CENTRO UNIVERSITÁRIO DE PATOS DE MINAS

Disciplina: BIOQUÍMICA
Professora: MARIA PERPÉTUA OLIVEIRA RAMOS
Prática: Aminoácidos e proteínas, desnaturação (parte 03)
Curso: FARMACIA T URMA
Estudante:

1 OBJETIVOS

 Identificar soluções de proteínas, avaliar a desnaturação frente a diversas condições e a

solubilidade em relação à solventes orgânicos.

2 INTRODUÇÃO

A desnaturação de proteínas é um fenômeno bioquímico de grande relevância na farmácia e em

diversos campos da biologia. Este processo, que envolve a perda da estrutura tridimensional nativa das
proteínas, pode ser desencadeado por uma variedade de fatores, como variações de temperatura,
mudanças no pH, agentes químicos ou mecânicos. Na indústria farmacêutica, a compreensão da
desnaturação proteica é essencial para o desenvolvimento e a estabilidade de medicamentos e produtos
biotecnológicos. Por exemplo, a desnaturação de proteínas pode afetar a eficácia de medicamentos
proteicos, como anticorpos monoclonais e vacinas, além de influenciar a qualidade e a segurança de
produtos farmacêuticos derivados de proteínas, como insulina e enzimas terapêuticas.

3 DESENVOLVIMENTO

3.1Material

EPIs
Óculos de proteção, luvas e máscara (opcional ), Jaleco
Uso geral para cada duas bancadas
Clara de ovo diluída em água (albumina), ácido clorídrico 3 mo/L, CHCl 3 (clorofórmio), solução de ureia 10 g/L,
etanol PA.
Para cada bancada da direita e esquerda do laboratório

5 Tubos de ensaio em suportes Água destilada

3.2.3 Testar o potencial desnaturante de alguns reagentes químicos e a solubilidade da o albumina em

relação à solventes orgânicos.
As proteínas são formadas por aminoácidos unidos um ao outro através de ligações peptídicas
(estrutura primária), que conferem à mesma a capacidade de enovelamento (estrutura secundária,
terciária e provavelmente a quaternária). Uma vez que qualquer uma destas estruturas seja desfeita, a
proteína perde a capacidade de desempenhar sua função, seja ela qual for. Existem inúmeros agentes
desnaturantes, como por exemplo, a temperatura excessiva, ácidos, bases, ureia, dentre outros.

Fonte: https://interna.coceducacao.com.br/ebook/pages/704.htm
  Preparar uma solução de clara de ovo (2 claras para 200 mL) de água destilada;
 Identifique 5 tubos de ensaio;

TUBO 1: colocar 5 mL de solução de ovoalbumina, em seguida, adicionar gota a gota ácido clorídrico 3
mol/Laté aparecer precipitado.

TUBO 2: colocar 2 mL de solução de ovoalbumina, em seguida adicionar 1mL de clorofórmio. Misturar

bem, deixar em repouso por 3 minutos.

TUBO 3: colocar 2 mL da solução de ovoalbumina, em seguida aquecer em banho Maria por 3 minutos.

TUBO 04: colocar 2 mL da solução de ovoalbumina, em seguida adicionar 2mL de solução de ureia 10g/L.
Misturar bem, deixar em repouso por 3 minutos.

TUBO 05: colocar 2mL da solução de ovoalbumina, em seguida adicionar 1mL de etanol. Misturar bem,
deixar em repouso por 3 minutos.

a) Quais mudanças foram observadas nos tubos?

Tubo 01:

Tubo 02:

Tubo 03:

Tubo 04:

Tubo 05:

b) O que provocou essas mudanças? Quais interações foram quebradas em cada um dos tubos?

Tubo 01:

Tubo 02:

Tubo 03:

Tubo 04:

Tubo 05:
Conclusão:

4. RELATÓRIO

4.1 a) Durante o processo de desnaturação, provocado pelos vários agentes acima, o que acontece
com a estrutura nativa da proteína?

b) O que acontece com as ligações peptídicas?

c) Cite 3 dos principais agentes desnaturantes?

d) Explique o que é Salting in e Salting out.