Proteína continuação – NNR

➔ ... A partir do 4° limitante, o Aa limitante, irá depender dos outros alimentos além de
milho e farelo de soja (que são bases) que você coloca na ração, podendo ser, por
exemplo, valina, isoleucina, triptofano...;
➔ Se você tiver por exemplo uma farinha de carne e ossos, o 4° Aa limitante será a valina.

Antagonismo de aminoácido

➔ Aminoácidos antagônicos querem dizer que de uma maneira ou de outra um irá afetar
a utilização do outro.

Como antagonistas clássicos nós temos a lisina e arginina. A lisina afeta a absorção de arginina
e vice-versa.

Quem afeta quem?

➔ Aquele que tem maior quantidade irá afetar.

Exemplo: um frango precisa de 1% de lisina e 1,1% de arginina.

Na ração A teremos 1,1% de lisina e 1,1% de arginina, sendo assim, podemos concluir que a
quantidade de arginina está atendendo a necessidade animal, porém, o excesso de lisina está
ocorrendo, esse excesso irá reduzir a absorção de arginina. Ou seja, um afeta a utilização do
outro → mesmo atendendo a necessidade, se houver excesso do seu antagonista pode
apresentar sintomas de deficiência.

Na ração B, teremos 1% de lisina e 1,2% de arginina. A arginina está em excesso, ou seja, pode
afetar a absorção de lisina, mesmo a lisina atendendo a necessidade animal, ela não está sendo
absorvida, então não tende a nada.

➔ Para aves, a ração A afetaria mais o desempenho, pois seu segundo Aa limitante é a
lisina.
➔ Para suínos a ração B afetaria mais o desempenho porque a lisina terá prejuízo devido
ao excesso de arginina.

Assim, pode observar que o que se coloca na ração não é garantia que o animal terá bom
desempenho pois tem que trabalhar outros conceitos, como a relação entre esse Aa.

Temos agora uma ração C, com 0,9% de lisina (deficiência) e 1,2 % de arginina (excesso), o efeito
será maior ainda no desempenho de suínos e aves, pois a lisina está em deficiência.

Outros antagonistas clássicos são os Aa ramificados → Valina, Isoleucina e leucina.

Aa ramificados → são Aa que possuem ramificação, basicamente, aqueles que fogem do padrão,
do caminho reto.

No caso de Aa ramificados, ao invés de pensarmos em dois simultaneamente, teremos que

pensar em três.

Eles são muito utilizados na síntese de proteína estrutural, principalmente, proteínas de

músculo.

Em um experimento com codornas, foi utilizado Aa ramificados, e como resultado obtinha um

ovo grande, pois os Aa mantinham a estrutura corporal da codorna, conseguia segurar a
proteína no musculo, porque a proteína estrutural tem menor taxa de catabolismo, então ela
repõe menos, no caso das codornas que estão produzindo ovo, está gastando proteína da ração
e aqueles Aa do catabolismo de musculo vai para a formação de ovos.

A forma de absorção de Aa é por meio de proteínas transportadoras sódio dependente →

principal forma. Isso quer dizer que a absorção depende uma proteína, assim, tem que haver
síntese dessa proteína, para isso é necessário que haja uma codificação genética.

Ou seja, se tiver muito Aa sintético na ração pode haver saturação das proteínas de absorção?

➔ Sim, satura mais facilmente as proteínas, os canais de absorção de glicose → diarreia.

Auto antagonismo → antagonismo clássico.

É quando você compete com você mesmo.

Exemplo, é quando você adiciona um Aa sintético, que depende do pH, então facilmente ele
está na forma iônica para ser absorvido, ou seja, muito presença da metionina e pouca proteína
transportadora, pois essa quantidade é limitada, então a metionina compete com ela mesma.

Assim, o uso de Aa sintético funciona, mas tem limite de na sua utilização

O auto antagonismo é isso, está relacionado com limite.

Proteína ideal

Proteína → estrutura orgânica constituída por diferentes tipos de Aa.

Proteína ideal → é que a relação de Aa fornecida na ração seja o mais próximo possível da
proteína que será sintetizada pelo corpo do animal.

Exemplo: o animal tem uma necessidade de:

• 1,0% de lisina, Aa referência → 100%;

• 0,8% M + C → 80%;
• 0,7% treonina → 70%.

A lisina é o Aa referência por ser muito utilizada na síntese de proteína muscular, ela permanece
mais tempo no corpo, é mais fácil de determinar, as técnicas para analisar lisina são mais
desenvolvidas. Desse modo, o Aa referencia no padrão de proteína ideal é a lisina pois está
bastante presente na proteína muscular sofrendo menor taxa de “turnover”.

A partir do padrão de proteína ideal determinamos os outros pelo Aa referência, que no caso é
a lisina.

Exemplo A:

• 1,1 lisina → 1,0%

• 0,8 M + C → 0,8%
• 0,7 Treonina → 0,7%

Se compararmos com exemplo 1, temos a lisina com ligeiro excesso.

Exemplo B:

• 0,9 lisina → 0,9%

• 0,8 M+C → 0,72%
 • 0,7 treonina → 0,63%

Nesse exemplo, temos ligeira deficiência de lisina.

• Esse processo está ocorrendo na célula, o que não é utilizado vai para circulação, fígado
ou rins para ser eliminado.
• Quando se tem excesso, tem maior gasto de energia para poder eliminar.

Em qual situação, A ou B ele gasta mais energia para eliminar o que está sobrando?

➔ Na situação B.

O que é melhor, ligeiro excesso ou ligeira deficiência?

➔ Ligeiro excesso.

• A síntese de proteína corporal esta limitada por essa relação entre Aa.
• Usa-se Aa sintético para colocar exatos Aa na ração.

Ração purificada → ração somente com Aa sintéticos.

• Ração volumosa mais barata.

• Função das proteínas no corpo: formação de tecidos (muscular, ósseo), estrutura do
corpo, formação de órgãos, pele, pelos, chifre... Manutenção, reparo (repõe tecidos
lesionados), formação de anticorpos...
• A necessidade de proteína varia em função da idade do animal, da função fisiológica, da
capacidade produtiva do animal, do estágio de desenvolvimento...
• Elas também têm ação de secreção glandular, secreção de hormônio proteico →
insulina, glucagon, hormônio do crescimento...
• Para sintetizar proteína é necessário codificação genética → metionina inicia esse
processo, para esse é preciso um códon (sequência de bases que identifica o Aa), e o
códon iniciador da síntese proteica é o AUG, que codifica a metionina. Ou seja, a
metionina é o iniciador da síntese proteica, mas é preciso ter um códon.
• Toxidez por Aa → ocorre quando o animal ingere mais do que necessita, esse Aa será
desaminado no fígado e nos rins e aí você terá um trabalho muito grande do fígado e
dos rins desaminando esses Aa.
• Desaminação → retira grupamento amina, por meio de ureia, ácido úrico ou amônia.
• A proteína em uma ração corresponde em média a 25% do custo da ração, a ração em
todo sistema de produção animal corresponde a 70%, então basicamente ¼ do custo de
produção animal está relacionado a proteína e Aa.
• Quando a quantidade que você fornece para o animal de determinados Aa é muito
grande, além do desperdício você pode ter uma toxidez. Por exemplo, a tirosina em
quantidade muito excessiva pode causar lesões nos olhos e nos pés do animal, além
disso, esse excesso pode chegar a matar.
• Excesso metionina → serias alterações no aumento do tamanho dos rins.
• Deficiência de triptofano → pode causar problema de catarata, de forma mais intensa
em aves.
• Deficiência intensa de metionina e treonina → forma fígado gorduroso em aves.
• Deficiência de lisina → pode dar problema de formação de penas, de pelo.
• Gato → animal + carnívoro, excreta ureia pois são mamíferos, e no ciclo da ureia nós
temos uma necessidade muito grande de arginina.
• Deficiência de arginina → hiperamonimia, excesso de amônia no corpo do animal.
• O gato não consegue converter triptofano em folacina, peixe também não.
• O gato não consegue sintetizar taurina, então ele tem que consumir uma proteína de
origem animal, se não, você tem que oferecer taurina na forma de Aa sintético, porém
a taurina na forma sintética é muito cara, então você tem que fornecer proteína de
origem animal.
• Deficiência de taurina em gato → problema produtivo, atraso no crescimento, animal
magro...
Aula 3, proteínas.

Toxidez

➔ Há um tempo atras tinha uma dieta, chamada de dieta de alta proteína ou dieta doutor
Atkins → Atkins é quem desenvolveu essa dieta;
➔ Há uma diferença entre o que o corpo gasta e aquilo que ele produz, ele gasta mais do
que produz;
➔ Essa dieta por ser uma dieta com alta proteína, ou seja, o corpo gastava estruturas
orgânicas e consequentemente queimava gordura corporal, porque ele gastava mais
ATP para eliminar do que a quantidade de ATP que era produzida pela estrutura
orgânica, ou seja, queimava gordura.

Qual foi o problema dessa dieta de Atkins?

➔ Ela parou de ser usada porque pelo excesso de Aa você tem que sofrer uma retirada de
N → reação de desaminação, que ocorre no fígado e nos rins, ou seja, alta proteína no
fígado e rins com muita atividade metabólica, assim, toxidez por excesso de Aa, gerando
uma sobrecarga hepática e renal → maior custo da ração.

A tendencia hoje é reduzir proteína bruta e adicionar Aa sintéticos. Por quê?

➔ Porque você vai adicionar aquilo que o Aa precisa, consequentemente, o custo será
reduzido.

Por que não pode fornecer uma ração somente com Aa sintéticos?

➔ Por conta dos Aa não essenciais.

Concluindo, o excesso de proteína é desperdício, jogar dinheiro fora, além da toxidez hepática
e toxidez renal.

Quando fornecemos Aa, alguns causam danos maiores e outros menores, uns causam danos no
fígado e outros podem causar nos órgãos.

Métodos para avaliar qualidade da proteína

1. Concentração do teor de proteína

➔ Utiliza-se o método Kjeldahl (1883) → %N x 6,25= %PB.

Qual alimento irá atender melhor a necessidade de proteína/Aa do seu animal, um alimento
com 40% de proteína (farinha de carne e ossos) ou um alimento com 20% de proteína?

➔
2. Valor biológico: aquilo que é retido pelo corpo do animal
➔ Relação entre o Ningerido – (Nexcretado).
➔ VB= Ndepositado/Nabsorvido X100
➔ Temos que a necessidade do Aa tem duas funções básicas, mantença e produção, a
mantença é mais importante que a produção, pois se o animal atende a necessidade de
mantença oque sobra vai para a produção e a produção é aquilo que foi retido.
 3. Balanço de N
➔ BN= Ningerido-Nexcretado=Ndepositado
➔ Se o ganho de peso for maior que 0, o BN deposição, positivo.
➔ Se o ganho de peso for menor que 0, balanço negativo.
➔ Se o balanço for igual 0, o Nigerido foi suficiente somente para mantença, não ganhou
nem perdeu peso, foi suficiente para sua mantença

Qual é a proteína de maior valor biológico, existente em todos os alimentos para consumo?

➔ OVO, atingindo um valor de 94%, ou seja, 94 partes da proteína que foi absorvida é
depositada na forma de tecido corporal;
➔ A segunda maior proteína de maior valor biológico é o LEITE → 85% da proteína do leite
absorvido é depositada na forma de tecido corporal;
➔ Terceiro, carne;
➔ Quarto, peixe;
➔ Quinto, germe de milho;
➔ Sexto, soja;
➔ Sétimo, amendoim.

O que afeta o valor biológico de uma proteína?

➔ A digestibilidade, maior digestibilidade tem maior valor biológico. Pode ser afetado pela
relação de Aa, ela constitui a proteína. (Antagonismo de Aa).

A proteína do farelo de soja é mais bem aproveitada por um animal carnívoro ou herbívoro?

➔ Herbívoro, isso quer dizer que o hábito alimentar do animal determina se aquela fonte
de proteína tem alto ou baixo valor biológico.

Transaminação: ação de transferir um grupamento amina para um α cetoácido.

Lisina e treonina não são submetidos a reações de transaminação.

Desaminação: ação de destituir grupamento amina, ou seja, elimina → vai para o ciclo da ureia,
ácido úrico ou ciclo da amônia.

A estrutura orgânica que sobra na desaminação será aproveitada pelo corpo.

Aula 4 proteínas

• A proteína ela pode estar na sua forma primária→ linear, secundária, terciária,
quaternária.
• Essas estruturas podem ser observadas nas proteínas.
• Essas 4 estruturas da proteína fazem com que ela seja mais facilmente ou mais difícil de
fazer sua digestão → sua quebra.
• Uma proteína desnaturada → saiu da sua forma original e passou para outra forma
qualquer. Exemplo: se estiver em uma estrutura primária e passar para secundaria ela
foi desnaturada.
• Uma proteína quaternária de origem animal, no corpo do animal, ela é mais facilmente
desnaturada do que uma proteína de origem vegetal na forma quaternária → digere
mais facilmente.
• A capacidade de retirar Aa repor proteínas é muito intensa.
• A quebra dessa estrutura, a digestão vai depender do animal que está consumindo esta
proteína.
• Um animal carnívoro digere muito mais fácil uma proteína de origem animal do que um
animal herbívoro.
• As ligações entre essas dobras que existem na proteína formando as estruturas
secundárias, terciárias e quaternárias são mais ou são menos intensas dependendo da
origem → isso confere valores de digestibilidade diferentes.
• Quando ocorre a desnaturação gera proteínas com quantidades de Aa diferentes →
peptonas
• Peptonas ou peptídeos → é uma proteína quase intacta, que perdeu sua forma original,
mas não necessariamente sofreu hidrólise.
• Turnover → relação metabólica entre anabolismo e catabolismo.
• Anabolismo → síntese
• Catabolismo → quebra
• Quando você tem um desgaste grande do tecido muscular (quebra), esse tecido vai ser
reposto (síntese).
• Sempre terá uma sobra de Aa na síntese de proteína.
• Quando o animal ingere uma proteína, independente da origem, está ingerindo uma
proteína com uma sequencia de Aa que foi codificada pelo gene no alimento de origem
→ sequência de Aa.
• Chega pela boca → estomago → distensão da parede do estomago → liberação de HCl
e pepsinogênio → este HCl age sobre o pepsinogênio fazendo com que parte dessa
sequência de Aa desse pepsinogênio seja retirada e esse pepsinogênio passa a ser
chamado de pepsina.
• Essa pepsina age sobra a proteína consumida, na ligação do grupo carboxila da carbonila
de Aa aromáticos e dicarboxilicos, ou seja, já começa ter uma digestão, não vai agir em
todas as ligações porque as vezes a proteína vai estar em uma estrutura quaternária,
sendo mais difícil → ou seja, vai agir naquela que consegue agir.
• Quando você faz o tratamento térmico de um alimento para fornecer para o animal,
esse tratamento aumenta a agitação de elétrons em torno de um átomo → tende a se
quebrar com mais facilidade → a proteína que tinha uma estrutura quaternária, passa
a ter uma estrutura terciária, secundária...
• Uma ração peletizada propicia uma melhor digestão dos nutrientes do alimento → no
nosso caso proteína.
• Animais carnívoros tem maior região gástrica que herbívoros → maior quantidade de
pepsina e maior quantidade de HCl → a dissociação desse HCl faz com que a digesta em
animais carnívoros seja mais ácida, essa acidez vai para o destino delgado e ela é ativado
a liberação de secretina.
• O tripsinogênio que é uma proteína inativa, sofre ação da enzima enteropeptidase
passando então a ser uma proteína ativa → tripsina.
• Tripsina é diferente de pepsina.
• Pepsina → produzida no estomago → ação sobre Aa aromáticos dicarboxilicos
• Tripsina → produzida no pâncreas → age no ID, tem uma especificidade sobre lisina e
arginina.
• Quimiotripsina tem especificidade → triptofano, tirosina, fenilalanina, metionina e
leucina.
• Principal forma de transporte é através da proteína transportadora sódio dependente.
• Inibidor de protease → algo que inibe a ação de protease.
• Inibidor de Bowen birk → impede a conversão do tripsinogênio em tripsina.
• Inibidor de kunitz → não deixa o quimiotripisinogênio ser ativado.
• Quando você fornece uma soja, um feijão... para o animal não ruminante, a presença
desses inibidores de protease vai dificultar a conversão de tripsinogênio em tripsina,
bem como quimiotripisinogênio em quimiotripisina.
• A estrutura orgânica desses inibidores de protease → proteína.
• Posso dar soja in natura para bovinos?
➔ Sim, pois a ação dos inibidores de protease contribui na digestão. Único problema é o
excesso que pode causar distúrbios estomacais. Mas, se o capim consegue atender as
necessidades não tem necessidade de usar concentrados.
• Antigamente acreditava que só Aa eram absorvidos, que não era possível absorver di e
tripeptídeo. Hoje, já sabemos que di e tripeptideos podem ser absorvidos, nesses di e
tri não há antagonismo de Aa, antagonismo é nos Aa.
• Reações de escurecimento ou caramelização → reações que ocorrem que ao invés de
facilitar a digestão, complica. Ao primeiro momento facilita a digestão e vai depois
dificultando.
Exemplo: quando você cozinha demais a carne, no primeiro momento fica macia e a
medida que for fritando vai ficando dura.
• Pool de Aa proteico: 2/3 desse pool de Aa é de origem da proteína corporal e 1/3 é de
origem da dieta, isso quer dizer que o catabolismo e a síntese de proteína corporal
acontecem de uma maneira muito intensa, a todo tempo.
• O Aa que sobra da síntese vai sofrer desaminação. Pode ser usado para biossíntese de
Aa ou será eliminado (amônia, ureia, acido úrico).
• O α cetoácido se não for utilizado na biossíntese de outros Aa ele pode ir para a
produção de energia ou para síntese de glicose por rotas gliconeogenicas.
• Animal doente → aumenta a taxa de turnover.
• Temos basicamente três tipos de ração: ração prática, ração semi prática e ração
purificada.
• Ração prática: aquela usada no dia a dia, tem nela proteína → milho, farelo de soja,
lisina, metionina...
• Ração purificada → somente Aa sintéticos → Aa essenciais → desempenho menor.
Animal precisa de proteína ou Aa? Ele precisa de Aa. Só que não podemos fornecer
somente Aa para o animal.