ED Enzimas

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Este formulário contém 20 perguntas sobre

o tema "Enzimas"

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1- O que são enzimas? * 1/1

São catalizadores proteicos que

aumentam a velocidade de uma
reação enzimática e não são
consumidos durante a reação
que catalizam.

São catalizadores proteicos que

aumentam a coloração de uma
reação enzimática e não são
consumidos durante a reação que
catalizam.

São catalizadores proteicos que

aumentam a velocidade de uma
reação enzimática e são consumidos
durante a reação que catalizam.

São catalizadores proteicos que

diminuem a velocidade de uma
reação enzimática e não são
consumidos durante a reação que
catalizam.

Nenhuma alternativa correta

2- Se removermos o cofator de 1/1

uma holoenzima, o que sobra?
*

Uma proteína conjugada inativa

Uma apoenzima inativa

Uma apoenzima ativa

Uma proteína conjugada ativa

Nenhuma alternativa correta

3- Em relação à grupo 1/1

prostético podemos afirmar
que: *

É uma enzima conjugada inativa

É uma enzima conjugada ativa

É um cofator ligado fortemente a

enzima, geralmente por ligação
covalente

É uma enzima simples

Nenhuma alternativa correta

4- Sobre as enzimas, avalie as 0/1

afirmativas que seguem na
figura abaixo, e marque a
alternativa correta: *

Somente II e IV são falsas

Somente I e III são falsas

Somente I, II e III são verdadeiras

Somente II é falsa

Somente I e III são verdadeiras

Resposta correta

Somente II e IV são falsas

Figura correspondente à questão 4

5- Observando a figura abaixo, 1/1

marque a opção que
corresponde corretamente as
letras (A) e (B) marcadas na
figura: *

(A) Energia de ativação sem enzima

(B) Energia de ativação com enzima

(A) Velocidade de ativação sem

enzima (B) Velocidade de ativação
com enzima

(A) Energia de ativação com

enzima (B) Energia de ativação
sem enzima

(A) Energia de ativação com enzima

(B) Energia de ativação sem
substrato

(A) Velocidade de ativação com

enzima (B) Energia de ativação sem
enzima

Figura correspondente à questão 5

6- Marque a alternativa em que 1/1

sobre as características de
uma enzima NÃO é correto
afirmar: *

Apresentar eficácia catalítica

Alto grau de especificidade

Não são influenciadas por

mudanças de pH ou temperatura

Acelerar a velocidade das reações

por diminuir a energia de ativação

Não ser consumida ou alterada

Não altera o equilíbrio da reação

Possuem atividade regulada

7- Marque a alternativa que 1/1

completa a seguinte frase: As
enzimas podem ser simples ou
conjugadas. Elas são ditas
conjugadas quando possuem
um... ligado a elas, que é uma
parte...Este cofator pode ser ...
(coenzima) ou ... (íon metálico).
*

Aminoácido- proteica- prolina- ferro

Cofator- não proteica- orgânico-

inorgânico

Cofator- proteica-orgânico-
inorgânico

Aminoácido- não proteica- orgânico-

ferro

8- Com relação à classificação 1/1

sistemática das enzimas,
marque a alternativa que
completa os espaços
marcados com números na
figura abaixo: *

(1) Isomerases (2) Ligases (3)

Hidrolases (4)Transferases (5)
Oxiredutases (6) Liases

(1) Ligases (2) Hidrolases (3)

Transferases (4)Oxiredutases (5)
Liases (6) Isomerases

(1) Transferases (2) Oxiredutases (3)

Ligases (4) Hidrolases (5)
Isomerases (6) Liases

(1) Hidrolases (2) Transferases (3)

Oxiredutases (4) Isomerases (5)
Liases (6) Ligases

(1) Oxiredutases (2) Liases (3)

Isomerases (4) Ligases (5)
Tranferases (6) Hidrolases

Figura referente à questão 8

9- Com relação ao sítio ativo 1/1

de uma enzima, é verdadeiro
ou falso afirmar: O sítio ativo
de uma enzima é um
ambiente/região específica da
enzima onde as reações
catalisadas por elas ocorrem. *

Verdadeiro

Falso

10- No modelo simples de uma 1/1

reação enzimática o que
significa k: *

Refere-se a porcão proteica da

enzima

Refere-se ao produto

Refere-se ao complexo enzima-

substrato

Nenhuma alternativa correta

Indica uma constante de

velocidade da reação e também
pode indicar a direção da reação

Refere-se ao substrato da reação

Figura correspondente à questão 10

11- A catálise enzimática possui 1/1

duas hipóteses. Marque a
alternativa onde a
correspondência entre a letra
marcada na figura abaixo e o
nome da hipótese está correta
e também onde a definição da
hipótese está correta: *

(A) Hipótese do encaixe induzido,

onde o sítio ativo da enzima não é
complementar ao substrato, no
entanto, este sofre mudanças
conformacionais e torna-se
complementar ao substrato (B)
Hipótese chave-fechadura, onde o
sítio ativo da enzima já é
complementar ao substrato

(A) Hipótese do encaixe perfeito,

onde o sítio ativo da enzima não é
complementar ao substrato, no
entanto, este sofre mudanças
conformacionais e torna-se
complementar ao substrato (B)
Hipótese do encaixe moldado, onde
o sítio ativo da enzima já é
complementar ao substrato

(A) Hipótese do encaixe moldado,

onde o sítio ativo da enzima já é
complementar ao substrato (B)
Hipótese do encaixe perfeito, onde o
sítio ativo da enzima não é
complementar ao substrato, no
entanto, este sofre mudanças
conformacionais e torna-se
complementar ao substrato

(A) Hipótese chave-fechadura,

onde o sítio ativo da enzima já é
complementar ao substrato (B)
Hipótese do encaixe induzido,
onde o sítio ativo da enzima não
é complementar ao substrato, no
entanto, este sofre mudanças
conformacionais e torna-se
complementar ao substrato

(A) Hipótese chave-fechadura, onde

o sítio ativo da enzima não é
complementar ao substrato, no
entanto, este sofre mudanças
conformacionais e torna-se
complementar ao substrato (B)
Hipótese do encaixe induzido, onde o
sítio ativo da enzima já é
complementar ao substrato

Figura correspondente à questão 11

12- Observando a figura abaixo 1/1

podemos afirmar que: O
estado de transição (marcado
com o número 1 na figura) é um
momento molecular transitório
onde qualquer evento químico
que ocorra tem a mesma
probabilidade de seguir tanto
para formar novamente o
substrato como para formar o
produto e que a energia de
ativação é a diferença entre a
energia do estado basal (só o
substrato presente) e a energia
do estado de transição e que
esta energia de ativação é
maior em reações não
catalisadas (número 2 na
figura) do que nas catalisadas
(número 3 na figura). *

Sim

Não

Figura referente à questão 12

13- A partir da observação da 1/1

figura com o que foi visto em
sala de aula complete a
seguinte frase: Observando a
figura (A)-A velocidade máxima
é uma velocidade bem próxima
do platô de velocidade de uma
reação enzimática, ou seja,
uma velocidade na qual... e
onde a adição de mais
substrato...Agora observando a
figura (B)- A velocidade
máxima dividido por 2 é a
velocidade... e o ...
corresponde a concentração
de substrato em que isto
acontece *

Quase todas as enzimas estão

saturadas (ocupadas)-quase não
provoca aumento na
velocidade(platô)- na qual
metade das enzimas estão
ocupadas- constante de
Michaelis (Km)

Todas as estão livres (não

ocupadas)- provoca aumento na
velocidade- na qual um pouco mais
da metade das enzimas estão
ocupadas- constante de Menten
(Km)

Quase todas as enzimas estão

saturadas (ocupadas)- provoca
aumento na velocidade- na qual
metade das enzimas estão
ocupadas- constante de Menten
(Km)

Todas as estão livres (não

ocupadas)- quase não provoca
aumento na velocidade (platô)- na
qual metade das enzimas estão
ocupadas- constante de Michaelis
(Km)

Figura referente à questão 13

14- Sobre a equação de 1/1

Michaelis-Menten e a
constante de Michaelis (Km) é
correto afirmar (afirmativas na
figura abaixo): *

Somente I é verdadeira

Somente V é falsa

Somente I, II e III são verdadeiras

Somente I e II são verdadeiras

Somente IV é falsa

Somente I, III e IV são falsas

Figura correspondente à questão 14

15- Quando a Vo=Vmáx/2 o …/1

resultado é que o Km=[S].
Prove isto desenvolvendo a
equação de Michaelis-Menten.
*

vm/2= vmax.[S]/ vmax+[S] —> vm.km+

[S]=2.vmax.[S] —> km=[S]

Feedback

Vo=Vmáx[S]/Km+[S] (equação de
Michaelis-Menten)
Desenvolvimento=> Se Vo=Vmáx/2,
então devemos fazer a substituição. A
equação agora Lcará assim
Vmáx/2=Vmáx[S]/Km+[S], multiplicando
cruzado: 2Vmáx[S]= Vmáx Km+Vmáx[S],
cortando Vmáx temos que 2[S]=Km+[S],
passando [S] para o outro lado temos:
Km=2[S]-[S] -> Km=[S], com isso
provamos que quando Vo=Vmáx/2
realmente o Km=[S].

16- A equação de Lineweaver- 1/1

Burk é uma transformação
simples da equação de
Michaelis-Menten e visa
facilitar a determinação da
velocidade máxima, Km e ação
de inibidores em gráficos que
plotam velocidade x
concentração de substrato.
Levando em conta a definição
anterior e observando a
imagem abaixo tudo que foi
explicado é verdadeiro ou
falso? *

Verdadeiro

Falso

Figura correspondente à questão 16

17- Marque a alternativa que 1/1

associa corretamente as letras
contidas na figura abaixo ao
que elas demarcam: *

(A) Km/Vmáx (B) 1/Vmáx (C) -1/Km

(D)1/[S] (E) 1/Vo

(A) 1/Vmáx (B) 1/[S] (C) 1/Vo (D)

Km/Vmáx (E) -1/Km

(A) 1/Vo (B) Km/Vmáx (C)

1/Vmáx (D) -1/Km (E) 1/[S]

(A) -1/Km (B) 1/Vo (C) 1/[S] (D)

Km/Vmáx (E) 1/Vmáx

Figura referente à questão 17

18- Sobre as enzimas e 0/1

efetores alostéricos qual das
alternativas abaixo são
verdadeiras (afirmativas na
figura abaixo): *

Somente I é verdadeira

Somente IV e III são falsas

Somente I, II e III são verdadeiras

Somente IV é verdadeira

Somente II e III são falsas

Resposta correta

Somente II e III são falsas

Figura referente à questão 18

19- Entre os fatores que podem 1/1

afetar a atividade enzimática,
marque a alternativa que NÃO
corresponde a um deles: *

Temperatura

Número de produto formado

pH

Concentração do substrato

Inibidores

20- Marque a alternativa que 1/1

indica que tipo de inibição
enzimática está representada
em (A) na figura abaixo e qual
 está representada em (B): *

(A) Inibição não competitiva (B)

Inibição competitiva

(A) Inibição por complementariedade

(B) Inibição por ocupação

(A) Inibição por ocupação (B)

Inibição por complementariaedade

(A) Inibição competitiva (B)

Inibição não competitiva

Figura referente à questão 20

Este formulário foi criado em Universidade Federal de

Pernambuco.

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