Proteínas fibrosas: se caracterizam por possuírem cadeias polipeptídicas arranjadas em longos

filamentos ou folhas.
Proteínas globulares: apresentam cadeias polipeptídicas dobradas em forma esférica ou globular.
Primária: corresponde numa sequência linear de aminoácidos unidos covalentemente por
ligações peptídicas.
Secundária: Interações químicas por ligações de hidrogênio entre ligações peptídicas já
formadas. São classificadas em:
- Alfa-hélice: Uma cadeia polipeptídica que forma um movimento helicoidal.
- Folha beta-pregueada: Os segmentos podem ser paralelos ou antiparalelos.
- Volta beta: A estrutura é formada por segmentos de aminoácidos vizinhos.
Terciária: Possui dobramentos da cadeia polipeptídica sobre si mesma. Também possui
interações não covalentes entre cadeias laterais. A proteína assume uma forma tridimensional
específica devido ao enovelamento global da cadeia polipeptídica.
Quaternária: Formada por interações intercadeias polipeptídicas (como um agrupamento).
Ligações na terciária: ligações eletrostáticas, ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e
pontes dissulfeto.
Quais fatores influenciam a solubilidade de uma proteína? Força iônica do meio, pH, temperatura,
presença de solventes orgânicos e distribuição/proporção de grupos polares e apolares presentes
na estrutura proteica.
Desnaturação: é a alteração estrutural de uma proteína em decorrência de variações de pH,
temperatura, radiação e demais agentes desnaturantes. A estrutura primária não é afetada, já que
na desnaturação são preservadas as ligações peptídicas.
A mioglobina possui um grupamento prostético Heme, que se liga reversivelmente ao oxigênio
das células musculares, atuando tanto na estocagem quanto na facilitação da difusão do oxigênio
nos tecidos musculares em contração. A hemoglobina possui quatro grupos prostéticos Heme,
cada um deles associado a uma de suas quatro cadeias (2 subunidades alfa e 2 subunidades
beta). Ao se ligar ao oxigênio de maneira cooperativa, a hemoglobina muda sua conformação do
estado T (tenso) para o estado R (relaxado, com maior afinidade pelo oxigênio), transportando
oxigênio dos pulmões até os demais tecidos pelo sangue dentro das hemácias.
Proteínas alostéricas são aquelas em que a interação com um ligante em um sítio muda sua
conformação, afetando as propriedades de ligação de outro sítio dessa mesma proteína.
Fatores que influenciam na atividade enzimática: concentração de enzima, concentração de
substrato, temperatura, pH
Enzimas com Km maiores tem menor afinidade ao substrato.
Km é a concentração de substrato em metade da Vmáx.
Inibição competitiva: Vmáx se mantém e Km é alterado
Inibição não competitiva: Km se mantém e Vmáx é menor
Epímero: dois açúcares que diferem apenas na configuração de um carbono. (D-manose e D-
glicose)
Carbono anomérico: é o carbono da carbonila. Ele é importante para formar um centro quiral com
duas configurações possíveis