Resumo de Aminoácidos: definição

e classificação!
 Redação Sanar
 20/05/2021

Índice

Os aminoácidos são os precursores das proteínas, ou seja, uma sequencia deles

unidos forma uma estrutura poliamídica linear chamada de polipeptídios que
assumem formas tridimensionais complexas, chamadas de proteínas, para assim
desempenhar suas funções. Apensar 20 aminoácidos codificados pelo DNA estão
presentes nas proteínas.

Cada aminoácido é formado por um carbono central chamado de carbono α,

ligado a 4 grupos diferentes:

 um grupo amino básico (—NH2 )

 um grupo carboxila ácido (—COOH)
 um átomo de hidrogênio (—H)
 uma cadeia lateral distinta (—R)
 Estrutura do Aminoácido
FONTE: Baynes
Com exceção da glicina, todos os aminoácidos contêm pelo menos um átomo de
carbono assimétrico (o átomo de carbono α), que dá origem a dois isômeros, que
são capazes de promover a rotação do plano da luz polarizada e são chamados de
quirais, sendo imagens especulares e não sobreponíveis, além de serem análogos.

As duas configurações dos aminoácidos são denominadas D (de dextro ou direta)

e L (de levo ou esquerda), porém, todos presentes nas proteínas estão na
configuração L porque as enzimas que biossintetizam as proteínas só inserem
Laminoácidos nas cadeias.

Além disso, é importante lembrar que os aminoácidos são considerados

moléculas anfóteras, ou seja, possuem um grupo ácido e um grupo básico que se
ionizam de forma diferente a depender do pH e acabam resultando em uma carga
global para a proteína.

A carga global de uma proteína vai depender então da contribuição dos

aminoácidos básicos (carga positiva) e ácidos (carga negativa), mas a carga real
varia com o pH da solução.

Classificação dos Aminoácidos com base na

estrutura química
A propriedade do aminoácido depende da sua cadeia lateral ( –R), que também
define a sua carga elétrica. Aqueles com cadeias laterais polares, hidrofílicas
estão geralmente expostos na superfície das proteínas, já os resíduos hidrofóbicos
apolares geralmente estão mergulhados no interior hidrofóbico e fora do contato
com a água.
Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas, estão listados na imagem abaixo e
são classificados de acordo com os grupos funcionais de suas cadeias laterais.

Aminoácidos
presentes nas proteínas
FONTE: Brasil Escola
Aminoácidos Alifáticos: Possuem hidrocarbonetos saturados como cadeia
lateral. São eles: alanina, valina, leucina e isoleucina. A glicina, apesar de possuir
apenas um hidrogênio, também está incluída no grupo. Todos têm natureza
hidrofóbica.
Aminoácidos Aromáticos: A fenilalanina, a tirosina e o triptofano têm cadeias
laterais aromáticas, sendo responsáveis pelo processo de absorção de luz
ultravioleta na maioria das proteínas. Lembrando que o coeficiente de absorção
molar de uma proteína é útil para a determinação espectrofotométrica de sua
concentração em solução.
Aminoácidos Polares Neutros: Possuem cadeias laterais com grupos hidroxila
ou amida. Esses são às vezes encontrados nos sítios ativos de proteínas
catalíticas, as enzimas. Nesse grupo temos a serina, treonina, aspargina e
glutamina.
Aminoácidos Ácidos: Representados pelos ácidos aspárticos e glutâmicos, que
contêm o ácido carboxílico na cadeia lateral.
Aminoácidos Básicos: As cadeias laterais estão totalmente protonadas em pH
neutro, e, portanto, positivamente carregadas. Aqui temos a lisina, a arginina e a
histidina como representantes.
Aminoácidos contendo enxofre: A cisteína e sua forma oxidada, a cistina, são
tipos sulfurados que se caracterizam pela baixa polaridade. A cisteina é
responsável pela formação de pontes dissulfeto que acabam estabilizando a
estrutura da proteína. Outro aminoácido que possui enxofre é a metionina que
tem ainda um grupo metil tio éter apolar em sua cadeia lateral.
Prolina, um aminoácido cíclico: A prolina é diferente dos demais pois seu anel
pirrolidínico da cadeia natual possui um grupo α-amino e um grupo carbono α.
Esse aminoácido força uma curvatura na cadeia polipeptídica.
Classificação dos Aminoácidos quando a
polaridade da cadeia lateral
A imagem abaixo representa a divisão em relação a sua polaridade (hidrofilia).
As cadeias laterais hidrofóbicas, localizadas na superfície da proteína, tem papel
na ligação do hidrogênio com a agua ao passo que as cadeias laterais polares
contribuem par ao dobramento da proteína, estando localizada principalmente no
núcleo proteico.
 Polaridade
da cadeia lateral dos aminoácidos
FONTE: Baynes