AMINOÁCIDOS

E PROTEÍNAS

F UN DAM EN TOS DE B IOQUÍM IC A

PAT R Í C I A P E L E G R I N I
SETEMBRO 2021
PROTEÍNAS
• Molécula orgânica mais
abundante nas células (50%)
• Todas as partes da célula
• Formadas por sequências de
aminoácidos
AMINOÁCIDOS

• a-aminoácidos
• 4 partes:
– Grupo funcional ácido carboxílico (-COOH)
– Grupo amino (-NH2)
– Hidrogênio (-H)
– Cadeira lateral (Grupos-R)
LIGAÇÃO PEPTÍDICA a + a = dipeptídeo
a + a + a = tripeptídeo
a + n = polipeptídeo
Aminoácido A

Aminoácido B

Peptídeo
AMINOÁCIDOS

•20 tipos diferentes

•Essenciais
•Não essenciais
FONTES DE AMINOÁCIDOS
ESSENCIAIS
FONTES DE AMINOÁCIDOS
ESSENCIAIS
FONTES DE AMINOÁCIDOS
ESSENCIAIS
FONTES DE AMINOÁCIDOS
ESSENCIAIS
FONTES DE AMINOÁCIDOS
ESSENCIAIS
FONTES DE AMINOÁCIDOS
ESSENCIAIS
FONTES DE AMINOÁCIDOS
ESSENCIAIS
FONTES DE AMINOÁCIDOS
ESSENCIAIS
FONTES DE AMINOÁCIDOS
ESSENCIAIS
AMINOÁCIDOS QUANTO À POLARIDADE
• Apolar ou hidrofóbico
– Cadeia alifática hidrocarbonada
– Anel aromático
– Tioéter
– Hidrogênio
• Polar não-carregado
– Hidroxila
– Grupo amida
– Sulfidrila ou Tiol
• Polar carregado positivamente
• Polar carregado negativamente
AMINOÁCIDOS APOLARES OU HIDROFÓBICOS
AMINOÁCIDOS APOLARES OU HIDROFÓBICOS

X
AMINOÁCIDOS POLARES NÃO
CARREGADOS

Grupo Hidroxila Sulfidrila ou Tiol Grupo Amida

 AMINOÁCIDOS
POLARES
CARREGADOS
POSITIVAMENTE
 AMINOÁCIDOS
CARREGADOS
N E G AT I VA M E N T E
PROPRIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS DOS
AMINOÁCIDOS
Amino Ácido

catiônica aniônica
PROPRIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS DOS
AMINOÁCIDOS

Cátion Ânion
(baixo pH) (alto pH)
TITULAÇÃO
ÁCIDO-BASE
TITULAÇÃO
ÁCIDO-
BASE
TITULAÇÃO
ÁCIDO-
BASE
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

Anfóteras = podem ser cátions ou ânions (aminoácidos)

Estrutura diversificada

Carbono a
Flexibilidade Estrutura
Assimétrico (limitada) Versatilidade Função tridimensional
 ESTRUTURA
DAS
PROTEÍNAS

• Primária
• Secundária
• Terciária
• Quaternária
ESTRUTURA PRIMÁRIA
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
ESTRUTURA TERCIÁRIA
• Estabilização da conformação tridimensional
• Interações químicas
– Ligações covalentes: Pontes Dissulfeto
– Pontes de Hidrogênio
– Interações hidrofóbicas
– Interações eletrostáticas
– Forças de van der Waals
 Interação de van der
ESTRUTURA Waals

TERCIÁRIA Esqueleto
da
Pontes de proteína
hidrogênio

Pontes Dissulfeto

Ligações
iônicas

Triose Fosfato Isomerase

ESTRUTURA QUATERNÁRIA
• Uma cadeia polipeptídica = estrutura terciária
• Mais de um tipo de cadeia polipeptídica = estrutura
quaternária
• Interações não covalentes entre as cadeias peptídicas
• Funções biológicas
• Proteínas oligoméricas
– Mesma cadeia
– Cadeias diferentes
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
PROTEÍNAS
GLOBULARES

• Esferas compactas e
irregulares
• Enovelamento da
cadeia polipeptídica
• Solúveis em água
• Ex.: mioglobina e Mioglobina Hemoglobina
hemoglobina
PROTEÍNAS FIBROSAS

• Formato cilíndrico
• Baixa solubilidade em água
• Função estrutural
• Ex.: colágeno, queratina
PROTEÍNAS COM OS DOIS TIPOS DE
CONFORMAÇÃO

• Miosina muscular
• Fibrinogênio
DESNATURAÇÃO PROTEICA
• Perda da configuração espacial
• Perda da função
• Destruição da proteína
• Causas:
– pH
– temperatura
PROTEÍNAS CONJUGADAS

• Proteínas que apresentam ligação com outras moléculas

– Carboidratos
– Lipídeos
– Íons
• Essencial para sua função
• Grupamento prostético
PROTEÍNAS CONJUGADAS
PROTEÍNAS CONJUGADAS
• Glicoproteínas
–Mucina (superfície da
pele)
–Colágeno (estrutura)
–Glucagon
(hormônio)
PROTEÍNAS CONJUGADAS
• Lipoproteínas
–Transporte de lipídeos
plasmáticos
(triglicerídeos e
colesterol)