METABOLISMO DE PROTEÍNAS

Gabriela Villela de Freitas

Proteínas: cadeia de aminoácidos de diferentes formas e estruturas (se diferem na quantidade e na

sequência de aminoácidos). Nutriente mais importante de uma célula (toda célula produz)

➢ Função da proteína no organismo: estrutural; comunicação celular

(receptor/sinalizador/hormonal); enzimática (reguladora metabólica); imunológica; transporte
(albumina/mioglobina/hemoglobina); osmorregulação.

➢ Função da proteína da dieta: fornecer aminoácidos

○ Para uma boa dieta o que importa não é a quantidade de proteína e sim sua
composição.

Peptídeo (≠ Proteínas na complexidade) → mais simples (cadeia única)

● Normalmente não tem função biológica
● Quebra de proteína → vários peptídeos

Aminoácidos proteicos (20)

● Existem aminoácidos não proteicos (participam do metabolismo celular como um todo)
● POOL de aminoácidos: quantidade de aminoácidos presentes no sangue
● Função: produção de proteínas; manter a glicemia durante o jejum; produção de bases
nitrogenadas

➢ Aminoácidos essenciais e não essenciais

○ Essenciais (necessário consumir na dieta): nossas células não conseguem produzir
ou produz em quantidade insuficiente para mantença
■ Aproximadamente 10 (pode variar de acordo com a necessidade do
indivíduo)

Ruminantes não possuem aminoácidos essenciais: as bactérias são capazes de produzir todos os
aminoácidos necessários para o animal.
● precisa de matéria prima: nitrogênio, enxofre e esqueleto de carbono.

➢ Aminoácidos limitantes: limita a síntese proteica

○ A produção de uma proteína depende de todos os aminoácidos que a compõem se
faltar um dos aminoácido a proteína não é capaz de ser produzida. Aquele que falta
é chamado de limitante.
○ Depende da idade, estado fisiológico, atividade de sis. imune (desafio sanitário)

Ruminantes possuem aminoácidos limitantes: falta de substrato pode fazer com que a quantidade
de aminoácidos produzidos seja insuficiente
● Ex.: se faltar enxofre vai faltar aminoácidos sulfurado

○ Geralmente os essenciais são os mais limitantes

■ Lisina: importante no processo de crescimento/desenvolvimento (músculo)
■ Metionina: importante para síntese de queratina (pelos, penas)
● Aminoácido sulfurado
● Em aves, é mais limitante que a lisina, devido as penas (proteção
física e auxílio no voo)
○ se não produzir pena não produz músculo
■ Treonina: importante para a produção de leite
● Fase de lactação → se faltar busca no músculo → emagrecimento)
■ Triptofano: importante no processo inflamatório (produção de anticorpos)
 ● Vacinação → se faltar busca no músculo → emagrecimento até o
sistema imune se estabelecer
➢ Equilíbrio de aminoácidos: é preciso ajustar a quantidade dos 20 aminoácidos o organismo
para não haver prejuízo para o animal.
○ Quando falta ocorre a limitação da síntese proteica
○ Quando sobram, não é armazenado → transformado em amônia (tóxico)
■ NH3 + H+ → NH4+ (Ammonia rouba ions de hidrogenio, vira amonio)
■ Eliminado em forma de ureia ou ac. úrico
■ ↑↑↑ sobra → forma mais amônia que ureia → acúmulo de amônia → morte
celular

Proteina ideal: fornece todos os aminoácidos para o animal em quantidades exatas, sem
deficiência ou excesso (conceito teórico, não existe na prática)

Proteínas de alto valor biológico: boa relação de aminoácidos (a que mais se aproxima da
necessidade do animal) e alta digestibilidade
● Proteína da carne: aminoácidos necessários para produção de músculo
● Proteína do ovo: grande variedade de aminoácidos e fácil digestão

Toda proteína vegetal é pior que a animal, a relação de aminoácidos nunca será próxima de uma
proteína animal além de possuir baixa digestibilidade (proteínas estruturais)

Voltando as proteínas:

➢ TurnOver: capacidade da célula de produzir e degradar proteínas (renovação celular

proteica)
○ Aminoácidos → proteínas → cumpre sua função biológica → quebra em
aminoácidos novamente
■ pode transformar em novas proteínas (renovação de proteínas);
■ ou então volta para o POOL de aminoácidos.

Se o organismo é capaz de renovar as proteínas, por qual motivo é necessário consumir proteínas
na dieta? Há um direcionamento de nutrientes
● Produção de glicose; bases nitrogenadas; perdas endógenas
● Além disso, a necessidade proteica muitas vezes vai além da mantença. Veja abaixo.

➢ Necessidade protéica: varia com o indivíduo, sendo alguns fatores

○ Idade (jovens estão depositando proteínas no organismo para o crescimento)
○ Estado fisiológico (durante a gestação e lactação precisa de mais proteínas)
○ Condições sanitárias (uso de proteínas para os anticorpos)
○ mantença: aminoácido → glicose (jejum)
■ Quanto mais tempo o animal ficar em jejum maior a necessidade proteica
dele durante o período absortivo

➢ Balanço de nitrogênio(componente comum aos aminoácidos)

○ Balanço de nitrogênio = 0
■ Um animal adulto (que não esteja em gestação ou lactação) ingere 100g de
N na dieta e vai perder 100g de N → animais em mantença;
○ Balanço de nitrogênio > 0 ou positivo
■ Ex: ingere 100g e excreta 60g → o restante é retido nos tecidos
■ Animais em crescimento (quanto mais jovem o animal mais positivo),
gestantes e lactantes
 ○ Balanço de nitrogênio < 0 ou negativo
■ Perde mais nitrogênio do que consome
■ Animais doentes, estressados ou com dietas desbalanceadas
■ Exemplos:
● Animal doente: perda de apetite ou anorexia → aminoácidos vem do
músculo → POOL de aminoácidos aumenta → cls retém os
aminoácidos necessários e o resto vai ser perdido.
● Animal estressado: cortisol → proteólise → aumenta o POOL de
aminoácidos → gliconeogênese → aumenta excreção de nitrogênio

➢ Proteínas no período absortivo: proteínas dietéticas sofrendo processo de digestão

○ Estômago: proteína → ação da pepsina (quebra as ligações peptídicas) → peptídeos
grandes e alguns aminoácidos
○ Intestino: Suco pancreático (proteases) → quebra peptídeos grandes → aminoácidos
e pequenos peptídeos → absorvido pelo enterócito
■ Aminoácidos: absorção por transporte ativo (mais eficiente), porém existe
competição (7 transportadores para 20 aminoácidos)
■ Peptídeos: absorção passiva (menos eficiente), não há competição.
○ Enterócito
■ Peptídeos sofrem ação da peptidase intracelular → aminoácidos → LEC
(transporte passivo por difusão)
● → captado pelo sistema porta → fígado → desaminação → NH3
(ciclo da ureia) + esqueleto de carbono → glicose ou lipídio
(depende da insulina)
○ A quantidade retida no fígado é determinada pela
quantidade de aminoácidos presente no sangue
■ Aminoácidos no sangue depende da demanda dos
tecidos e da quantidade consumida na dieta.
● → POOL de aminoácidos → tecidos captam aminoácidos para
formar proteínas

Acúmulo de aminoácidos no sangue: ↑ viscosidade → pode gerar alcalose ou acidose

➢ Controle do POOL de aminoácidos: TurnOver
○ Hormônios Anabólicos (testosterona, GH, estrógeno, insulina) : ↓ o POOL de
aminoácidos
○ Hormônios Catabólicos (cortisol e adrenalina): ↑ o POOL de aminoácidos

➢ Comportamento do fígado X aminoacidos:

1) POOL de aminoácidos ↓: aminoácidos que chegam no fígado vão para o sangue por difusão
● Período absortivo: tecidos sintetizando proteínas, poucos aminoácidos circulantes

2) POOL de aminoácidos ↑: Exceso de aminoácidos → Glutamato → desaminação → NH3 +

esqueleto de carbono
● Período de jejum: está acontecendo a proteólise, grande quantidade de aminoácidos
no sangue (pode acontecer em períodos de estresse ou se há aminoácidos
limitantes)
● Amônia → ciclo da ureia
○ Ureia → corrente sanguínea → rins → urina ou;
 ○ Ureia → intestino → fonte de nitrogênio para os microorganismos da flora
○ Ruminantes: terceira via → saliva → nitrogênio para as bactérias do rúmen
● Esq. de carbono (oxalacetato) → recebe grupo amino → aspartato → ciclo da ureia
○ Enzima responsável: aspartato transaminase - AST (grande quantidade no
fígado)

Observações clínicas
● Nível de ureia no sangue alto: fígado está produzindo muita uréia ou insuficiência renal
(rins não estão dando conta de se livrar da ureia em excesso)
● ↑↑↑ AST no sangue → indicativo de lesão hepática (morte de ↑ hepatócitos)

3) Desbalanço da relação de AA: alguns estão em excesso outros em falta

● Fígado vai realizar transaminação → auxilia a manter a relação de aminoácidos
constantes
○ Consiste na transferência de grupos aminas de aminoácidos que estão em
excesso para formar aminoácidos que estão em falta.

Observações importantes
● Animais ureotélicos → nitrogênio na forma de ureia (Eliminam amônia, uréia e ácido. úrico
porém a forma predominante é a ureia)
● Animais amoniotélicos → nitrogênio na forma de amônia → animais aquáticos → não gasta
energia porém é tóxica, por isso precisa ser eliminada num ambiente com abundância de
água para ser diluído
● Animais uricotélicos → nitrogênio na forma de ac. úrico (menos tóxico porém é complexo
de se sintetizar, consequentemente é um processo demorado e gasta muita energia. Precisa
ter os rins adaptados para isso) → aves e répteis

Gota: acúmulo de ac. úrico no organismo causado por alto consumo de base nitrogenada (câncer
e leveduras).
● A facilidade ou dificuldade de eliminação do ac. úrico é genético
● Ac. úrico → tecido cartilaginoso → enrijece as proteínas formando espículas no tecido
○ Ao movimentar essas espículas causam lesões no tecido entorno → dor e inchaço
➢ Proteína como fonte de energia: quando falta glicose e lipídios
○ Ocorre em situações de exercício intenso (principalmente anaeróbio): glicemia cai
rapidamente, reservas de glicogênio se esgotam e os lipídeos não chegam
rapidamente → corpo recorre aos aminoácidos
■ Músculo: não depende de hormônio, a redução de ATP já é suficiente para
estimular a proteólise
○ Pouco eficiente: precisa quebrar 2 AA para gerar 1 Esq. de carbono

➢ Relação aminoacídica: ↓ consumo de proteína → falta AAE e AANE

○ O corpo transforma AAE em AANE mas o contrário não acontece
■ Suplementação de AAE → CARO
■ Alternativa: suplementação com glutamina (+eficiente) ou glutamato
● Deve ser feito um cálculo para suplementar a quantidade adequada
pois em excesso pode gerar intoxicação.
➢ Ciclo Glicose-Alanina: evita a formação de lactato, consequentemente, a acidose
metabólica.
○ Alanina: transporta nitrogênio pela corrente sanguínea para o fígado
○ ALT: enzima responsável pela formação de Alanina
■ A quantidade de ALT varia com o indivíduo
● Um indivíduo atleta possui muita ALT no músculo → redução de
dores por atividade física, pois não vai acumular lactato
■ ↑↑↑ALT no sangue → lesão muscular e/ou hepática
● Infarto do miocárdio (coração possui ↑↑↑ALT pois é importante não
acumular lactato no músculo cardíaco)
Peculiaridades dos ruminantes:
● Rúmen → microrganismos capaz de produzir qualquer aminoácido que o animal precisa em
grandes quantidades
○ Proteínas microbianas: melhor relação aminoacídica e melhor digestibilidade, melhor
que a proteína vegetal
■ + proteínas dietéticas não degradadas → abomaso → digestão pelo HCL +
pepsina
○ Precisa da matéria prima: esqueleto de carbono, nitrogênio e enxofre.
■ Esqueleto de carbono vem do metabolismo de carboidratos: glicose → ac.
graxos voláteis (durante essa transformação forma intermediários →
esqueletos de carbono)
■ Nitrogênio pode ser conseguido de duas formas:
● AA vindos da dieta: proteína → AA → transaminação ou
desaminação
● Ureia presente na saliva (evita o uso das proteínas da dieta): ureia
→ NH3 → incorporada no esq. de carbono → AA
● Enxofre: vem da dieta ou suplementação
○ 3 aminoácidos sulfurados → metionina, cistina e cisteína

● Suplementação com Cana + Ureia (Sacarose + nitrogênio)

○ Sacarose degradada rapidamente no rúmen formando glicose que se transforma em
ac graxo livre. Essa transformação forma Esq. de carbono como intermediário.
○ Ureia forma amônia (NH3) e junta com o esqueleto de carbono, formando qualquer
AA (sem ser os sulfurados).

Problemas de desbalanceamento
Ureia em excesso: alcalose ruminal → timpanismo (perda da motilidade do rúmen e dificuldade
em expulsar gases)
Cana em excesso : acúmulo de glicose → não tem a ureia suficiente → lactato → acidose
Esquemas metabólicos por escrito:

Transaminação
alfa-cetoglutarato (esqueleto de carbono que vem do CK)→ recebe um grupo amino NH2 (vem de
um aminoácido em excesso) → transforma em glutamato → glutamato doa seu grupo amino para
outro esqueleto de carbono (também veio do CK)* → vai se transformar em outro aminoácido (que
esteja em falta).
Glutamato - grupo amino → alfa-CG → volta pro CK
*Cada aminoácido possui seu esqueleto de carbono específico.
Não se forma ureia e não forma esqueletos de carbono em excesso nesse balanceamento

Enzima responsável: nome do aminoácido + transaminase. Ex.: Metionina transaminase

Acontece em todas as células do corpo

Proteína como fonte de energia

Várias transaminações estão acontecendo sem gerar saldo energético. Para conseguir produzir ATP
um Glutamato doa seu grupo amina para outro Glutamato
Glutamato (recebeu) + NH2 → Glutamina ( alfa-CG + 2 NH2) → sangue → fígado → glutamato
(transaminação ou desaminação) → alfa-CG → pode virar glicose ou ser armazenado como lipídio
(depende da insulina)
Glutamato (doou) - NH2 → alfa - CG livre para receber outro grupo amina
Recicla o esqueleto de carbono → não precisa vir alfa-CG do CK
CK recebe esqueleto de carbono que sobrou do AA → saldo positivo → ATP

Suplementação com glutamina

Glutamina no TGI → Enterócitos capazes de remover o nitrogênio da glutamina → forma amônia e
glutamato
Amônia volta para o TGI e são usadas por microorganismos intestinais ( transformam a amônia em
qualquer aminoácido) → aminoácidos microbianos são absorvidos pelo enterócito.
O glutamato vai para a corrente sanguínea → fígado → transaminação → formação de AANE
Enterócito também pode usar o glutamato para formar AANE → corrente sanguínea.
Sobra um esq. de carbono → CK → ATP (fortalece os enterócitos: vilosidades maiores, mais força
contra bactérias patogênicas e processo de absorção mais eficiente)

Ciclo glutamina-alanina
Ciclo de cori → piruvato → recebe NH2 de um glutamato* → Alanina (ALT) → transporte de
nitrogênio pela corrente sanguínea → fígado → transaminação → forma piruvato e glutamato.
Piruvato → glicose → músculo
Glutamato → desaminação → alfa-CG → glicose ou lipídio
*Glutamato - NH2 → alfa-CG → disponível para formar + glutamato