ENZIMAS: ESTRUTURA,

NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO
Tânia Drielly Xavier Cavacante1, Fabio Augusto de Melo1, Lucas Araujo Santos1,
Osvaldino Brandão Junior2 e Lucinda Giampietro Brandão2
1Discentesna Faculdade de Tecnologia de Araçatuba “Prof. Fernando Amaral de Almeida Prado”
2Docentes na Faculdade de Tecnologia de Araçatuba “Prof. Fernando Amaral de Almeida Prado”

lucinda_gb@hotmail.com
Introdução Exceto as moléculas de RNA catalíticas, todas as enzimas são proteínas. Cada
A catálise biológica foi reconhecida e descrita nos finais dos anos de 1700. Na enzima recebe dois nomes: um nome curto, o nome recomendado, conveniente
década de 1930 a pepsina, a tripsina e outras enzimas digestivas foram cristalizadas para uso corriqueiro e o sistemático, utilizado quando uma enzima precisa ser
e descobriram que todas são proteínas. Durante esse período, John Burdon identificada sem ambiguidades. O nome recomendado das enzimas mais
Sanderson Haldane (Figura 1) escreveu o tratado Enzymes (Figura 1) (NELSON e comumente usados têm o sufixo -ase adicionado ao nome do substrato da reação,
COX, 2014). O objetivo desse estudo é apresentar a estrutura, nomenclatura e como por exemplo, sacarase, lactase, maltase, entre outros, ou à descrição da ação
classificação das proteínas enzimas. A metodologia foi básica, qualitativa, descritiva realizada, como por exemplo, lactato-desidrogenase e adenilato-ciclase. Algumas
e por pesquisa bibliográfica. enzimas mantêm seu nome trivial original, o qual não tem qualquer associação com
a reação enzimática, por exemplo, tripsina e pepsina. O nome sistemático é
determinado pela a lnternational Union of Biochemistry and Molecular Biology -
IUBMB que desenvolveu um sistema de nomenclatura onde as enzimas são
divididas em sete classes principais e descreve cada tipo de enzima com um
número EC (Enzyme Commission), como EC 1.1.1.1. Álcool desidrogenase. As classes
são: 1 oxidorredutases, 2 transferases, 3 hidrolases, 4 liases, 5 isomerases, 6 ligases
e 7 translocases (Figura 7 e Tabela 8). Cada classe tem subclasses e sub-subclasses.

Figura 1. John Burdon Sanderson Haldane.

Pesquisador importante na história da Figura 2. Tratado intitulado Enzymes escrito
bioquímica, na pesquisa sobre enzimas e por John Burdon Sanderson Haldane.
escreveu o tratado Enzymes Fonte: NELSON e Fonte: https://www.ebay.com/p/63322061,
COX, 2014, p. 190. 26 de Abril de 2021.

Desenvolvimento e resultados
As proteínas apresentam uma incrível diversidade de funções, como a catálise
realizada por enzimas, mesmo apresentando a característica estrutural todos serem
polímeros de aminoácidos. Elas possuem até quatro níveis estruturais como
estrutura primária, secundária, terciária e até quaternária (Figura 3). A estrutura
primária é sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas (Figura 3). Os
arranjos regulares de aminoácidos localizados próximos uns aos outros na sequência Figura 7. Classes de enzimas e exemplos de reações. Fonte: FERRIER, 2019, p.55.
linear são denominados estrutura secundária, como hélice-α (Figura 3), folha-β e Tabela 1. Classificação internacional das enzimas
volta-β, todas estabilizadas por pontes de hidrogênio (Figura 4). Além desta, outras Classe
o Nome da classe Tipo de reação catalisada
interações iônicas (Figura 4), ligações como ponte dissulfeto (Figura 5) e interações n
Atuar no grupo CH-OH de doadores; no grupo aldeído ou oxo de
hidrofóbicas (Figura 6) podem resultar estrutura terciária (Figura 3), que possuem doadores; no grupo de doadores CH-CH; no grupo de doadores CH-
apenas uma cadeia polipeptídica. A estrutura quaternária (Figura 3) possui duas ou NH (2); no grupo de doadores CH-NH; no NADH ou NADPH; atuar
em outros compostos nitrogenados como doadores, em um grupo
mais cadeias polipeptídicas unidas pelas interações não-covalentes (FERRIER, de enxofre de doadores; em um grupo heme de doadores; sobre
2019;MARZZOCO e TORRES, 2011; NELSON e COX, 2014).
difenóis e substâncias relacionadas como doadores; em um
peróxido como aceptor; no hidrogênio como doador; em doadores
únicos com incorporação de oxigênio molecular (oxigenases) -
Figura 3. Níveis estruturais proteicos. 1. oxigênio incorporado não precisa ser derivado de O(2); em
Estrutura primária: resultante de 1 OXIDORREDUTASES doadores pareados, com incorporação ou redução de oxigênio
ligações peptídicas entre resíduos de molecular - oxigênio incorporado não precisa ser derivado de O(2);
no superóxido como aceptor; oxidando íons metálicos; atuar nos
aminoácidos. 2. Estrutura secundária em grupos CH ou CH(2); sobre proteínas ferro-enxofre como
α-hélice: resultante de ligações de doadores; sobre flavodoxina reduzida como doadora; sobre
hidrogênio. 3. Estrutura terciária: fósforo ou arsênico em doadores; catalisando a reação X-H + Y-H =
resultante de interações covalentes e 'X-Y'; com halogênio em doadores; reduzindo o grupo C-O-C como
aceptor; outras oxidorredutases; enzimas usando H(2) como
não covalentes entre cadeias laterais de redutor e outras enzimas usando O(2) como oxidante.
aminoácidos de uma mesma cadeia Transferir grupos de um carbono; transferir grupos aldeído ou
polipeptídica. 4. Estrutura quaterária: cetônicos; aciltransferases; glicosiltransferases; transferir grupos
alquil ou aril, diferentes dos grupos metil; transferir grupos
resultante de interações não covalentes
2 TRANSFERASES nitrogenados; transferir grupos contendo fósforo (P); transferir
entre cadeias laterais de aminoácidos de grupos contendo enxofre (S); transferir grupos contendo selênio
2 ou mais cadeia polipetídicas. Fonte: (Se) e transferir grupos contendo molibdênio (Mo) ou tungstênio
FERRIER, 2019, p. 13 (W).
Atuar em ligações de éster; glicosilases; em ligações de éter; em
ligações peptídicas (peptidases); em ligações C-N, além das
3 HIDROLASES ligações peptídicas; atuar em anidridos ácidos; em ligações C-C; em
ligações de haletos; em ligações P-N;. em ligações S-N; em ligações
C-P; em ligações S-S (dissulfeto) e em ligações C-S.
Liases C-C; liases de O-C; liases de C-N; liases de C-S; liases C-haleto
4 LIASES (C-F, C-Cl, C-Br, C-I e C-At) ; liases de P-O, liases de C-P e outras
liases.
Racemases e epimerases; isomerases cis-trans; oxidorredutases
intramoleculares; transferases intramoleculares; liases
5 ISOMERASES
intramoleculares; isomerases alterando a conformação
macromolecular e outras. isomerases.
6 LIGASES Formar ligações C-O, C-S, C-N, C-C, éster fosfórico e N-metal.
Catalisar a translocação de próton H+, cátions inorgânicos, ânions
7 TRANSLOCASES inorgânicos e seus quelatos, aminoácidos e peptídeos,
carboidratos e seus derivados e outros compostos
Fonte: Adaptado de ENZYME EXPASY. Acesso em: 26 de abril de 2021

Conclusões
F i g u r a 4 . L i g a ç ã o d e F i g u r a 5 . I n t e r a ç õ e s Figura 6. Ponte dissulfeto. O conhecimento da estrutura, nomenclatura e classificação de enzimas permite entendimento da estrutura e
hidrogênio e ligação iônica hidrofóbicas ente resíduos Uma ponte dissulfeto da metabolismo de matérias-primas, microrganismo e sistema na produção de biocombustíveis.
entre resíduos de amiácidos de aminoácidos apolares. união de dois resíduos de Referências
CAMPBELL, M. K.; FARRELL, S. O.. Bioquímica. 5.ed. São Paulo: Thomson Learning. 2007.
polares Fonte: FERRIER, Fonte: FERRIER, 2019, p. 13 cisteína, produzindo um EBAY. Disponível em: <https://www.ebay.com/p/63322061>. Acesso em: 26 de Abril de 2021.
2019, p. 13 resíduo de cistina. Fonte: ENZYME EXPASY. Disponível em: <https://enzyme.expasy.org/cgi-bin/enzyme/enzyme-search-cl?1>. Acesso em: 26 de abril de 2021.
FERRIER, D. R.. Bioquímica ilustrada. 7. ed. Porto Alegre: Artmed, 2019.
FERRIER, 2019, p. 13 MARZZOCO, A.; TORRES, B.B.. Bioquímica básica.3. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2011.
NELSON, D.L.; COX, M. M.. Bioquímica de bioquímica de Lehninger.6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.