Universidade Católica de Moçambique

Instituto de Educação à Distância

1o Trabalho de Campo

Sara Sebastião José M. Mucussiba – 708203799

Nome do docente: dr. Nieol Domingos Bitone

Curso: L. em Ensino de Biologia

Disciplina: Bioquímica
Ano de Frequência: 3o Ano
Turma: B

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 Gurué, Abril, 2022

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 Capa 0.5
 Índice 0.5
Aspectos  Introdução 0.5
Estrutura
organizacionais  Discussão 0.5
 Conclusão 0.5
 Bibliografia 0.5
 Contextualização
(Indicação clara do 1.0
problema)
Introdução  Descrição dos
1.0
objectivos
 Metodologia adequada
2.0
ao objecto do trabalho
 Articulação e domínio
do discurso académico
Conteúdo (expressão escrita 2.0
cuidada, coerência /
coesão textual)
Análise e
 Revisão bibliográfica
discussão
nacional e
internacionais 2.
relevantes na área de
estudo
 Exploração dos dados 2.0
 Contributos teóricos
Conclusão 2.0
práticos
 Paginação, tipo e
tamanho de letra,
Aspectos
Formatação paragrafo, 1.0
gerais
espaçamento entre
linhas
Referência
Normas APA 6ª  Rigor e coerência das
s
edição em citações citações/referências 4.0
Bibliográfi
e bibliografia bibliográficas
cas

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Folha para recomendações de melhoria:
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Índice
1. Introdução.................................................................................................................................4

2. Objectivos.................................................................................................................................4

2.1. Geral:.....................................................................................................................................4

2.2. Específicos:............................................................................................................................4

3. Metodologia..............................................................................................................................4

4. Trabalho de Campo..................................................................................................................5

1. Aplicações Práticas das Enzimas..............................................................................................5

2. Aminoácidos raros e não codificados;......................................................................................5

3. Diferenças entre inibição enzimática competitiva e não competitiva......................................6

5. Diferenças entre estrutura secundária, terciária e quaternária das proteínas;...........................6

4. Calor como método mais eficiente e económico para eliminar microrganismos.....................7

6. Proteínas estruturais (exemplos e estruturas)...........................................................................8

5. Conclusão.................................................................................................................................9

6. Bibliografia.............................................................................................................................10

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1. Introdução

As enzimas são proteínas que, actuando como catalisadores na maioria das reacções bioquímicas,
baixam a energia de activação necessária para que se dê uma reacção química. Por serem
catalisadores eficientes, são aproveitadas para aplicações industriais, como na indústria
farmacêutica ou na alimentar

As enzimas actuam diminuindo a energia de activação da reacção que catalisam, não alterando,
no entanto, o seu equilíbrio. Em geral, uma enzima catalisa apenas um substrato, algo que é
condicionado pela estrutura do centro activo da enzima. Este possui uma geometria definida e
determinadas características físico-químicas (hidrofobicidade, carga eléctrica local) que
condicionam o tipo de substrato que pode aceder, ligar-se e sofrer alteração química no centro
activo. Assim sendo, tem como:

2. Objectivos

2.1. Geral:

 Compreender a Bioquímica.

2.2. Específicos:

 Descrever a aplicações práticas das Enzimas;

 Identificar os aminoácidos raros e não codificados
 Explicar as Proteínas estruturais.

3. Metodologia

Para a realização do presente trabalho, foi graças a alguns artigos, teses e como de algumas fontes
bibliográficas, que consistiu na análise e a retirada dos pressupostos básicos que fazem menção
ao trabalho em destaque.

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4. Trabalho de Campo

1. Aplicações Práticas das Enzimas

Para Supinho (S/d) As enzimas são catalisadores biológicos com alta especificidade. É o grupo
mais variado de proteínas. Praticamente todas as reacções do organismo são catalisadas por
enzimas; Enzimas (responsáveis pelo controle das reacções de síntese);

As enzimas são proteínas que, actuando como catalisadores na maioria das reacções bioquímicas,
baixam a energia de activação necessária para que se dê uma reacção química. Por serem
catalisadores eficientes, são aproveitadas para aplicações industriais, como na indústria
farmacêutica ou na alimentar.

Como intervêm nas reacções químicas que sustentam a vida, a compreensão do seu
funcionamento é importante em áreas como a investigação de patologias com origem em
deficiências enzimáticas. A esmagadora maioria das reacções bioquímicas dá-se em vias
metabólicas, que são sequências de reacções em que o produto de uma reacção é utilizado como
reagente na reacção seguinte.

As enzimas actuam diminuindo a energia de activação da reacção que catalisam, não alterando,
no entanto, o seu equilíbrio. Em geral, uma enzima catalisa apenas um substrato, algo que é
condicionado pela estrutura do centro activo da enzima. Este possui uma geometria definida e
determinadas características físico-químicas (hidrofobicidade, carga eléctrica local) que
condicionam o tipo de substrato que pode aceder, ligar-se e sofrer alteração química no centro
activo.

2. Aminoácidos raros e não codificados;

De acordo com Vierra (2003), os Aminoácidos não-codificados: são aminoácidos que não estão
presentes em nenhuma molécula de proteínas (como, por exemplo: citrulina e ornitina
(intermediários do ciclo da uréia); homocisteína e homosserina (intermediários do metabolismo
dos aminoácidos); ácido aminobutírico (GABA, um neurotransmissor); canavanina, ácido
djenkóiko e βcianoalanina (aminoácidos tóxicos existentes em alguns fungos); γ-carboxi-
glutamato (formado por carboxilação do glutamato); fosfo-aminoácidos (formados por
fosforilação da hidroxila da serina e treonina ou no grupo fenólico da tirosina).

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Aminoácidos raros: são derivados de outros aminoácidos que se modificaram, quimicamente,
para favorecer uma determinada função bioquímica da proteína. Por exemplo: 4-hidroxi-prolina
(derivado da prolina, encontrado em abundancia na proteína estrutural colágeno), 5-hidroxilisina
(derivado da lisina, presente, também, no colágeno), desmosina e iso-desmosina (na proteína
estrutural elastina, resultantes da união de quatro moléculas de lisina com os grupamentos R
formando um anel que permite a elasticidade característica da proteína).

3. Diferenças entre inibição enzimática competitiva e não competitiva

Supinho (S/d) considera que a diferença entre Inibição Enzimática Competitiva e Não-
Competitiva é:

Inibição Enzimática Competitiva ocorre quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio
deligação do substrato; O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato; Este tipo
de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor.

Inibição Enzimática Não-Competitiva: ocorre quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima

em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato;
Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor; Na inibição enzimática
irreversível, há modificação co-valente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da
enzima.

5. Diferenças entre estrutura secundária, terciária e quaternária das proteínas;

Secundário: Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua
molécula, aminoácidos corno valina, glicínia, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina.
Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma sequência que a
proteína C, apresenta nesse trecho os alanina e arginina. Apenas pelo facto de na proteína C haver
eucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes;

Terciário: Pela sequência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de
sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma
proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em exame, há uma inversão na
posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as
proteínas E F são diferentes;

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Quaternário: pelo formato da molécula: as moléculas proteicas assumem determinados formatos
é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o são aminoácidos valina,
glicina, isoleucina, triptofano, treonina,

4. Calor como método mais eficiente e económico para eliminar microrganismos

Para Carvalho (2010) A temperatura elevada é um dos métodos de maior eficiência e um dos
mais utilizados na destruição de microrganismos. O calor pode ser aplicado tanto em condições
húmidas (vapor ou água) quanto secas (estufa com ar quente e seco).

O calor húmido é muito mais eficiente que o calor seco para destruir os microrganismos. Isto
porque o calor húmido causa desnaturação e coagulação das proteínas vitais como enzimas,
enquanto o calor seco causa oxidação dos constituintes orgânicos da célula (isto é, ele “queima”
lentamente as células). A desnaturação de proteínas celulares ocorre com temperaturas e tempos
de exposição menores que aqueles requeridos para oxidação. O calor húmido utilizado para
matar os microrganismos pode ser na forma de vapor, água fervente ou água aquecida, a
temperaturas abaixo do seu ponto de ebulição.

As células vegetativas das bactérias são muito mais sensíveis ao calor e são usualmente mortas
dentro de 5 a 10 min pelo calor húmido a 60-70 °C. Células vegetativas de leveduras e outros
fungos são normalmente destruídas entre 5 e 10min pelo calor húmido a 50-60 °C. Para matar
os esporos de fungos no mesmo período de tempo são necessárias temperaturas de 70-80 °C. A
susceptibilidade dos protozoários e de muitos vírus ao calor é similar àquela da maioria das
células vegetativas.

Ainda na visão de Carvalho (2010) Calor seco ou ar quente em temperaturas suficientemente

altas levam os microrganismos à morte. Entretanto, essa técnica não é tão efectiva quanto o calor
húmido e, portanto, são necessárias temperaturas muito altas e tempo de exposição maior. Por
exemplo, a esterilização de vidrarias de laboratórios (como placas de Petri, pipetas) requer um
tempo de 2h de exposição a 160-180 °C, enquanto a esterilização dos mesmos materiais em uma
autoclave requer somente 15 min a 121 °C. Há situações, entretanto, em que um material não
poderá ser exposto à humidade e o método pelo calor seco é preferido.

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O tratamento térmico necessário para destruir os microrganismos ou seus esporos varia de acordo
com o tipo de microrganismo, a forma em que ele se encontra e o ambiente durante o tratamento.

6. Proteínas estruturais (exemplos e estruturas)

Proteínas estruturais: As proteínas participam da arquitectura celular, conferindo formas, suporte

e resistência, como é o caso da cartilagem e dos tendões, que possuem a proteína. Exemplo:
colágena; colágeno, elastina, fibras musculares contráctil.

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5. Conclusão

Após a realização do trabalho, conclui-se que os aminoácidos estão presentes na forma de

proteínas. Quando consumidas, nosso organismo quebra as moléculas das proteínas na digestão,
favorecendo, assim, a utilização dos aminoácidos de forma específica.

A Inibição Enzimática Competitiva ocorre quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo

sítio deligação do substrato; O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato; Este
tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor. Inibição Enzimática Não-
Competitiva: ocorre quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de
ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato; Este tipo de inibição
depende apenas da concentração do inibidor; Na inibição enzimática irreversível, há modificação
co-valente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima.

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6. Bibliografia

Carvalho, I.T. (2010). Microbiologia dos alimentos. Recife: EDUFRPE.

Supinho, A.E.P. (S/d). Bioquímica (Universidade Católica de Moçambique-Centro de Ensino `a

Distância).

Vieira. R. (2003). Fundamentos de Bioquímica. Belém- Pará

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