meses 13,5 g/dia

1-3 anos 1,10 g/kg/dia ou 13 g/dia

4-8 anos 0,95 g/kg/dia ou 19 g/dia

9-13 anos 0,95 g/kg/dia ou 34 g/dia

14-18 anos, meninos 0,85 g/kg/dia ou 52 g/dia

14-18 anos, meninas 0,85 g/kg/dia ou 46 g/dia

≥19 anos, homens e mulheres 0,80 g/kg/dia

Gestantes e lactantes 1,1 g/kg/dia ou

acréscimo de 25 g

1.5. Recomendações nutricionais proteicas

Fonte: FAO/WHO/UNU 2007.
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Conclusão
Após a realização do presente trabalho conclui que as proteínas são moléculas essenciais para
aos organismos animais, devendo, portanto, estar presentes na alimentação em quantidades
adequadas. Além do aspecto quantitativo deve-se levar em conta o aspecto qualitativo, isto é,
seu valor nutricional, que dependerá de sua composição, digestibilidade, biodisponibilidade
de aminoácidos essenciais, e que as proteínas de origem animal apresentaram maiores valores
de digestibilidade que as de origem vegetal.
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Bibliografia
FENNEMA, O. R.. Química de alimentos de Fennema. 5. ed. Artmed Editora, 2009.

LUO, J.; TAYLOR,C.; NEBL,C.; KEN, N.; BENNETT, L.E. Effects of macro-nutrient,
micro-nutrient composition and cooking conditions on in vitro digestibility of meat and
aquatic dietary proteins. Food chemistry, Austrália, v. 254, p. 292-301, 2018.

NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 5. ed. Porto Alegre:

Artmed, 2011.

NEME, R. Digestibilidade verdadeira e biodisponibilidade da lisina sulfato e da lisina HCL

determinadas em aves. Tese, (Pós-Graduação em Zootecnia) - Universidade Federal de
Visçosa, 2000.

NUNES, C. S.; BAPTISTA, A. O. Implications of the Maillard reaction in food and in

biological systems. Revista portuguesa de ciências veterinárias, v. 96, n. 536, p. 53-59, 2001.

RAVINDRAN, V.; BRIDEN, W. L. Amino acid availability in poultry – in vitro and in vivo
measurements. Australian Journal on Agricultural Research, Sindey, v. 50, p. 889-908, 1999.

SGARBIERI, V.C. Proteínas em alimentos protéicos. São Paulo: Livraria Varela, 1996.

Web site:

m.ManualdaQuímica.com