Universidade Católica de Moçambique

Instituto de Educação à Distância

Tema:

Enzimas (Nomenclatura, Propriedades, Factores que afectam a Velocidade de Reacção

Nome:

Código:

Curso: Licenciatura em Ensino de Biologia

Disciplina: Bioquímica
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 Ano de Frequência: 3º Ano

Beira, Maio, 2024

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organizacionais  Discussão 0.5
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 Bibliografia 0.5
 Contextualização
(Indicação clara do 1.0
problema)
 Descrição dos
Introdução 1.0
objectivos
 Metodologia
adequada ao objecto 2.0
do trabalho
 Articulação e
domínio do discurso
académico
Conteúdo 2.0
(expressão escrita
cuidada, coerência /
coesão textual)
Análise e
 Revisão bibliográfica
discussão
nacional e
internacionais 2.
relevantes na área de
estudo
 Exploração dos
2.0
dados
 Contributos teóricos
Conclusão 2.0
práticos
Aspectos Formatação  Paginação, tipo e 1.0

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 tamanho de letra,
paragrafo,
gerais
espaçamento entre
linhas
Normas APA 6ª
 Rigor e coerência das
Referências edição em
citações/referências 4.0
Bibliográficas citações e
bibliográficas
bibliografia

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Folha para recomendações de melhoria: A ser preenchida pelo tutor
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Índice
1 Introdução.................................................................................................................................4
1.1 Objectivos..........................................................................................................................4
1.1.1 Objectivo geral...........................................................................................................4
1.1.2 Objectivos específicos................................................................................................4
1.2 Metodologias.....................................................................................................................4
2 Enzimas (Nomenclatura, Propriedades, Factores que afectam a Velocidade de Reacção)......5
2.1 Conceitos fundamentais.....................................................................................................5
2.2 A nomenclatura das enzimas.............................................................................................6
2.3 Classificação de enzimas...................................................................................................6
2.3.1 Oxirredutases..............................................................................................................6
2.3.2 Transferases................................................................................................................7
2.3.3 Hidrolases...................................................................................................................7
2.3.4 Liases..........................................................................................................................7
2.3.5 Isomerases..................................................................................................................7
2.3.6 Ligases........................................................................................................................7
2.4 Propriedades das enzimas..................................................................................................8
2.5 Factores que afectam a velocidade de reacções enzimáticas............................................8
2.5.1 Concentração de enzima.............................................................................................8
2.5.2 Concentração do substrato..........................................................................................9
2.5.3 Temperatura................................................................................................................9
2.5.4 PH.............................................................................................................................10
2.6 Importância da catálise....................................................................................................10
3 Conclusão...............................................................................................................................11
4 Referências Bibliográficas......................................................................................................12

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1 Introdução

A presente pesquisa insere-se no âmbito de trabalho do campo da cadeira de Bioquímica, procura

compreender a respeito de enzimas nos aspectos como: nomenclatura, propriedades, factores que
afetam a velocidade de reação As enzimas desempenham um papel crucial na catálise de reações
bioquímicas em todo o organismo. Elas agem como catalisadores biológicos, acelerando as
reações químicas necessárias para a vida. As enzimas são altamente específicas para as moléculas
que catalisam e são essenciais para a síntese e degradação de muitas moléculas no corpo. Sem as
enzimas, muitas reações químicas essenciais para o funcionamento adequado do corpo humano
seriam muito lentas para ocorrer ou não ocorreriam de maneira alguma.

As enzimas são proteínas especializadas que agem como catalisadores biológicos, acelerando as
reações químicas necessárias para a vida. Elas são altamente específicas para as moléculas que
catalisam e são essenciais para a síntese e degradação de muitas moléculas no corpo.

1.1 Objectivos

1.1.1 Objectivo geral

 Compreender as Enzimas (Nomenclatura, Propriedades, Factores que afectam a
Velocidade de Reacção.

1.1.2 Objectivos específicos

 Descrever a nomenclatura de Enzimas;
 Identificar as Propriedades das enzimas;
 Reconhecer os factores que afectam a Velocidade de Reacção.

1.2 Metodologias

Para garantir a realização eficaz deste trabalho, adoptou-se como práticas metodológicas: a
revisão bibliográfica, que consistiu na leitura e interpretação dos diversos manuais, resumos e
discussões de textos artigos. O método virtual inerente a cadeira em estudo, também contribuiu
bastante para a elaboração do presente trabalho, assim como através dos sites da internet colheu-
se também informações importantes sobre o tema em estudo.

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2 Enzimas (Nomenclatura, Propriedades, Factores que afectam a Velocidade de Reacção)

Conforme sustenta Berg, et. al (2004) “todos os seres vivos utilizam a energia dos nutrientes para
manter os seus processos vitais, produção de energia na célula requer a participação de muitas
enzimas, num processo denominado metabolismo energético. Muitas dessas reações ocorrem
muito lentamente na ausência de um catalisador”.

Assim para resolver esse problema, as células desenvolveram um modo de acelerar a velocidade
das reações. Neste contexto, surgem as enzimas que são os catalisadores biológicos. A maioria
das enzimas são proteínas globulares. Elas apresentam especificidade tanto por seus substratos
como para o tipo de reação efetuada sobre o substrato.

2.1 Conceitos fundamentais

Segundo Nelson e Cox (1995) “as enzimas são proteínas com a função específica de acelerar
reações químicas nas células. A maioria das enzimas é proteína globular, excetuando-se as
ribozimas, que são enzimas de ribonucleotídeos, as unidades do RNA”.

Para Alberts, et al. (pp. 2006. 145-159):

Enzimas são moléculas orgânicas de natureza proteica e agem nas reações químicas das células
como catalisadoras, ou seja, aceleram a velocidade dos processos sem alterá-los. Geralmente são os
catalisadores mais eficazes, por sua alta especificidade. Sua estrutura quaternária é quem
determinará sua função, a que substrato ela se acoplará para acelerar determinada reação.

Na visão de Nelson (2011) enzimas são catalizadores biológicos que aceleram reações químicas
específicas sem a formação de produtos colaterais ou proteínas especializadas que funcionam na
aceleração de reações químicas.

Com base nesses autores podemos conceituar enzimas como sendo Enzimas são catalisadores
proteicos responsáveis pela maioria das reações químicas do organismo, sendo encontradas em
todos os tecidos. De uma maneira geral, a concentração de enzimas no soro é baixa, podendo
aumentar significativamente após uma lesão orgânica. Na maioria dos estados patológicos em
que ocorre elevação da concentração enzimática, a causa é o aumento da permeabilidade da
membrana celular por uma lesão ou necrose da célula com as enzimas difundindo-se para os
capilares e atingindo a corrente circulatória.

5
2.2 A nomenclatura das enzimas

De acordo com Segundo Nelson e Cox (1995):

muitas enzimas são ainda designadas em livros textos de bioquímica por seu nome comum, cuja
regra na maioria dos casos é feita de duas formas a saber: Pela adição do sufixo -ase ao nome do
substrato sobre os quais elas atuam; por exemplo, a enzima que hidrolisa a uréia é denominada
urease; o amido, a amilase; ésteres do fosfato, as fosfatases.

Ainda na visão do mesmo autor outras são designadas pelo tipo de ação catalítica que realizam,
tais como, anidrase carbônica. D-amino oxidase; lactato desidrogenase. Algumas levam nomes
vulgares como a tripsina, pepsina, emulsina, etc.

Pela designação de nomes comuns, como os das proteínas, que se caracteriza pela terminação ina,
como: tripsina, pepsina, emulsina, etc.

Para Segundo Nelson e Cox (1995) “a União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular
(IUBMB) adotou um sistema racional e prático de nomenclatura identificando as enzimas em seis
classes, de acordo com a natureza da reação química que catalisam”.

Deste modo para cada enzima, são atribuídos dois nomes e um número de classificação de quatro
dígitos que identificam as classes, as subclasses e as sub-subclasses.

2.3 Classificação de enzimas

Outrossim essa nomenclatura não será objeto do nosso estudo, para nossos propósitos será
mencionada nessa aula apenas a classificação internacional sistemática para as enzimas adotada
pela IUBMB.

Nessa classificação as enzimas são agrupadas em seis classes segundo o tipo de reação catalisada:
oxirredutases, transferases, hidrolases, liases, isomerases e ligases.

2.3.1 Oxirredutases
Catalisam reações de óxido-redução (reações com transferência de elétrons). Essa classe é
subdivida em várias subclasses como, por exemplo:

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Desidrogenases: catalisam reações de óxido redução removendo elétrons na forma de um íon
hidreto de seus substratos. O íon hidreto é um átomo de hidrogênio carregado negativamente e
com dois elétrons (- H:);

Redutases catalisam reações de redução, ou seja, adicionam átomos de hidrogênio ao substrato.

Assim oxigenases catalisam a adição do oxigênio molecular ao substrato.

2.3.2 Transferases
São enzimas que catalisam reações de transferência de grupos, como por exemplo: –
Transaminases ou aminotransferases. Transferem grupos amino (NH2) de um aminoácido para
um cetoácido. – Quinases ou cinases. Transferem um grupo fosfato de um composto fosforilado,
como o ATP, para seus substratos.

2.3.3 Hidrolases.
São enzimas que catalisam reações de hidrólise, como por exemplo:

 Hidroxilases: adicionam um átomo de oxigênio do O2 no substrato, produzindo um grupo

hidroxila (OH).
 Glicosidases: Hidrolisam ligações glicosídicas, ligações covalentes que unem os
monossacarídeos;
 Peptidases: Hidrolisam ligações peptídicas.

2.3.4 Liases
Catalisam reações de adição de grupos químicos a duplas ligações ou retiram esses grupos,
produzindo duplas ligações.

2.3.5 Isomerases
Catalisam reações que levam a formação de isômeros.

2.3.6 Ligases
Catalisam reações em que há formação de ligações covalentes C-C, C-S, C-O e C-N acopladas à
energia de hidrólise de compostos do tipo nucleotídeo trifosfato como ATP, ou de outros
compostos ricos em energia que não nucleosídeos trifosfatos.

7
2.4 Propriedades das enzimas

 São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram a velocidade da reação,

transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação.
 Atuam em concentrações muito baixas
 Atuam em condições específicas de temperatura e pH
 Possuem todas as características das proteínas
 Podem ter sua concentração e atividade reguladas
 Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.

As enzimas apresentam um alto grau de especificidade: cada enzima possui uma organização
estrutural específica, permitindo a ligação apenas do(s) seu(s) substrato(s). *há enzimas que
aceitam como substrato qualquer açúcar de seis carbonos, enquanto outras só reconhecem a
glicose.

As enzimas são fundamentais para processos bioquímicos celulares tais como:

 Degradação das moléculas nutrientes;

 Transformação e conservação da energia química;
 Síntese de macromoléculas biológicas a partir de moléculas precursoras simples.

2.5 Factores que afectam a velocidade de reacções enzimáticas

As enzimas são capazes de acelerar velocidades de reações nas condições do ambiente celular, ou
seja, a uma temperatura de 37o C e pH de 7,4 (valor do pH do plasma sanguíneo). Os
catalisadores químicos (como platina e níquel) atuam apenas sob temperatura muito elevada,
pressão alta e valores de pH ácido ou básico.

Para Voet e Pratt (2000) “O melhor método de investigar o efeito de cada um destes factores será
fazer variar cada um de per si (mantendo os outros constantes) e determinar a alteração produzida
na velocidade da reacção enzimática como consequência dessa variação”.

2.5.1 Concentração de enzima

Existe proporcionalidade entre as velocidades iniciais (no tempo zero, t 0) e as quantidades de
enzima, isto é, v = k [ E ]

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Portanto, dentro de condições adequadas e idênticas, duas moléculas de enzima actuando
independentemente, transformarão uma quantidade de substrato dupla da que é transformada por
uma única molécula, no mesmo intervalo de tempo.

2.5.2 Concentração do substrato

Determinadas as velocidades iniciais (v) de uma reacção enzimática para uma série de
concentrações do substrato (S), a representação gráfica de v em função de [S] fornece uma secção
de uma hipérbole rectangular de equação em que a e b são duas constantes, sendo a o máximo
valor de v (ponto de tangência à assíntota) e b o valor de [S] para o qual v = 1/2 a.

A a dá-se normalmente a designacão de velocidade máxima, representando-se por Vmax ou V, e

a b (uma importante constante das reacções enzimáticas) foi dado o nome de constante de
Michaelis, representando-se por K m. Portanto, a equação anterior toma, para as reacções
enzimáticas, a forma usual a qual é designada por equação de Michaelis-Menten.

2.5.3 Temperatura
Ao estudar a actividade catalítica de uma enzima ao longo do tempo, para uma série de
temperaturas, obtem-se um conjunto de curvas. Como daí se depreende, a velocidade inicial da
reacção enzimática aumenta regularmente com o acréscimo da temperatura. No entanto, a
quantidade de substrato transformado em intervalos de tempo sucessivos vai decrescendo, para
temperaturas superiores a um certo valor.

a temperatura exerce dois efeitos antagónicos sobre o sistema enzimático. Por um lado aumenta a
velocidade inicial (ou verdadeira actividade catalítica) da enzima, por outro conduz a uma
progressiva inactivação das moléculas da enzima. A conjugação dos dois efeitos conduz à
definição de uma temperatura óptima.

O efeito da temperatura nas reações enzimáticas (e em outros processos celulares) é geralmente

expresso em termos do coeficiente de temperatura Q10. O Q10 representa o fator pelo qual a
velocidade das reações enzimáticas (ou de outro processo biológico) vem multiplicada em
consequência de um acréscimo de temperatura de 10 °C. O Q 10 das reações enzimáticas situa-se
geralmente entre 1 e 2.

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É uma característica geral dos processos de catáIise o facto de o Q10 das reações catalisadas ser
mais baixo do que o das reações não catalisadas, e o das reações catalisadas por enzimas ser mais
baixo que o das reações catalisadas por catalisadores inorgânicos.

2.5.4 PH
Influência do pH As enzimas são usualmente activas apenas numa gama restrita da escala do pH.
Além disso, verifica-se que existe normalmente um valor bem definido de pH para o qual a
actividade catalítica de cada enzima é máxima - pH óptimo da enzima; em certos casos, contudo,
observa-se antes uma banda bastante larga de máxima actividade (patamar de valores óptimos de
pH) que no caso extremo da papaína (quando tem a benzoilarginamida como substrato) se
estende por várias unidades de pH.

Para grande número de enzimas, o pH óptimo, além de ser bem definido, situa-se próximo da
neutralidade, ou quando muito entre os limites de pH 5 e 9. Todavia, há algumas excepções, de
que é exemplo a pepsina, que com certos substratos apresenta um óptimo de pH a 1,5. O efeito do
pH sobre a catálise enzimática, como todos os efeitos de pH, é devido a alterações no estado de
ionização dos componentes do sistema, em consequência da variação da concentração em H +

2.6 Importância da catálise

Sem a catálise, a maioria das reações químicas nos sistemas biológicos seria muito lenta para
fornecer produtos na proporção adequada para sustentar a vida;

Uma enzima pode ficar, temporariamente, ligada covalentemente à molécula que está sendo
transformada durante estágios intermediários da reação, mas no final da reação a enzima estará na
sua forma original, quando o produto é liberado;

As enzimas podem aumentar a velocidade de uma reação por um fator de até 10 17 vezes mais do
que a reação não catalisada.

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3 Conclusão

Feito o trabalho, conclui-se que enzimas são, em geral, proteínas responsáveis por catalisar
reações metabólicas. A catalisação das reações consiste em aumentar a velocidade das reações, de
forma que o produto da reação seja disponibilizado em menos tempo.

Abaixo estão listadas as principais características das enzimas apresentam alta especificidade
pelo substrato, ou seja, uma enzima precisa de um substrato específico para poder agir, não
podem ser consumidas ao longo da reação: elas se mantém presente e atuante do início ao fim do
processo, podem atuar em praticamente todos os processos metabólicos e a nomenclatura,
geralmente, acompanha o sufixo ASE (amílase, quinase, lipase, protease, etc).

Deste modo nem toda enzima tem origem proteica, existem RNAs que atuam como enzimas e
são denominados RIBOZIMAS, as enzimas atuam diminuindo a energia de ativação das reações,
fazendo com que o produto da reação seja disponibilizado em menor tempo atividade das
enzimas pode ser alterada dependendo da temperatura, pH do meio, concentração de substrato e
presença de inibidores.

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4 Referências Bibliográficas

 Berg, J. M.; Tymoczko, J. L.; Stryer, L. (2004). Bioquímica. 5 ed. Rio de Janeiro: Guanabara-
Koogan
 Stryer, L. 1996). Bioquímica. 4 ed. Rio de Janeiro: Guanabara-Koogan,

 Alberts, B. (2006). Fundamentos da Biologia Celular. 2 ed. Porto Alegre: Artmed.

 Nelson, D. L; Cox, M. M. (2011). Princípios de Bioquímica de Lehninger. 5o ed.

Porto Alegre: Artmed.

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