FICHA INFORMATIVA:

“Enzimas e Metabolismo”
METABOLISMO CELULAR – é o conjunto de todas as reações químicas celulares acompanhadas de
transferência de energia.
𝐀𝐧𝐚𝐛𝐨𝐥𝐢𝐬𝐦𝐨 𝐨𝐮 𝐟𝐚𝐬𝐞 𝐜𝐨𝐧𝐬𝐭𝐫𝐮𝐭𝐢𝐯𝐚 − conjunto de reações quimicas
que conduzem á biossintese de moléculas
complexas a partir de moléculas simples
com consumo de energia −
reações 𝐞𝐧𝐝𝐞𝐫𝐠ó𝐧𝐢𝐜𝐚𝐬 ou 𝐞𝐧𝐝𝐨𝐞𝐧𝐞𝐫𝐠é𝐭𝐢𝐜𝐚𝐬. São 𝐫𝐞𝐚çõ𝐞𝐬 𝐝𝐞 𝐬𝐢𝐧𝐭𝐞𝐬𝐞.
𝐌𝐞𝐭𝐚𝐛𝐨𝐥𝐢𝐬𝐦𝐨 𝐜𝐞𝐥𝐮𝐥𝐚𝐫
𝐂𝐚𝐭𝐚𝐛𝐨𝐥𝐢𝐬𝐦𝐨 𝐨𝐮 𝐟𝐚𝐬𝐞 𝐝𝐞𝐬𝐭𝐫𝐮𝐭𝐢𝐯𝐚 − conjunto de reações de degradação
de moléculas complexas em moléculas
mais simples, com 𝐥𝐢𝐛𝐞𝐫𝐭𝐚çã𝐨 𝐝𝐞 𝐞𝐧𝐞𝐫𝐠𝐢𝐚 −
{ reações 𝐞𝐱𝐞𝐫𝐠ó𝐧𝐢𝐜𝐚𝐬 ou 𝐞𝐱𝐨𝐞𝐧𝐞𝐫𝐠é𝐭𝐢𝐜𝐚𝐬. São reações de 𝐚𝐧á𝐥𝐢𝐬𝐞.
As células estão permanentemente num processo constante de construção e destruição, o que constitui um
processo de grande complexidade. Por isso o estudo do metabolismo celular é feito de modo fragmentado,
através das vias metabólicas.
Esquema representativo de uma via
Via metabólica – sequência de reações químicas em cadeia que metabólica linear
relaciona entre si dois compostos ou metabolitos importantes.
As vias metabólicas não são independentes, estão interligadas. O
produto final de uma via pode ser a substância inicial - o substrato, de
outra.

VARIAÇÃO DE ENERGIA AO LONGO DE UMA REAÇÃO

Em qualquer reação química há quebra ou formação de ligações químicas, o que implica absorção ou
libertação de energia. A quantidade de energia libertada ou absorvida numa reação metabólica representa a
diferença entre as energias do produto e dos reagentes.
Se o saldo for positivo, a reação é exoenergética ou exergónicas o que significa que durante o processo
houve libertação de energia; se é negativo, a reação é endoenergética ou endergónica, neste caso houve
absorção de energia.
ENERGIA DE ATIVAÇÃO
Para que uma reação química se inicie têm de ocorrer colisões entre os átomos das moléculas envolvidas. Ou
seja, as moléculas têm de estar em movimento, têm de possuir alguma energia Cinética.

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 Muitas vezes é necessário fornecer certa quantidade de energia ao sistema, aquecendo-o, por exemplo, de
modo a aumentar as colisões entre as moléculas. Esta energia que é necessário fornecer ao sistema para se
iniciar uma reação química é designada por ENERGIA DE ATIVAÇÃO.

Legenda da figura – Os Reagentes

absorvem energia de ativação atingindo o
estado de transição. Acontecem quebras
das ligações químicas, permitindo a
formação dos Produtos

ACTUAÇÃO ENZIMÁTICA – SIGNIFICADO BIOLÓGICO

O amido é um polissacarídeo cujas moléculas são muito estáveis nas condições normais de temperatura e
pressão. No laboratório a sua decomposição por hidrólise em maltose (açúcar redutor) é muito lenta. No
entanto, torna-se mais fácil a uma temperatura elevada e adicionando um catalisador inorgânico, neste caso o
ácido clorídrico. A velocidade da reação aumenta ainda consideravelmente, em presença de saliva. Na saliva
existe uma enzima, a amílase salivar, que catalisa a hidrólise do amido, permitindo que ela ocorra a uma
temperatura de 37 °C, a temperatura do corpo humano.

As enzimas atuam como biocatalisadores cuja presença faz diminuir a energia de ativação necessária para o
início da reação.
As enzimas possibilitam a rapidez necessária à realização das reações químicas metabólicas nas condições de
temperatura intracelulares.

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Ao contrário dos catalisadores inorgânicos que atuam sobre qualquer substância, uma enzima, catalisador
biológico, apenas atua sobre um determinado tipo de moléculas.
A substância sobre a qual atua uma enzima designa-se por substrato. Por exemplo, o amido é o substrato
sobre o qual atua cataliticamente a amílase.
Em muitos casos, cada enzima atua apenas sobre um determinado substrato. A amílase, por exemplo, tem
ação de catálise exclusivamente na hidrólise do amido - Especificidade Absoluta.
No entanto, outras enzimas atuam sobre vários substratos que são semelhantes entre si - Especificidade
relativa. São exemplos as lípases que atuam sobre vários lípidos e as protéases que atuam sobre as proteínas.

LIGAÇÃO ENZIMA-SUBSTRATO
As enzimas são moléculas proteicas globulares de grandes dimensões comparadas com as dimensões da
maioria dos substratos.

A configuração espacial de
uma enzima determina a
existência de uma região, o
centro ativo ou sítio ativo,
complementar da configuração
espacial de todo ou parte do
substrato.

A nível do centro ativo da enzima estabelecem-se ligações intermoleculares com a molécula de substrato,
formando-se o complexo enzima-substrato. Assim a molécula é ativada, verificando-se rapidamente
mudanças químicas. O estabelecimento de ligações entre a enzima e o substrato é transitório. Ao terminar a
reação libertam-se os produtos formados, ficando a enzima intacta.

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Essa molécula enzimática pode então acuar sobre outra molécula de substrato, repetindo-se o ciclo até que
todo o substrato esteja transformado.

As enzimas são biocatalisadores que intervêm nas reações sem se gastarem.

Num pequeno intervalo de tempo, uma só molécula pode catalisar vários milhões de reações – Eficácia
elevada

MODELOS DE AÇÃO ENZIMÁTICA

Modelo chave - fechadura - Emil Fischer (início do século XX) baseando-se na especificidade da ação
enzimática, admitiu que o centro ativo de uma enzima tinha uma determinada estrutura onde apenas podia
"encaixar" um tipo de substrato com forma complementar desse centro ativo.
O nome por que é conhecido este modelo deve-se
à semelhança com uma chave que apenas funciona
em determinada fechadura.
O substrato corresponderia à chave e o centro
ativo da enzima à fechadura.

Modelo de encaixe induzido - Koshland (1959) propôs uma modificação ao modelo de Fischer, considerado
um modelo muito estático e rígido.
Segundo Koshland, existe uma interação mais
dinâmica entre a enzima e o substrato. O
substrato ao ligar-se à enzima induz uma
mudança na estrutura da molécula enzimática de
modo que os aminoácidos do centro ativo se
"moldem", formando um centro ativo
complementar do substrato. Esta mudança torna-
se possível visto o centro ativo de uma enzima
não ser rígido.
Por comparação, o substrato atua como uma mão que, ao penetrar na luva vai provocar a alteração da sua
forma. Este modelo é mais dinâmico, e permite explicar a atividade de certas enzimas que atuam sobre
diversos substratos que o modelo de Fischer não explica.
REACÇÕES METABÓLICAS

As reações metabólicas são sequenciais, sendo cada uma catalisada por uma enzima. Às enzimas que
funcionam em cooperação neste conjunto de reações denomina-se CADEIA ENZIMÁTICA, e a sequência
de reações é considerada VIA METABÓLICA. Nesta, os produtos intermédios servem de substrato à reação
seguinte até se obter o produto final.

ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Enzimas alostéricas são enzimas que contem o centro ativo e um ou mais centros reguladores – centros
alostéricos – aos quais se podem ligar metabolitos específicos que provocam mudança de configuração da
enzima, inibem ou favorecem a ligação ao substrato.

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 Estes metabolitos são designados
moduladores ou reguladores.
- Se o modulador favorece a afinidade da
enzima com o substrato, denomina-se
modulador positivo. Neste caso, a enzima
adquire uma forma mais ativa.
- Se o modulador inibe a afinidade da
enzima com o substrato denomina-se
modulador negativo e a enzima adquire
forma inativa.
INIBIÇÃO RETROATIVA DE VIAS METABÓLICAS OU FEEDBACK ENZIMÁTICO
Neste processo o produto final de uma via metabólica age na enzima chave que regula a entrada a essa via,
evitando que mais do produto final seja fabricado. Na maioria dos sistemas enzimáticos, a enzima que
cataliza a primeira reação é geralmente uma enzima alostérica.

Quando há pouco produto, a enzima não será inibida, e a via seguirá normalmente. Quando há muito
produto, este irá bloquear a enzima, evitando a produção de produto novo até que o suprimento existente
tenha sido consumido.
O produto final de uma via metabólica de várias etapas se liga a um sítio alostérico da enzima que catalisa a
etapa comprometida da via, reduzindo a atividade da enzima. Esta regulação ajuda a diminuir a velocidade
da via quando níveis do produto final forem altos (quando não é preciso mais).
FACTORES QUE CONDICIONAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Existem diversos factores que condicionam a atividade enzimática entre os quais destacamos:
 Temperatura
 PH
 Concentração do Substrato
TEMPERATURA
Quando as enzimas são submetidas a temperaturas baixas, estas inativam-se reversivelmente – há
compactação da molécula.

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Quando as temperaturas são altas, estas inibem-se irreversivelmente porque a elevada agitação das
enzimas altera a conformação da enzima e rompem-se as ligações - desnaturação.
Para cada enzima existe uma temperatura ótima, em que a velocidade de reação é máxima.

pH
O pH do meio interfere com a conformação do centro ativo, pois pode alterar a distribuição das cargas
elétricas da enzima e, em casos extremos de basicidade ou acidez, pode conduzir à desnaturação da
mesma, tornando-a permanentemente inativa.
Para cada enzima existe um pH ótimo, em que a velocidade de reação é máxima.

CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
O aumento da concentração do substrato aumenta a atividade enzimática o que pressupõe um aumento da
velocidade da reação, desde que haja enzima disponível há qual o substrato se irá ligar.
Quando deixa de haver enzima disponível (saturação da enzima) a velocidade da reação não aumenta,
mantém-se constante.