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31/10/2018

FACULDADE DE TECNOLOGIA E CIÊNCIAS


CURSO DE FARMÁCIA
DISCIPLINA: BROMATOLOGIA

 As proteínas são compostos poliméricos complexos,


formados por moléculas orgânicas, a partir da repetição de
sequencias de aminoácidos.

 Nos alimentos, além da função nutricional, as proteínas


têm propriedades organolépticas e de textura.

 Unidades monoméricas simples são a base para estrutura de


milhares de proteínas
o Conjunto de 20 aminoácidos ligados covalentemente em Aminoácidos
sequencias lineares (ligações peptídicas)
o Diferem em suas cadeias laterais  determina as propriedades
fisico-químicas Proteínas

Estrutura Pernas de Teias de


Enzimas Hormônios Anticorpos
ocular pássaros aranha

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 São encontradas quase que em todos os


alimentos, tanto de origem animal
(carne, ovos,leite), como de origem
vegetal (cereais, a soja e raízes ou
tubérculos) .

 Nos primeiros, em geral, encontra-se uma


maior quantidade e melhor qualidade, já
que, nos animais, as proteínas são
consideradas como proteínas de Alto
Valor Biológico (AVB).
Grau de enovelamento

Proteínas alimentares
 Todas as proteínas biologicamente produzidas podem ser  As Propriedades Funcionais das Proteínas nos Alimentos
usadas como proteínas alimentares estão relacionadas a suas características estruturais e
outras características físico-químicas
 Possuem as seguintes características:
o Digeríveis  As proteínas no geral tem uma grande influencia sobre os
o não tóxicas atributos sensoriais dos alimentos.
o adequadas no aspecto nutricional o Atributos sensoriais, tais como textura, sabor, cor e
aparência.
o funcionalmente utilizáveis em produtos alimentícios
o disponíveis em abundância e cultiváveis por agricultura
sustentável

a) Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno; tripsina


 Algumas propriedades das proteínas controlam sua
funcionalidade: b) Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina; lactoglobulina

c) Proteína do ovo: - clara (ovalbumina (50%); canalbumina;


o Tamanho da proteína; glicoproteina; avidina/biotina).- gema (lipovitelina,
o Forma; fosfovitina, livitina)
o Composição;
d) proteínas do trigo: prolamina (gliadina); glutelina
o Carga líquida; (glutenina).
o Capacidade de interagir com outros compostos ;
o Dentre outros. o Formam com água uma substância elástica e aderente
insolúvel em água.

o GLÚTEN — utilizada para dar textura em massas e pães.

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 Responsáveis por diversas doenças de origem


Alergnicidade:
alimentar

 Existem algumas proteínas encontradas nos alimentos que o Boltulismo (causada pela toxina que é uma proteína
ocasionam várias reações alérgicas em crianças e adultos. produzida por uma bactéria)

 A alerginicidade origina-se da presença de sítios


antigênicos que se ligam à imunoglobulina o Encefalopatias espongiformes (causadas por proteínas
o Ex: proteínas do leite, da soja, glúten, proteínas do ovo e do denominadas prions)
amendoim.

o Doença da vaca louca (bovinos)

a) Hidratação de proteínas
 As moléculas de água ligam-se facilmente a diversos
grupos nas proteínas.
o Grupos carregados, grupos peptídicos da cadeia principal,
grupos amida,grupos hidroxila e resíduos não polares.

b) Desnaturação
 Mudanças importantes nas estruturas secundarias,
terciária e quaternária sem clivagens das ligações
peptídicas da cadeia principal.

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Efeitos sobre atributos sensoriais em alimentos:


 Propriedade funcional: toda propriedade não-
nutricional que influi no comportamento de um alimento.  Ex: Propriedades sensoriais dos produtos de padaria:
E relaciona-se a: o propriedades viscoelásticas e de formação da massa do glúten do
trigo.
o características sensoriais, propriedades físicas dos
alimentos e de seus ingredientes  Ex: produtos cárneos
o textura e suculência dependem das proteínas do músculo (actina,
miosina, actomiosina e várias proteínas solúveis da carne)
o Processamento, armazenamento, preparo e consumo
 Ex: estrutura de bolos, propriedades de batimento de
alguns produtos
o propriedades das proteínas da clara de ovo

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Tabela: Funções das proteínas alimentares em sistemas de


alimentícios
PROPRIEDADE FUNCIONAL ALIMENTO
Solubilidade, viscosidade Bebidas
 Fatores que influenciam: Viscosidade, capacidade de absorção de água, Cremes, sopas, molhos
emulsificação
Formação da massa Massas
o Tamanho, forma, composição e seqüência de aminoácidos,
alimentícias, pães
carga líquida e distribuição das proteínas; Formação de espuma, emulsificação, capacidade Pães, bolos, biscoitos
de absorção de água
o Razão de hidrofobicidade/hidrofilicidade Geleificação, formação de espuma Sobremesas lácteas,
merengue
o Conformação (estrutura secundária, terciária e Emulsificação, viscosidade, geleificação Queijos
quartenária), Geleificação, capacidade de absorção de água, Produtos de carne
emulsificação cozidos
o Capacidade de reação com outros componentes. Texturização, fixação de aromas, absorção e Similares da carne
retenção de água
Emulsificação Maionese, manteiga
Geleificação, formação de espumas Produtos do ovo

1) Hidratação proteica
 As propriedades funcionais podem ser observadas como
manifestações de três aspectos moleculares das proteínas  Interações entre água e proteína
o Moléculas de água ligam-se a diversos grupos nas proteínas
1) Propriedades de hidratação
 Propriedades funcionais:
2) Propriedades relacionadas a superfície proteica
o Umectabilidade, expansão,solubilidade,
o espessamento/viscosidade,
3) Propriedades hidrodinâmicas/reológicas
o capacidade de retenção de água,
o gelificação, coagulação,
o emulsificação e formação de espuma

1) Hidratação proteica
 Composição de aminoácidos:
1) Hidratação proteica  # aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas: menor
capacidade de hidratação
 # aminoácidos com cadeia laterais hidrófilas: estabelecem mais
“Propriedades de hidratação das proteínas estão relacionadas facilmente pontes de hidrogênio com a água
com fatores intrínsecos da própria molécula”
 Conformação:
 # Ordenação no espaço ao longo das cadeias polipeptídicas unidas
 Composição de aminoácidos e conformação: por pontes de hidrogênio – ESTRUTURA SECUNDÁRIA
 # Organização tridimensional dessas cadeias ordenadas –
ESTRUTURA TERCEÁRIA
o Interação com a água através de pontes de hidrogênio,
ligações dipolo-dipolo ou cadeias laterais de aminoácidos
 Relacionado com fatores ambientais:
(interação com os grupos ionizados).
 pH, força iônica, temperatura, tipo de sais

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Solubilidade 2) Propriedades relacionadas a superfície proteica


 Propriedades Interfaciais das Proteínas
As propriedades funcionais das proteínas são afetadas pela o Incluem-se a capacidade de formação de espumas, as
solubilidade da proteína emulsões e todos os fenômenos relacionados com a tensão
superficial.

Espessamento, formação de espuma, emulsificação e  Proteínas como surfactantes


geleificação o Diminui a tensão superficial durante a estocagem e a
manipulação dos alimentos.

Proteína-Proteína + Água Proteína-Água o As espumas e as emulsões estabilizadas por proteínas são


mais estáveis do que as preparadas com surfactantes de baixo
peso molecular.

 “São sistemas de duas fases imiscíveis entre si e instáveis,


 Dispersões são sistemas discretos de partículas em líquido
que necessitam de um tensoativo que diminuem a tensão
contínuo.
interfacial e evitam a coalescência das gotas dispersas”
o quando as partículas são líquidas tem-se uma emulsão
o Exemplo de alimentos: leite, manteiga, maionese, salsichas, o quando as partículas são gasosas tem-se uma espuma
sorvetes etc.

 Tipos de emulsão
 Coalescência: desestabilização da emulsão, união das gotas o óleo em água (o/w)  maioria (leite)
dispersas o água em óleo (w/o)

 Espuma da cerveja, Sorvetes, bolos, merengues

 Fatores que influenciam na formação das emulsões e Fatores que influenciam na formação das emulsões e espumas:
espumas:
o Taxa de cisalhamento (batimento):
DIMINUEM A FORMAÇÃO
• pH
• Temperatura (diminui emulsão e formação de Velocidade moderada:
espumas)
• Surfactantes de baixo peso molecular (diminuem a  espumas com bolhas de tamanho pequeno, pois a ação de
estabilidade) cisalhamento resulta em desnaturação parcial da proteína antes
• Lipídeos (diminuem as propriedades de formação de que ocorra a adsorção
espuma das proteínas)
AUMENTAM A FORMAÇÃO
• Açúcares (aumentam a estabilidade da Velocidade alta, alta taxa de cisalhamento
emulsão; diminui a formação de
espumas)
• Concentração proteica (quanto maior a  diminui o poder de formação de espuma por causa de
[proteína], maior a estabilidade da desnaturação extensa, agregação e precipitação das proteínas
espuma  espumas mais firmes)

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 Consiste na formação de uma rede protéica ordenada a  “ Para que se forme o gel protéico, é necessário que haja
partir de proteínas previamente desnaturadas, capaz de desnaturação e agregação posterior de forma ordenada,
aprisionar água.
em que predominem as interações proteína-proteína”

 Importância alimentícia:
o produtos lácteos,
a) Desnaturação
o produtos de carne, protéica: tratamento b) Separação das
térmico, hidrólise moléculas protéicas
o gelatinas, enzimática, acidificação ou
o massa de pão. alcalinização

FORMAÇÃO DO GEL:
 Influi em outras propriedades funcionais:
c) Interação proteína-
o absorção de água proteína d) Agregação posterior
o formação e a estabilização de espumas e emulsões

Temperaturas de congelamento:

- capacidade de formação de pontes de


hidrogênio entre proteína e água é
reduzida
 Mudanças relacionadas com o tipo e a intensidade do Aumento das interações proteína-
tratamentos (processos tecnológicos). proteína

Redução da capacidade de retenção de


Tratamentos Térmicos : água e maior precipitação e geleificação
o Tratamentos moderados – afetam apenas a conformação
de certas proteínas.
- alterações nas cadeias
o Tratamentos muito intensos – podem alterar a estrutura laterais dos aminoácidos Altas temperaturas
primária - hidrólise das ligações
peptídicas Colágeno aquecido (>650C) em
presença de água, sofre separação e
- mudanças estruturais aumenta sua solubilidade.

Proteínas miofibrilares, nas mesmas


condições, contraem-se, perdem a
capacidade de retenção de água e
podem formar agregados.

 O procedimento mais comum para a determinação de


proteína é através da determinação de um elemento ou um
Exemplo: grupo pertencente à proteína.
Tratamentos mecânicos:
Na homogeneização do leite, há
- redução de tamanho fragmentação parcial das micelas em Carbono
Metodo De Kjeldahl
subunidades  melhora de sua Análises elementares
Nitrogênio
Favorecem a absorção de água ou capacidade emulsificante. Método de Dumas

gordura, a solubilidade e as PROTEÍNAS


propriedades espumas Biureto

Forças muito intensas aplicadas a Fenol


uma espuma durante o batimento  Análises por grupos Espectorofotometria UV
Superfície protéica aumenta desnaturação parcial das proteínas 
perda de capacidade espumante” Bradford

Métodos Físicos

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