Sistema Acidobásico

e Conceitos Gerais
do Metabolismo das
Proteínas
Juan Fernando Riasco Palacios
 Sistema acidobásico
e conceitos gerais do
Metabolismo das Proteínas

Introdução
A bioquímica é uma ciência interdisciplinar, pois extrai seus tópicos de interesse
de muitos outros conteúdos, como química orgânica, biofísica, medicina, nutrição,
microbiologia, fisiologia, biologia celular e biologia genética.

Várias das áreas que a bioquímica estuda são proteínas, ácidos nucléicos, lipídios e
carboidratos, que são biomoléculas que constituem todos os seres vivos. Também
estuda suas reações, como o metabolismo; catabolismo, que é a obtenção de energia
a partir dessas reações; e anabolismo, que é a geração de moléculas de vida.

Nesse conteúdo entenderemos os fundamentos básicos da Bioquímica, como:

fundamentos físicos e químicos. Para um entendimento do pH em sistemas
biológicos, abordaremos a dissociação de ácidos fracos e a influência deles sobre
o processo de tamponamento. Ainda neste conteúdo, estudaremos quais são os
constituintes básicos das biomoléculas, assim como as relações intermoleculares,
que são importantes para a manutenção dessas biomoléculas. Estudaremos mais
detalhadamente um de seus principais constituintes, as proteínas, como também ao
estudo completo sobre as suas diversas funções, tanto catalíticas (enzimas) como
estruturais, além de abordar o seu metabolismo.

Ao fim do conteúdo será possível conhecer os fundamentos da Bioquímica como

o equilíbrio ácido e base, compreender as principais características das proteínas,
e suas diversas funções catalíticas como coenzimas. Ditos tópicos irão facilitar o
aprendizado das próximas das unidades.

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Objetivos da Aprendizagem
• Os objetivos de aprendizagem deste conteúdo se organizam da seguinte
forma:
• Compreender a importância do sistema tampão no organismo e discutir sobre
as alcaloses e acidoses;
• Identificar as estruturas químicas dos macronutrientes (carboidratos, lipídios
e proteínas), além das funções e classificação;
• Relacionar o metabolismo dos macronutrientes (carboidratos, lipídios e
proteínas) com os processos de produção de energia;
• Compreender a desaminação oxidativa e o ciclo da ureia;
• Apresentar a importância das reações bioquímicas nas vias metabólicas,
proporcionando uma visão integrada do metabolismo.

3
Equilíbrio ácido básico e Sistema- Tampão
Segundo Pinto (2017, p.4), soluções de ácidos ou bases fracas e seus conjugados
exibem um tamponamento, e os tampões são caracterizados pela capacidade de
resistir a uma alteração no pH após a adição de base ou ácido forte.

Ácidos e Bases de Brönsted e conceito de pH

Segundo os autores Marzzoco e Torres (2018, p.2):

A teoria de Brønsted-Lowry descreve as interações ácido-base em

termos de transferência de prótons entre espécies químicas. Um ácido
de Brønsted-Lowry é qualquer espécie que pode doar um próton, H+, e
uma base é qualquer espécie que pode aceitar um próton. Em termos de
estrutura química, isso significa que qualquer ácido de Brønsted-Lowry
deve conter um hidrogênio que pode ser dissociado como H+. Para aceitar
um próton, uma base de Brønsted-Lowry deve ter pelo menos um único
par de elétrons para formar uma nova ligação com um próton.

De acordo com a definição de Brønsted-Lowry, uma reação ácido-base é qualquer

reação em que um próton é transferido de um ácido para uma base (LEHNINGER;
NELSON e COX, 2019). Podemos usar as definições de Brønsted-Lowry para discutir
as reações ácido-base em qualquer solvente, bem como aquelas que ocorrem na fase
gasosa. Por exemplo, considere a reação do gás amôniaco, NH3 (g) com o gás cloreto
de hidrogênio HCl (g) para formar cloreto de amônio sólido NH4Cl(s).

NH3​(g)+HCl(g)→NH4​Cl(s)

Nesta reação, o HCl doa seu próton ao NH3 Portanto, o HCl está agindo como um
ácido de Brønsted-Lowry. Como o NH3 tem um único par de elétrons que usa para
aceitar um próton, o NH3 é uma base de Brønsted-Lowry (MARZZOCO; TORRES, 2018).

4
 Saiba mais
O conceito de pH (potencial hidrogeniônico ou potencial de
hidrogênio) foi introduzido, em 1909, pelo bioquímico dinamarquês
Søren Peter Lauritz Sørensen (1868-1939), que desejava facilitar
seus trabalhos no controle de qualidade de cervejas. (PINTO, 2017,
p.4).

O pH designa a acidez, a neutralidade ou a alcalinidade de uma solução. A escala de pH

varia de 0 a 14, valores que correspondem às concentrações de íons H+ entre 1 e 10–14
M. Abaixo de 7, o pH é ácido; acima, básico ou alcalino; e, no valor de exatamente 7,0,
neutro. O valor de pH está relacionado à concentração de H+ ou de OH– na solução.
Sendo assim, quanto maior a concentração de íons H+, menor será o pH; ao passo que,
quanto maior a concentração de íons OH–, maior será o valor de pH. O pH de uma
solução é expresso como cologarítimo decimal de base dez, definido pela seguinte
equação: pH = –log [H+]. (PINTO, 2017).

Figura 1 - Exemplos de valores de pH de algumas substâncias.

Fonte: Pinto (2017, p. 4).
#paracegover: escala de cores correspondente a pH de algumas substâncias
como sumo de laranja, ou sabonete.

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Uma solução aquosa neutra a 25°C é utilizada para que possamos entender a fórmula
apresentada anteriormente. Essa solução apresenta uma concentração de íons de 1,0
× 10-7 M.

Com a aplicação da fórmula, o pH da solução é 7,0.

7
[H+] = 0,0000007 = 1,0 x 10–7 M

log[H+] = –7

pH = –log[H+] = 7

Com base nessas premissas, as soluções são consideradas:

neutras quando pH = 7,0

ácidas quando pH < 7,0

básicas quando pH 7,0 > 14

Existem diferentes maneiras de mensurar o pH de uma solução. O valor de pH de

uma solução é determinado por meio de um aparelho chamado pHmetro, que é, na
verdade, um eletrodo. A leitura no aparelho é feita a partir da tensão, geralmente em
milivolts, que o eletrodo produz quando submerso na amostra. A intensidade da tensão
medida é convertida para uma escala de pH. O aparelho faz essa conversão em uma
escala usual de 0 a 14. Também são utilizados, indicadores, como a fenolftaleína.
Esta substância adquire coloração vermelha na presença de bases e fica incolor na
presença de ácidos durante a titulação. Ou ainda, utilizando um papel tornassol. Essa
fita muda de cor quando em contato com determinadas soluções. A coloração que o
papel assume é comparada a uma escala de cores que indica o valor aproximado do
pH. (PINTO, 2017).

Figura 2 - Métodos para medir o pH de uma solução: A. pHmetro de bancada. B. Indicador fenolftaleí-
na. C. Papel tornassol.
Fonte: Pinto (2017, p. 5).
#ParaCegoVer: imagem de pHmetro de bancada, de indicador fenolftaleína e de
papel tornassol.

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Definição​e​propriedades​do​Sistema-Tampão

A capacidade de tamponamento é a capacidade de resistir a uma alteração no pH

após a adição de base ou ácido forte. Muitas reações metabólicas são acompanhadas
pela liberação ou captação de prótons. O metabolismo oxidativo produz CO2, gás
carbônico, o qual se não fosse tamponado, produziria acidose grave. A manutenção
de um pH constante envolve o tamponamento por fosfato, bicarbonato e proteínas,
que aceitam ou liberam prótons para evitar uma mudança no pH (RODWELL et al.,
2017). Essas soluções são formadas por um ácido fraco e sua base conjugada,
como: H2PO4 (ácido) e H2PO–4 (base conjugada); H2CO3 (ácido) e HCO–3 (base
conjugada). O ponto ótimo de solução-tampão ocorre no valor de pH correspondente
ao seu pKa, ou seja, quando as concentrações das espécies ácida e básica são iguais.
A região de pH útil de um tampão é geralmente considerada pH = pKa ± 1,0.

Segundo Pinto (2017, p.5),

a eficiência do sistema-tampão pode ser verificada por meio de um

experimento que consiste em gotejar uma solução de HCl 50% em
determinado volume de água por 90 min, o pH da água cairá rapidamente,
saindo de seu valor de 7,0 para 1,8. Entretanto, se esse experimento for
realizado com plasma, o pH variará de 7,4 para 7,1, mostrando a ação dos
sistemas-tampão presentes no plasma.

Tampão Bicabornato/ácido carbônico

O tampão bicarbonato/ácido carbônico está
presente no plasma, sendo o mais usado para
evitar variações de pH. O excedente de íons H+
combina-se com o HCO–3, dando origem ao H2CO3,
que se dissocia em H2O e CO2. O CO2 é eliminado
pelos pulmões e o HCO–3 é excretado pelos rins.
As proteínas também atuam no controle do pH
e são formadas por aminoácidos, os quais são
capazes de tamponar o meio (PINTO, 2017, p.5).

7
 Tampão fosfato
O tampão fosfato (H2PO4–/HPO42–) tem pKa
igual a 6,8, constituindo um tampão apropriado
para valores de pH entre 5,8 e 7,8. No plasma,
a concentração deste tampão é muito baixa,
tornando sua eficiência muito reduzida. Já no
interior das células (pH do citosol ≅ 7), sua
concentração é maior e sua eficácia é considerável
(MARZZOCO; TORRES, 2018).

Acidoses e Alcaloses (metabólicas e respiratórias)

Os distúrbios ácido-base são alterações no pH do plasma, deslocando o grau de

acidez ou alcalinidade e, por consequência, comprometendo as funções bioquímicas
no organismo, com possibilidade de óbito. A gasometria é a prova bioquímica capaz
de avaliar o estado acido-básico com precisão, uma vez que amostras coletadas do
sangue arterial fornecem dados sobre o pH e a concentração de HCO3- (PINTO, 2017).
As principais alterações relacionadas ao pH estão citadas a seguir:

A acidemia é definida como uma diminuição do pH do sangue (ou um aumento na

concentração de H+) e a alcalemia como uma elevação no pH do sangue (ou uma
redução na concentração de H+).

A acidose e a alcalose referem-se a todas as situações que tendem a baixar ou

aumentar o pH, respectivamente. Essas mudanças no pH podem ser induzidas
nas concentrações plasmáticas da parcial de dióxido de carbono pCO2 ou
bicarbonato.

As alterações primárias na pCO2 são chamadas de acidose respiratória (pCO2 alta)

e alcalose respiratória (pCO2 baixa). Quando as alterações na concentração de
HCO3- são primárias, são chamadas de acidose metabólica (CO3H- baixo) e alcalose
metabólica (HCO3- alto). Com suas respectivas respostas metabólicas e respiratórias
que tentam manter o pH normal. (PINTO, 2017).

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Mecanismos de compensação.

Existem quatro alterações primárias do equilíbrio ácido-básico:

• Acidose metabólica: Quando diminuir o HCO3- ou quando a concentração de

H+ aumentar.
• Alcalose metabólica: Quando o HCO3- estiver elevado ou quando ocorrer
uma perda de H+.
• Acidose respiratória: Quando ocorre aumento da pCO2.
• Alcalose respiratória: Quando a pCO2 for reduzida.

Cada um dos quatro distúrbios ácido-básicos simples desencadeia uma resposta

compensatória que direciona o parâmetro oposto (por exemplo, o pCO2 nos distúrbios
metabólicos e o HCO3- nos distúrbios respiratórios) na mesma direção. Essa resposta
compensatória tende a manter o pH o mais próximo do normal, porém sem conseguir
normalizá-lo.

Saiba mais
Os distúrbios metabólicos levam a compensações respiratórias.

Os distúrbios respiratórios levam a compensações metabólicas.

Os mecanismos de compensação ácido-base são de três tipos:

• • Tampão físico-químico plasmático: é a defesa inicial, sendo o bicarbonato o

principal tampão.
• • Ajustes ventilatórios: também muito rápidos no tempo.
• • Mudanças na acidificação dos rins: mais lento, leva dias.

Reabsorção renal de bicarbonato

Os rins reabsorvem a maior parte do HCO3-mEq que filtram diariamente. O bicarbonato

é continuamente filtrado para o lúmen do túbulo renal (geralmente associado aos íons
Na +) de forma que na filtração glomerular intacta a concentração de bicarbonato é
praticamente igual à do plasma, daí a importância do processo de reabsorção deste.

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Os íons bicarbonato filtrados são reabsorvidos pela interação com íons hidrogênio
nos túbulos. O efeito líquido é uma reabsorção de bicarbonato. Os íons de bicarbonato
que realmente passam para o fluido extracelular não são os mesmos que vazaram
para os túbulos. Os íons bicarbonato são “titulados” nos túbulos contra os íons H +.
Em condições normais, as quantidades desses dois íons que penetram nos túbulos
são quase iguais e se combinam para formar CO2 e H2O. Quando existe um excesso
de íons bicarbonato em comparação com os íons H+ na urina - alcalossimetabólicos
- o bicarbonato não é reabsorvido e é excretado na urina. Na acidose, por outro lado,
há um excesso de íons H + em relação aos íons bicarbonato, o que torna completa a
reabsorção do bicarbonato.

Produção Renal de Bicarbonato

Se, apesar do processo de reabsorção, a concentração plasmática de bicarbonato

permanecer abaixo do valor normal, o bicarbonato será sintetizado nas células
tubulares. Isso ocorre principalmente no túbulo contorcido distal do CO2 do sangue
ou do metabolismo da própria célula tubular por meio da ação da anidrase carbônica.
O H2CO3 assim gerado é dissociado em bicarbonato, que é reabsorvido no sangue, e
um íon hidrogênio, que é eliminado. Nesse caso, os íons de hidrogênio irão acidificar
a urina, daí a grande importância dos tampões urinários.

Compensação respiratória

A respiração remove o CO2, que, como vimos, é equivalente a remover um ácido, o

carbônico. Acidose, o mesmo decorrente do aumento do CO2, que, devido aos ácidos
fixos, é um estímulo para ventilação. A resposta ventilatória às mudanças no pH é
rápida. É mediada pelos quimiorreceptores dos corpúsculos carotídeos e aórticos
e do centro respiratório bulbar. A diminuição do pH estimula os quimiorreceptores
causando hiperventilação, aumentando a eliminação de CO2 e diminuindo a pCO2
arterial. A ação dos pulmões para compensar distúrbios não dependentes de
anormalidades da função respiratória começa, como tampões, imediatamente, mas
leva várias horas para atingir eficácia total. Também é limitada, pois a ventilação só
pode aumentar e, sobretudo, diminuir até certo ponto, necessitando do auxílio do rim
para compensação completa.

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Compensação de rim

O rim é o principal órgão envolvido na regulação do equilíbrio ácido-base por duas

razões fundamentais:

• - É a principal via de eliminação da carga normal de ácido metabólico e dos

metabólitos de ácido patológicos.
• - É o órgão responsável por manter a concentração plasmática de bicarbonato
em um valor constante, graças à sua capacidade de reabsorver e gerar bicar-
bonato de forma variável dependendo do pH das células tubulares renais.

Portanto, em uma situação de acidose haverá um aumento da excreção de ácidos e

mais bicarbonato será reabsorvido, enquanto em uma situação de alcalose ocorrerá o
contrário, ou seja, mais ácido será retido e mais bicarbonato será eliminado. Por esse
motivo, o pH urinário sofrerá alterações, podendo variar entre 4,5 e 8,2.

Saiba mais
Para saber mais sobre o assunto, consulte os artigos

“Sistemas de Compensação” https://www.ufrgs.br/leo/site_ph/

compensacao.htm

“Distúrbios do equilíbrio ácido-básico” disponível em: https://

revistas.pucsp.br/RFCMS/article/viewFile/2407/pdf

“Alteraciones del equilibrio ácido básico”disponível

em http://scielo.sld.cu/scielo.php?script=sci_
arttext&pid=S0034-74932006000100011

Proteínas e aminoácidos

Embora exista uma grande variedade de proteínas, elas são formadas por um conjunto
de apenas vinte aminoácidos. De acordo com Marzzoco e Torres (2018), mesmo que
esse número de aminoácidos pareça pequeno, as possibilidades de formação de
diferentes proteínas são enormes. Os peptídeos são formações de 50 aminoácidos,

11
por exemplo. Quando esses aminoácidos estão ligados entre si formando cadeias
ramificadas, são chamados de polipeptídios.

Aminoácidos:​estrutura​química,​propriedades​e​classificação.

Os aminoácidos são compostos orgânicos que possuem a mesma estrutura geral, sua
molécula é formada por um grupo amino (-NH2) e grupo carboxila (-COOH), ligados ao
mesmo carbono, o carbono α, ou carbono quiral. A diferença entre eles está na cadeira
lateral, ou grupo R. (MARZZOCO e TORRES, 2018).

Figura 3 - Estrutura geral de um aminoácido.

Fonte: Marzzoco e Torres (2018).
#paracegover: desenho químico da estrutura geral de um aminoácido

O grupo R varia de forma acentuada em sua complexidade, como estrutura, tamanho,

carga elétrica e a polaridade da molécula, afetando a solubilidade do aminoácido na
água. Ou seja, as propriedades da cadeia lateral são importantes para a conformação
das proteínas, influenciando na sua função. Existem 20 aminoácidos mais comuns, e
uma forma de classificação é de acordo com o modo como são adquiridos.

Essenciais

O organismo humano não é capaz de produzir esses aminoácidos, devendo ser

ingeridos por meio da alimentação, por exemplo; triptofano, valina, fenilalanina,
treonina, lisina, isoleucina, leucina e metionina.

12
 Não essenciais

São aqueles que o organismo humano é capaz de sintetizar com base nos
alimentos ingeridos, sendo também importantes para as funções do organismo,
por exemplo; alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico,
cisteína, glutamina, entre outros.

Ainda que seja mostrado como uma estrutura bidimensional, os aminoácidos

possuem uma configuração tridimensional. O carbono faz quatro ligações simples,
configurando um arranjo tetraédrico. Isso significa que existem duas versões de um
aminoácido que diferem no posicionamento dos quatro grupos ao redor do carbono.

Quanto à nomenclatura, os aminoácidos também possuem uma abreviatura de três

letras e outra de uma letra:

Abreviação de uma
Nome Abreviação de três letras
letra
Ala A
Alanina
Arg R
Arginina
Asn N
Asparagina
Asp D
Á c i d o
aspártico
Cys C
Cisteína
Glu E
Á c i d o
glutâmico
Gln Q
Glutamina
Gly G
Glicina
His H
Histidina
Ile I
Isoleucina
Leu L
Leucina
Lys K
Lisina
Met M
Metionina

13
 Phe F
Fenilalanina
Pro P
Prolina
Ser S
Serina
Thr T
Treonina
Trp W
Triptofano
Tyr Y
Tirosina
Val V
Valina

Tabela 1 - Os aminoácidos mais comuns encontrados nas proteínas e suas abreviaturas.

Fonte: Brown (2018).

De acordo com Nelson e Cox (2014), a polaridade do grupo R funciona como

classificação dos aminoácidos, os quais podem ser polares ou apolares. Os
aminoácidos apolares apresentam o grupo R hidrofílico – atraem as moléculas da
água – e os aminoácidos polares apresentam o grupo R hidrofóbico – repelem a água.
Os aminoácidos apolares têm grupos R que não interagem com a água, por isso, com
frequência estão localizados na parte interior da molécula proteica. Os aminoácidos
pertencentes a esse grupo são: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina,
prolina, fenilalanina e triptofano.

Os aminoácidos polares têm, nas cadeias laterais, grupos com carga elétrica líquida ou
grupos com cargas residuais, tais cargas fazem com que interajam com a água, sendo
geralmente encontrados na superfície da molécula proteica (MARZZOCO; TORRES,
2018). Na figura abaixo são mostradas as formas de ionização predominantes em pH
7, e as áreas sombreadas representam o grupo R.

14
 Figura 4 - Estrutura e classificação dos aminoácidos.
Fonte: Nelson e Cox (2014).
#paracegover: detalhes de estrutura e clasificação dos aminoácidos

Proteínas, ligação peptídica e estruturas proteicas

A polimerização dos α-aminoácidos se dá, pelo menos conceitualmente, pela

eliminação de uma molécula de água, conforme mostrado na Figura a seguir. A
ligação CO – NH resultante é conhecida como uma ligação peptídica. A estrutura
formada após a ligação peptídica será classificada de acordo com o número de
aminoácidos presentes. Por exemplo: dois aminoácidos unidos por ligação peptídica
geram um dipeptídeo; três aminoácidos unidos geram um tripeptídeo; de quatro a 40
aminoácidos, um oligopeptídeo. Estruturas formadas por mais de 40 aminoácidos são
denominadas de polipeptídios. (GALANTE; ARAÚJO, 2014).

15
 Figura 5 - Reação de polimerização de aminoácidos.
Fonte: Wikimedia Commons (2016).
#paracegover: desenho químico da reação de polimerização de aminoácidos

As Proteínas são moléculas de alto peso molecular (macromoléculas) formadas por

um conjunto de 20 aminoácidos unidas entre si, por meio de ligações peptídicas. Cada
proteína tem uma sequência específica de aminoácidos, o que define sua função e
a difere entre milhares existentes em nosso organismo. (FERRIER; DENISE, 2019).
Diversas configurações (estruturas tridimensionais) são possíveis para uma molécula
do porte de uma proteína. Devido a esta complexidade, as proteínas são definidas em
quatro níveis de estrutura.

Estrutura primária: nada mais é que a sequência de aminoácidos. Essa estrutura

determina a estrutura tridimensional e as propriedades da proteína. A estrutura primária
de uma proteína pode ser destruída caso exposta por longos períodos a ácidos ou

16
bases fortes, à temperatura elevada ou ainda na presença de enzimas digestivas, o
que resultará na liberação de peptídeos menores ou aminoácidos livres.

Estrutura secundária: formada quando a estrutura primária dos aminoácidos próximos

se arranjam. Para essa conformação estrutural, além das ligações peptídicas, há
também envolvimento das ligações por pontes de hidrogênio (um tipo de interação
eletrostática entre os átomos de hidrogênio e oxigênio). Há dois tipos de estrutura
secundária adotadas pelas proteínas:

α-hélice

a proteína apresenta uma estrutura helicoidal orientada para direita como se

estivesse ao redor de um cilindro e em que as cadeias laterais dos aminoácidos
são projetadas para fora do eixo central da cadeia de polipeptídica. Essa
estrutura é mantida por pontes de hidrogênio formadas entre os grupos C=O e
H-N das cadeias polipeptídicas.

folha β-pregueada

ocorre envolvendo dois aminoácidos de cadeias diferentes, na qual diversas

cadeias de aminoácidos se ligam de forma parelela por meio de pontes de
hidrogênio. Os segmentos em folha β da proteína assumem uma forma de folha
de papel dobrada em pregas.

Estrutura terciária: quando ocorre interação entre as cadeias laterais de um

polipeptídeo. Caracterizada pelo dobramento das cadeias polipeptídicas sobre
si mesmas a partir das interações de regiões que estão organizadas em estrutura
secundária. O equilíbrio dessa conformação depende de diversos tipos de ligações,
como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e ligações iônicas. As interações
hidrofóbicas são as mais importantes para a manutenção da conformação espacial
das proteínas, dado o grande número de aminoácidos hidrofóbicos presentes (BELLÉ;
SANDRI, 2014).

Estrutura quaternária: há a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas. Essa

conformação é mantida por interações não covalentes, como interações hidrofóbicas,
pontes de hidrogênio e ligações iônicas, assim como a estrutura terciária. Importante
lembrar que nem todas as proteínas terão esse tipo de estrutura. (BELLÉ; SANDRI,
2014).

17
 Figura 6 - Estruturas das proteínas.
Fonte: Nelson e Cox (2014).
#paracegover: descrição da estrutura das proteínas

Desnaturação proteica.

A desnaturação de uma proteína ocorre quando há uma alteração das interações

entre os grupos R que estabilizam a estrutura secundária, terciária ou quaternária.
No entanto, as ligações amidas covalentes da estrutura primária não são afetadas.
A perda de estruturas secundárias e terciárias ocorre quando as condições mudam,
como aumentar a temperatura ou tornar o pH muito ácido ou básico. Se o pH muda,
os grupos R básico e ácido perdem suas cargas iônicas e não podem formar pontes
de sal, resultando em uma mudança na forma da proteína. A desnaturação também
pode ocorrer quando certos compostos orgânicos ou íons de metais pesados são
adicionados, ou por agitação mecânica. (NELSON; COX, 2014; PINTO, 2017).

Enzimas

As enzimas são fundamentais para todos os processos bioquímicos. Atuando em

sequências organizadas, são proteínas especializadas em catalisar centenas de
reações, ou seja, aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no
processo. Elas diferem dos catalisadores químicos comuns em muitos aspectos
importantes. Tais como:

18
 Velocidades de reação elevadas

geralmente as velocidades são de várias ordens de magnitude maiores do que

as reações catalisadas por catalisadores químicos.

Condições de reações brandas

as reações catalisadas por enzimas ocorrem sob condições relativamente

brandas, como temperaturas abaixo de 100°C, pressão atmosférica e pH
próximo de neutro.

Enorme especificidade de reação

quando comparadas aos catalisadores químicos, as enzimas possuem um grau

de especificidade muito mais elevado, tanto no que se refere aos substratos
(reagentes) como aos produtos, isto é, as reações enzimáticas raramente
formam produtos secundários.

Capacidade de regulação

a atividade catalítica da maioria das enzimas varia em resposta à concentração

de outras substâncias, além das concentrações de substratos e produtos.

Estrutura e função

Quando uma reação é catalisada por uma enzima, esta liga-se ao substrato (um dos
reagentes) para formação de um complexo. A formação do complexo desse leva à
formação de espécies em estado de transição, para depois ocorrer a formação do
produto. Normalmente, essas ligações são feitas por interações não covalentes em
uma pequena parte da enzima chamada sítio ativo, com frequência está na superfície
da proteína e consiste de aminoácidos essenciais para a atividade enzimática. A
reação catalisada pela enzima acontece no sítio ativo em várias etapas. A primeira
etapa é a ligação do substrato à enzima, que ocorre devido às interações específicas
entre o substrato e as cadeias laterais e os aminoácidos que constituem o sítio ativo.

Existem dois modelos principais que descrevem esse processo de ligação. O primeiro
modelo chave-fechadura supõe um alto grau de semelhança entre o formato do
substrato e a geometria do sítio de ligação na enzima. O segundo, chamado de

19
modelo do ajuste induzido, leva em conta o fato de que as proteínas têm alguma
flexibilidade tridimensional. De acordo com esse modelo, a ligação do substrato induz
a uma mudança conformacional na enzima que resulta em um encaixe complementar
depois que o substrato está ligado.

Figura 7 - Modelos de ligação enzimas-substratos.

Fonte: Campbell e Farrell (2016).
#paracegover: modelo de chave fechadura e modelo de encaixe induzido como
modelos de ligação de enzimas-substratos

Depois que o substrato é ligado e o estado de transição é formado, a catálise pode

acontecer. Isso significa que as ligações devem ser reorganizadas. Os efeitos de
proximidade e orientação, que ocorrem no estado de transição, aceleram a reação. O
substrato se transforma em produto à medida que as ligações são rompidas e novas
são formadas. A enzima fica disponível para catalisar mais uma reação, para formação
de mais produto, quando o produto é liberado do sítio ativo da enzima. Cada enzima
tem seu próprio e único mecanismo de catálise, e isso se deve à grande especificidade
que elas possuem (CAMPBELL; FARRELL, 2016). A conversão do substrato em produto
implica na transposição de uma barreira energética. As enzimas reduzem a energia de
ativação e tornam possível a conversão de substratos em produtos.

20
 Figura 8 - Representação da variação de energia de ativação em função do caminho da reação, na
presença e na ausência de catalisador.
Fonte: Bellé e Sandri (2014).
#paracegover: grafico de linhas da variação de energia de ativação em função
do caminho da reação, na presença e na ausência de catalisador

Fatores que interferem na função enzimática

As enzimas apresentam condições ótimas em que são capazes de exercer suas

atividades com alta eficiência. A alteração de alguns fatores, como concentração da
enzima, concentração do substrato, temperatura e pH, afeta a atividade enzimática.
Tais fatores são detalhados a seguir:

Concentração da enzima e do substrato: quando a concentração de substrato é

mantida constante e a concentração da enzima é aumentada, a velocidade aumenta
linearmente. Essa é a situação em praticamente todas as reações enzimáticas, porque
a concentração molar da enzima geralmente é muito menor que a do substrato.
Entretanto, se a concentração da enzima é mantida constante e aumentamos a
concentração do substrato, uma curva completamente diferente é encontrada,
chamada curva de saturação. Após um determinado ponto, a velocidade permanece
constante mesmo com um aumento da concentração do substrato. Isso porque,
no ponto de saturação, as moléculas do substrato estão ligadas em todos os sítios
disponíveis das enzimas. Como eles se encontram ocupados, a reação já está em sua
máxima velocidade (BETTELHEIM, 2016).

21
Temperatura: o aumento da temperatura causa o aumento da velocidade de reação.
Esse aumento acontece devido ao aumento no número de moléculas com energia
suficiente para atravessar a barreira de energia e formar os produtos. “As enzimas
humanas possuem uma temperatura ótima entre 35 e 40°C. Em altas temperaturas,
a velocidade da reação tende a diminuir, devido à desnaturação da proteína”.
(MAGALHÃES et al., 2017, p.27). Um exemplo de inativação da enzima é a utilização
de baixas temperaturas para a preservação de alimentos por refrigeração.

pH: o pH geralmente tem influência na ionização do sítio ativo da enzima e, além disso,
pode desnaturá-la, especialmente se expostas a valores extremos de pH. Cada enzima
possui seu pH ótimo, no qual a atividade enzimática é máxima, mostrando em que [H+]
a enzima funciona no organismo. O pH ótimo de uma enzima não é necessariamente
idêntico ao pH do meio intracelular (MARZZOCO; TORRES, 2018; NELSON; COX, 2014).

Cofatores e coenzimas

Exceto um pequeno grupo de moléculas de RNA que apresenta atividade catalítica

(ribozimas), todas as enzimas são proteínas altamente especializadas. Elas aceleram
as reações químicas que acontecem no nosso organismo, ou seja, catalisando
reações que demorariam muito tempo para acontecer (MAGALHÃES et al., 2017).
Algumas enzimas requerem um componente químico adicional chamado de cofator,
que pode ser um ou mais íons inorgânicos, como Fe+2 ou Fe+3 (catalase, peroxidase
e citocromo oxidase). Outras requerem uma molécula orgânica complexa ou uma
molécula metalorgânica chamada coenzima. A coenzima, ou íon metálico, que está
firmemente ou até mesmo covalentemente ligada à parte proteica da enzima é
chamada de grupo prostético.

Saiba mais
Uma enzima completa e cataliticamente ativa, junta com sua
coenzima e/ou íons metálicos, é chamada de holoenzima
(“holo” é um prefixo que significa “integral”, “completo”). A parte
proteica desta enzima é chamada de apoenzima ou apoproteína.
As coenzimas funcionam como transportadores transitórios
de grupos funcionais específicos. (MARZZOCO; TORRES, 2018;
NELSON; COX, 2014).

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Conclusão
Aminoácidos

Os aminoácidos são compostos orgânicos que possuem a mesma estrutura

geral, sua molécula é formada por um grupo amino (-NH2) e grupo carboxila
(-COOH), ligados ao mesmo carbono, o carbono α, ou carbono quiral.

Proteínas

As Proteínas são moléculas de alto peso molecular (macromoléculas) formadas

por um conjunto de 20 aminoácidos unidas entre si por meio de ligações
peptídicas.

Enzimas

As enzimas são proteínas especializadas em catalisar reações biológicas, ou

seja, aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo.

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Referências
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biomoléculas. São Paulo: Érica, 2014.

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