Índice

Introdução ................................................................................................................................... 3
Aplicações práticas das enzimas................................................................................................. 4
Indústria de azeite ....................................................................................................................... 4
Panificação.................................................................................................................................. 4
Indústria do couro ....................................................................................................................... 4
Aminoácidos raros e não codificados ......................................................................................... 4
Diferença entre inibição enzimática competitiva e não competitiva .......................................... 5
Calor como método mais eficiente e económico para eliminar microrganismos ....................... 6
Diferença entre estruturas secundaria, terciaria e quaternária das proteínas .............................. 7
Proteínas estruturais .................................................................................................................... 8
Conclusão ................................................................................................................................... 9
Bibliografia ............................................................................................................................... 10

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Introdução

Quase todas as enzimas conhecidas são proteínas, com exceção de moléculas de RNA
que agem como enzimas, catalisando processos. Elas são catalisadores de sistemas biológicos,
dispositivos moleculares que determinam o perfil de transformações químicas e participam na
transformação de diferentes formas de energia.
Na ausência de catálise, a maioria das reações nos sistemas biológicos ocorreria de
forma extremamente lenta para fornecer produtos necessários ao metabolismo de um
organismo.
O presente trabalho teve como objectivo, falar das aplicacoes praticas das enzimas,
aminoacidos, e as proteinas, detalhando de forma sistematica as suas estruturais.
Objectivo
O trabalho teve como objectivo fazer uma visao geral sobre alguns conteudos como
aplicações práticas das enzimas, aminoácidos raros e não codificados, diferenças entre
inibição enzimática competitiva e não competitiva, calor como método mais eficiente e
económico para eliminar microrganismos.
Metodologia
Para a relizacao do presentetrabalho recorreu-se a consultas bibliograficas.

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Aplicações práticas das enzimas

Para Vieira (2003), as enzimas são catalisadores orgânicos que actuam em sistemas
biológicos em condições suaves de temperatura e pH e determinam o perfil de transformações
químicas que ocorrem em soluções aquosas.
De acordo com o mesmo autor elas actuam como catalisadores biológicos,
aumentando a velocidade das reacções por meio da diminuição de suas energias de activação,
invariável o seu equilíbrio químico.
As enzimas têm a sua importância na prática tais como, alimentos, reacções animais,
papel e celulose, couro, têxtil, indústria de cosméticos, produtos de limpeza e inactivação
enzimática (Vieira, 2003).

Indústria de azeite

Aplicação de polygalacturonase e pectinesterase na melhoria de aspectos

organolépticos e estabilidade a longo prazo.

Panificação

Melhoria de cor, sabor e estrutural através de preparado enzimático que contém alfa-
amílase fúngicas. Actua sobre a farinha de trigo, acelerando o processo de fermentação devido
a uma maior formação de açúcares para o fermento.

Indústria do couro

Uma das primeiras partes do processo de transformação de uma pele em couro é a

eliminação dos pelos que ainda venham agarrados.
O processo usado até agora envolvia sulfureto de sódio, um químico com um cheiro
tão intenso que era impossível passar por uma fábrica de curtumes sem dar por ela.
Em alternativa, foi sugerido a industria que passe a usar enzimas o mau cheiro
desaparece e a carga poluente dos influentes é eliminada.

Aminoácidos raros e não codificados

De acordo com Cox e Nelson (2014), os aminoácidos, também denominados de

peptídeos, representam a menor unidade elementar na constituição de uma proteína.
Estruturalmente são formados por um grupamento carboxila (COOH), um grupamento amina
(NH2) e radical que determina um dos vente tipos de aminoácidos.

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 Para Corsino (2009), os aminoácidos geralmente são agrupados de acordo com as
características de suas cadeias laterais nomeadamente
 Aminoácidos com cadeias laterais apolares,
 Aminoácidos com cadeias laterais polares,
 Aminoácidos ácidos,
 Aminoácidos básicos.
Além dessa classificação também podem ser classificados em dois grupos sendo, aminoácidos
essências e não essências para esta situação, o critério usado é a capacidade do organismo de
sintetizar esses aminoácidos (Corsino, 2009).
Ainda para Liberato e Oliveira (2019), os aminoácidos essenciais são aqueles em que a
síntese do organismo não é suficiente para suprir as necessidades e, sendo assim, precisam ser
fornecidos como uma parte de dieta. É eles treonina, velina, triptofano leucina entre outros.
Os aminoácidos não essências remanescente, como alanina, glicina, prolina são igualmente
importantes para a estrutura da proteína. Por tanto, se quantidades adequadas de certos
aminoácidos não essências não estiverem presentes na hora de síntese da proteína, podem ser
sintetizados a partir de aminoácidos essências (Liberato & Oliveira, 2019).

Aminoácidos raros
Para Cox e Nelson (2014), aminoácidos raros são derivados de outros aminoácidos
que se modificam, quimicamente, para fornecer uma determinada função bioquímica da
proteína, elas são encontradas em proteínas.

Diferença entre inibição enzimática competitiva e não competitiva

De acordo com Corsino (2009), inibidores são substâncias que reduzem a actividade
das enzimas e incluem fármacos, antibióticos, representativos de alimentos e venenos, sendo
importante por varias razões tais como, actuação como reguladores das vias metabólicas e na
terapia por fármacos. Por exemplo, muitos antibióticos e fármacos reduzem ou eliminam a
actividade de certas enzimas como, o tratamento da AIDS inclui inibidores das protéases,
moléculas que inactivam enzima necessária para produzir novos vírus.
Distinguem-se dois tipos de inibição, reversível e irreversível, segundo a estabilidade
da ligação entre o inibidor e a molécula da enzima.

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 Na inibição reversível ocorre interacções não-covalentes entre o inibidor e a enzima,
enquanto na inibição irreversível envolve modificações químicas da molécula enzimáticas,
levando a uma inactivação definida (Corsino, 2009).
Ainda de acordo com o mesmo autor, na inibição reversível, a enzima retorna sua
actividade após dissociação do inibidor. Pós existem três classes de inibidores reversíveis
como, competitivos, não-competitivos e incompetitivo.
Inibição competitiva
O inibidor é análogo estrutural do substrato e compete com ele pela ligação ao sítio
activo com o aumento do substrato, ocorrendo a diminuição da inibição caracterizando uma
competição.

Calor como método mais eficiente e económico para eliminar microrganismos

De acordo com Bibiano e Vasconselho (2010), o calor é um dos mais importantes

métodos para o controle de crescimento para a eliminação os microrganismos, acima da
temperatura ideal de crescimento o calor vai promover a desnaturação de proteínas estruturais
e enzimas, levando a perda da integridade celular e a morte.
Ainda com o mesmo autor, para o controle de microrganismos se refere as diferentes
formas de matar ou remover os microrganismos, reduzir o número e inibir o crescimento, o
método de escolha depende do tipo de material que contem o microrganismos. Este controle
pode ser feito através vários métodos como, calor húmido, calor seco e pasteurização.
Calor húmido a esterilização empregando calor húmido requer temperaturas acima de
fervura da água (120º). Estas são conseguidas nas autoclaves, e este é o método preferencial
de esterilização desde que o material ou substância a ser esterilizado não sofra mudanças pelo
calor ou humidade. A esterilização é mais facilmente alcançada quando os organismos estão
em contacto directo como vapor, nestas condições o calor húmido matará todos os
organismos.
Calor seco a forma mais simples de esterilização empregando o calor seco é a
flambagem, a incineração também é uma forma de esterilizar, empregando o calor seco. Outra
forma de esterilização empregando o calor seco é feita em fornos, e este binómio tempo e
temperatura deve ser observado atentamente. A maior parte da vidraria empregada em
laboratório é esterilizada deste modo
Pasteurização consiste em aquecer o produto a uma dada temperatura, num dado
tempo e a seguir, resfria-lo bruscamente, porém a pasteurização reduz o número de
microrganismos presentes mas não assegura uma esterilização
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 O método mais empregado para matar microrganismos é o calor, por ser eficaz, barato
e prático. Os microrganismos são considerados mortos quando perdem a capacidade de
multiplicar.

Diferença entre estruturas secundaria, terciaria e quaternária das proteínas

De acordo com Vieira (2003), proteínas são compostos orgânicos complexos,

sintetizados pelo organismo vivos, por meio da condensação de moléculas de aminoácidos
através da ligação peptídicas (R-CONH-R).
Elas apresentam diferentes níveis estruturais sendo, estruturas primária, estrutura
secundaria, estrutura terciaria e estrutura quaternária.
Estrutura primária
Cada cadeia polipeptídea tem uma sequência específica de aminoácidos determinada
por informação genética. A estrutura primária descreve o número de aminoácidos, espécie, a
sequência e a localização das pontes de sulfeto de uma cadeia polipeptídicas, sendo a estrutura
estabilizada pelas ligações peptídicas e pontes de dissulfeto (Vieira, 2003).
Esta estrutura é formada por meio de ligações lineares entre elas.
Estrutura secundária
Refere-se ao arranjo especial de radicais de que as estejam perto um do outro na
sequência linear (estrutura primaria). Algumas dessas relações estéricas são de um tipo
regular, dando origem a uma estrutura periódica (Supinho, s/d).
Para este caso as proteínas apresentam arranjos tridimensionais com dobramentos
regulares que recebem o nome de estruturas secundarias das proteínas.

Estrutura terciaria
De acordo com Cox e Nelson (2014), a estrutura terciaria descreve a conformação
específica da cadeia polipeptídica secundaria que resulta numa estrutura mais compacta onde
os átomos ocupam posições específicas. O dobramento proteico é um processo no qual uma
molécula não organizada, nascente adquire uma estrutura altamente organizada como
consequência de interacções entre as cadeias laterais presente na sua estrutura primária.

Estrutura quaternária
Para Supinho (s/d), muitas proteínas são multimericas, ou seja, são compostas por
duas ou mais cadeias polipeptídicas. As cadeias individuas de polipeptídeos chamadas de
protomeros ou subunidades estão associadas por interacções não covalentes, efeitos

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hidrofóbicos, ponte de hidrogénio e interacções electrostática, o arranjo espacial das
subunidades é conhecido como estrutura quaternária das proteínas.
De acordo com o mesmo autor a estrutura quaternária refere-se ao arranjo espacial de
subunidades e a natureza de seus contatos como por exemplo, a hemoglobina é constituída de
duas cadeias b, as interfaces das subunidades nesse tetramero participam na transmissão de
informações entre centros de ligações distantes para O2, CO2 e H. as sequencias de as de uma
proteína é que determina sua estrutura tridimensional, sendo as ligações especificas e as
alterações estruturais a essência das acções das proteínas.

Proteínas estruturais

Proteínas estruturais: são aquelas que sustentam a estrutura dos tecidos, como o
colágeno (que constitui a cartilagem), a queratina (que atua nos cabelos, unhas e pelos) e a
elastina (responsável pela estrutura da pele. Elas têm como principal função formar a estrutura
das células e dos tecidos do corpo (Vieira, 2003).
Para proteínas estruturais como o próprio nome indica, sua função é a estruturação das
células e dos tecidos no corpo humano. O colagénio e a elastina são exemplos desses tipos de
proteína (Cox e Nelson, 2014).

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Conclusão

As enzimas são proteínas conhecidas como catalisadores biológicos devido a sua

capacidade de promover reacções de maneira mais rápida e eficiente.
O estudo do presente trabalho permitiu intender a grande importância pratica das
enzimas em diferentes áreas, sendo eles também usados ou seja utilizados na produção de
antibióticos em larga escala.

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Bibliografia

Corsino, J. (2009). Manual de bioquímica. Ed. UFMS, Campo Grande, MS, Brasil.
Maria da conceição T.C. Liberato., Micheline S.C. Oliveira. (2019). Livro de bioquímica. 2ª
edição, fortaleza ceara.
Nelson, D. L. & Cox, M. M. (2014). Principios de bioquimica de lehninger. 6a edição, são
Paulo.
Supinho A. E. P. (s/d). Bioquímica. Universidade Católica de Moçambique-Centro de Ensino
à Distância. Moçambique - Beira
Vieira, R. (2003). Fundamentos de bioquimica. Editora belem para, rio de janeiro.

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