Universidade Católica de Moçambique

Instituto de Ensino a Distância

Tema: Desnaturação de Proteínas

Ana Vilanculo, Código: 708231717

Curso: Licenciatura Em Ensino de Biologia

Disciplina: Praticas Laboratoriais

Ano de frequência: 1O

Maputo, Agosto de 2023

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Classificação
Categorias Indicadores Padrões Pontuação Nota do
Subtotal
máxima tutor
 Capa 0.5
 Índice 0.5
Aspectos  Introdução 0.5
Estrutura
organizacionais  Discussão 0.5
 Conclusão 0.5
 Bibliografia 0.5
 Contextualização
(Indicação clara do 1.0
problema)
 Descrição dos
Introdução 1.0
objectivos
 Metodologia
adequada ao objecto 2.0
do trabalho
 Articulação e
domínio do discurso
académico
2.0
Conteúdo (expressão escrita
cuidada, coerência /
coesão textual)
Análise e  Revisão
discussão bibliográfica
nacional e
2.0
internacionais
relevantes na área de
estudo
 Exploração dos
2.0
dados
 Contributos teóricos
Conclusão 2.0
práticos
 Paginação, tipo e
tamanho de letra,
Aspectos
Formatação paragrafo, 1.0
gerais
espaçamento entre
linhas
Normas APA 6ª  Rigor e coerência
Referências edição em das
4.0
Bibliográficas citações e citações/referências
bibliografia bibliográficas
Folha para recomendações de melhoria: A ser preenchida pelo tutor

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Índice
1. Introdução...............................................................................................................................1

Experiencia: Desnaturação de Proteínas presentes na clara do ovo...........................................2

2. Fundamentação Teórica..........................................................................................................2

2.1. Conceito de Proteínas..........................................................................................................2

2.2. Aminoácidos........................................................................................................................2

2.3. Composição das Proteínas...................................................................................................3

2.4. Tipos de Proteínas................................................................................................................3

2.5. Classificação das proteínas..................................................................................................4

2.6. Função das Proteínas............................................................................................................4

2.7. Causas e Factores que provocam a desnaturação................................................................5

3. Materiais e reagentes:.............................................................................................................6

4. Procedimento experimental:...................................................................................................6

5. Observações, resultados e discussão:......................................................................................6

6. Conclusões..............................................................................................................................7

Referência bibliográfica..............................................................................................................8
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1. Introdução

O presente trabalho aborda sobre a desnaturação das proteínas, uma experiencia ligada as
proteínas presentes na clara do ovo. Uma proteína pode ser desnaturada por acção de alguns
factores externos, como, por exemplo, o calor, um meio altamente ácido ou a influência de um
metal pesado. Para todos os procedimentos descritos abaixo, pode-se utilizar como solução
de proteína a clara do ovo diluída em água. E o presente trabalho tem como os seguintes
objectivos‫׃‬

1.1. Objectivo Geral

 Realizar a experiencia sobre a desnaturação das proteínas presentes na clara do ovo.

1.2. Objectivos Específicos

 Explicar e aplicar os procedimentos usados durante a realização das experiências.

1.3. Metodologia

A metodologia usada para a realização desse trabalho foi a da consulta, referência

bibliográfica que consistiu na leitura e análise, comparação e compilação de diferentes obras
que se debruçam em relação o tema em causa. Assim, os autores das referidas obras estão
devidamente citados dentro do trabalho e na referência bibliográfica final.

Estrutura do trabalho‫ ׃‬Introdução, Desenvolvimento, Conclusão e Referências bibliográficas.

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Experiencia 1: Desnaturação de Proteínas presentes na clara do ovo

2. Fundamentação Teórica

2.1. Conceito de Proteínas

Segundo Santos (2022), as proteínas são substâncias formadas por um conjunto de

aminoácidos ligados entre si através de ligações peptídicas. Os aminoácidos são moléculas
formadas por carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio, em que são encontrados um grupo
amina (-NH2) e um grupo carboxila (-COOH). Existem apenas 20 tipos de aminoácidos, que
se combinam de forma variada para formar diferentes proteínas. Chamamos de polipeptídio
uma cadeia longa de aminoácidos. Cada proteína é formada por uma ou mais cadeias
polipeptídicas.
Todas as proteínas são formadas por moléculas denominadas de aminoácidos. Cada
aminoácido é formado por um grupo carboxila (- COOH) e um grupo amina (-NH 2), que estão
ligados a um átomo de carbono. Nesse átomo de carbono estão ligados ainda um átomo de
hidrogênio e um radical (R), que varia de um aminoácido para outro (Santos, 2022).

2.2. Aminoácidos

Os aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem, pelo menos, um grupo amina - NH2 e
um grupo carboxila - COOH em sua estrutura.

Estrutura geral do aminoácido

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As proteínas são polímeras de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma
ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2) de um aminoácido com o grupo carboxila
(-COOH) de outro aminoácido. Eles são as unidades fundamentais das proteínas. Todas as
proteínas são formadas a partir da ligação sequencial de 20 aminoácidos. Alguns aminoácidos
especiais podem estar presentes em alguns tipos de proteínas (Santos, 2022).

As proteínas podem ter propriedades e actividades totalmente diferentes pelas diversas

combinações e sequências dos 20 aminoácidos existentes. Basta uma única mudança em
qualquer dos aminoácidos de uma sequência para se ter uma nova proteína.
Podemos descrever a estrutura da proteína em quatro níveis:
 Estrutura primária – sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica;
 Estrutura secundária – refere-se à configuração espacial da cadeia polipeptídica, como
ela se enrola ou forma camadas. A estrutura mais comum em proteínas animais é a
hélice-α, uma forma helicoidal. Uma estrutura secundária alternativa é a folha
pregueada β. Muitas proteínas consistem de regiões de α-hélices e folhas pregueadas β
alternadas;
 Estrutura terciária – especifica a forma na qual a α-hélice, a folha pregueada β e outras
regiões estão dobradas;
 Estrutura quaternária – associação entre proteínas individuais para formar um arranjo
específico.

2.3. Composição das Proteínas

De peso molecular extremamente elevado, as proteínas são compostas por carbono,

hidrogênio, nitrogénio e oxigénio, sendo que praticamente todas elas possuem enxofre.
Elementos como ferro, zinco e cobre também podem estar presentes. Todas as proteínas são
formadas por um conjunto de 20 aminoácidos, arranjados em sequências específicas variadas
(Santos, 2022).

2.4. Tipos de Proteínas

Dependendo da sua função no organismo, as proteínas são classificadas em dois grandes

grupos:

 Proteínas Dinâmicas: Esse tipo de proteína realiza funções como defesa do organismo,
transporte de substâncias, catálise de reacções, controle do metabolismo;
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 Proteínas Estruturais: Como o próprio nome indica, sua função principal é a estruturação
das células e dos tecidos no corpo humano. O colágeno e a elastina são exemplos desse tipo
de proteína.

As proteínas constituem uma das moléculas mais importantes e incríveis da vida. No entanto,
quando expostas a condições adversas como variação de temperatura, pH e até mesmo
solventes orgânicos, elas sofrem desnaturação, alterando sua forma e perdendo sua função. A
desnaturação das proteínas ocorre quando as suas estruturas secundárias, terciárias ou
quaternárias são modificadas ou destruídas.

2.5. Classificação das proteínas

"Podemos classificar as proteínas em dois tipos principais: as fibrosas e as globulares. Nas

proteínas fibrosas, as cadeias polipeptídicas estão enroladas entre si como se fossem uma
corda. Como exemplo, pode-se citar a queratina, proteína presente nas unhas e cabelos. Nas
proteínas globulares, as cadeias polipeptídicas dobram-se em uma forma mais ou menos
esférica. Como exemplo, há os anticorpos e as enzimas (Santos, 2022).
Em face da complexa estrutura molecular de uma proteína, podemos classificá-la de acordo
com seu nível de organização. Dizemos que a estrutura primária de uma proteína é o tipo de
aminoácido e sua sequência em uma cadeia polipeptídica. Chamamos de estrutura secundária
quando a proteína se enrola, normalmente, em forma de hélice. Já a estrutura terciária é
aquela em que as proteínas começam a se dobrar, formando as proteínas globulares. Por fim,
temos a estrutura quaternária, em que as proteínas que possuem duas ou mais cadeias
polipeptídicas estão organizadas e entrelaçadas em estrutura terciária, ibidem.
2.6. Função das Proteínas
As principais funções das proteínas são:
 Fornecimento de energia;
 Estruturação da célula;
 Catalisador de funções biológicas, na forma de enzimas;
 Regulação de processo metabólicos;
 Armazenamento de substâncias;
 Transporte de substâncias;
 Construção e reparação dos tecidos e músculos;
 Defesa do organismo, na forma de anticorpos;
 Produção de hormônios e neurotransmissores.
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As proteínas são substâncias que exercem as mais diversas funções no organismo,

participando inclusive da composição das células. Não existe nenhum processo biológico em
que uma proteína não esteja envolvida. Dentre as funções atribuídas às proteínas, podemos
citar:

 Actuam como enzimas – Essas proteínas são capazes de acelerar uma determinada
reacção química. Como exemplo de enzimas, pode-se citar a amilase salivar, que actua na
quebra de amido, e a lactase, que actua na quebra de lactose;

 Contracção muscular – A contracção muscular só ocorre graças à acção de duas proteínas:

a miosina e a actina;

 Hormônios – Atuam nas mais diversas funções do organismo e, em sua grande maioria,
são compostos por proteínas. Exemplo: insulina;"
Os seres vivos são constituídos por macromoléculas responsáveis pela maioria das funções
vitais. Uma delas é a proteína, nome derivado do grego protos que significa a “mais
importante” ou “a primeira”. As proteínas, macromoléculas orgânicas, têm os α-aminoácidos
como subunidades estruturais básicas os quais possuem um grupo amino e o radical R ligados
ao primeiro átomo de carbono (α), em relação ao grupo ácido carboxílico. Os α-aminoácidos
se diferenciam pela cadeia lateral Para formar proteínas, os aminoácidos se ligam através das
chamadas ligações peptídicas, ligação dos grupos amino de um aminoácido e carboxila de
outro, com eliminação de uma molécula de água (Mahan, 2002).

2.7. Causas e Factores que provocam a desnaturação

A perda das estruturas secundária e terciária da proteína ou rompimento de ligações peptídicas

é denominada desnaturação da proteína. São factores que provocam a desnaturação: calor,
radiações eletromagnéticas de certos comprimentos de onda (como as emitidas em um
microondas ou os raios ultravioletas do Sol), ácidos e bases, solventes orgânicos, íons de
metais pesados.incluindo alteração no pH do meio, agentes oxidantes e redutores e até mesmo
agitação intensa (Jones, 2001).

3. Materiais e reagentes:
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 1 Ovo (se desejar, separe somente a clara, pois essa é a parte que interessa nesse
experimento);
 Álcool;
 1 prato.

4. Procedimento experimental:

 1- Quebrou-se o ovo no prato;

 2- Despejou-se o álcool na clara do ovo;
 3- Aguardou-se alguns instantes e observou-se o que aconteceu.

5. Observações, resultados e discussão:

Observou-se que a clara do ovo fica branca como se tivesse sido fritada. Isso acontece
porque o álcool actua na desnaturação proteica da albumina.

No aquecimento, a albumina da clara do ovo sofre desnaturação proteica, ficando branca

As estruturas das proteínas mostra que essas substâncias são polímeros, isto é,
macromoléculas formadas por uma cadeia principal oriunda de ligações covalentes entre
aminoácidos que corresponde à estrutura primária. Mas uma mesma proteína pode adquirir
também estruturas secundárias, terciárias e até quaternárias. Isso ocorre como resultado
de interacções intermoleculares entre partes de uma mesma proteína ou entre várias cadeias de
proteína.
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Essas interacções intermoleculares que formam as estruturas secundárias, terciárias e

quaternárias das proteínas são mais fracas que as ligações covalentes que formam a sua
estrutura primária. Assim, os factores mencionados (alteração na temperatura e no pH do
meio, acção de solventes orgânicos, agentes oxidantes e redutores e até mesmo agitação
intensa) podem desfazer essas interacções intermoleculares e deixar somente a estrutura
primária. Isso é a desnaturação das proteínas. Portanto, assim como o calor, o álcool também
actua sobre a albumina presente na clara do ovo, causando a sua desnaturação proteica. O
álcool, inclusive, pode ser usado como desinfectante porque ele penetra e dissolve
permanentemente a estrutura proteica de uma bactéria.

6. Conclusões
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Depois das observações, concluiu-se que o ovo sofreu algumas alterações espaciais e quando
essas conformações espaciais são alteradas ou destruídas, dizemos que a proteína foi
desnaturada ou ocorreu uma desnaturação proteica, mantendo somente a estrutura primária,
que é a própria cadeia peptídica, formada pela sequência de aminoácidos ligados entre si.

Referência bibliográfica
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Atkins, Peter; Jones, Loreta (2001). Princípios de Química: questionando a vida moderna e o
meio ambiente, Porto Alegre: Bookman.

Mahan, Bruce M.; Myers, Rollie J (2002). Química: um curso universitário, Ed. Edgard
Blucher LTDA, São Paulo/SP.

Santos, Vanessa Sardinha dos. "O que é proteína?"; Brasil Escola. Disponível em:
https://brasilescola.uol.com.br/o-que-e/biologia/o-que-e-proteina.htm. Acesso em 23
de Agosto de 2023.