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SÍNTESE DE AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS NUTRICIONALMENTE INDISPENSÁVEIS,
DISPENSÁVEIS OU SEMI- INDISPENSÁVEIS

Poderia pensar-se que cada uma das moléculas de cada um dos aminoácidos que se
perde via oxidação e desaminação teria de ser substituída pela ingestão de uma molécula
igual, mas esta ideia, só parcialmente, é verdadeira:

Alguns dos aminoácidos excluídos do ciclo não podem ser sintetizados pelo organismo
humano pois não dispomos das enzimas indispensáveis para o processo. Nestes casos, os
aminoácidos dizem-se nutricionalmente indispensáveis (ou essenciais). Para substituir
um determinado aminoácido nutricionalmente indispensável que sofreu catabolismo é
necessário ingerir esse aminoácido. Ou seja, no caso dos aminoácidos nutricionalmente
indispensáveis, cada molécula perdida tem de ser substituída por uma igual.

Alguns dos aminoácidos excluídos do ciclo podem ser repostos por síntese endógena a
partir de intermediários do metabolismo da glicose e, nestes casos, os aminoácidos dizem-
se nutricionalmente dispensáveis (ou não essenciais). No entanto, deve notar-se que,
embora o esqueleto carbonado provenha da glicose, o grupo azotado vem de outros
aminoácidos que terão de ser ingeridos em quantidade suficiente para colmatar as perdas
de azoto.

Um terceiro grupo de aminoácidos (cisteína e tirosina) forma-se a partir de aminoácidos

indispensáveis (metionina e fenilalanina, respetivamente) e poderão classificar-se como
semi-indispensáveis – são produzidos endogenamente, mas a partir de aminoácidos não
essenciais. Estes aminoácidos são frequentemente designados por condicionalmente
indispensáveis.

Produzimos os aminoácidos que necessitam

de menos energia para ser produzidos

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O AZOTO E A SÍNTESE DE AMINOÁCIDOS

No caso dos aminoácidos sintetizados a partir de intermediários do metabolismo da

glicose (serina, glicina, alanina, aspartato, asparagina, glutamato, glutamina, prolina e
arginina), embora o esqueleto carbonado possa ser formado a partir da glicose, os
grupos azotados (amina, amida ou guanidina) resultam da transferência direta ou
indireta de grupos amina (ou amida) de outros aminoácidos para esses intermediários.
Para que um indivíduo adulto tenha a capacidade de manter constante a massa das suas
proteínas, precisa de absorver, na forma de aminoácidos, tantos átomos de azoto como os
que perde na urina, nas fezes, nos genitais, nas secreções nasais ou na pele. Se a
quantidade total de azoto ingerido (na forma de proteínas) não for suficiente para colmatar
o azoto excretado o indivíduo fica em balanço azotado negativo.

Em geral, um défice de aminoácidos nutricionalmente dispensáveis corresponde a uma

ingestão quantitativamente inadequada de proteínas: na presença de azoto em
quantidade suficiente para formar os grupos azotados, o organismo pode sintetizar todos
e cada um dos aminoácidos nutricionalmente dispensáveis a partir de intermediários do
metabolismo glicídico e, nesta síntese, todos os aminoácidos são, em última análise,
potenciais dadores de azoto.

Como será discutido adiante neste texto, no processo global de transferência dos grupos
azotados de um qualquer aminoácido para os percursores que originam os aminoácidos
nutricionalmente dispensáveis participam enzimas que, em última análise, vão envolver
o glutamato, um aminoácido que tem, nestes processos, um papel crucial.

SÍNTESE DE GLUTAMATO E GLUTAMINA

Através da ação catalítica de variadas enzimas, os aminoácidos podem libertar o azoto

do seu grupo amina (ou de outros grupos azotados) na forma de amónio (NH4+). O ião
amónio é a forma protonada do amoníaco (NH3).

Dentro das células, por ação de desamínases (hidrólases, líases e desidrogénases) que
atuam nos aminácidos livres há uma contínua libertação de amónio (azoto inorgânico).
A maioria desse amónio dá origem a ureia que se perde na urina, mas uma parte é
recuperado para o metabolismo aminoacídico por ação catalítica de enzimas como:

a. Desidrogénase do glutamato
α-cetoglutarato + NH4+ + NADPH → glutamato + NADP+ + H2O

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b. Sintétase da glutamina
glutamato + NH4+ + ATP → glutamina + ADP + Pi

Por ação destas enzimas o azoto inorgânico do amónio pode ser convertido em azoto
aminoacídico. O glutamato é um aminoácido dicarboxílico com 5 carbonos e difere do
α-cetoglutarato por ter, em vez do grupo cetónico, um grupo amina no carbono 2. A
glutamina difere do glutamato porque, em vez do grupo carboxílico em C5, tem um
grupo amida nesse carbono.

NOTA: In vitro, a desidrogénase do glutamato também pode usar NADH na reação de

síntese do glutamato. No entanto a razão de concentrações NAD+/NADH favorece a
reação inversa (a desaminação oxidativa do glutamato). Em termos globais, a
desidrogénase do glutamato é predominantemente uma enzima que converte glutamato
em α-cetoglutarato com libertação de amónio.

Como referido, uma parte do amónio utilizado na síntese do glutamato e da glutamina

pode ter origem em aminoácidos que, no seu processo catabólico dentro das células,
perderam os seus grupos azotados em reações de desaminação, mas também pode,
paradoxalmente, ter origem na ureia.

Na realidade, uma parte da ureia sintetizada endogenamente não passa diretamente para
a urina, mas sim para o lúmen do tubo digestivo. No íleo e no colón, por ação das
bactérias, uma parte dessa ureia é convertida em amónio que é reabsorvido.

A maioria destas moléculas de amónio vão ser captadas no fígado e originar novas
moléculas de ureia (ciclo entero-hepático ureia-amónio), mas outras podem, nas células
do organismo, ser substrato da desidrogénase do glutamato, contribuindo, assim, para
a síntese de glutamato e, em última análise, via reações de transaminação, contribuir para
a síntese de todos os aminoácidos não essenciais.

O amónio que é absorvido no tubo digestivo também pode ser usado quando, pela da
sintétase da glutamina. No entanto, o amónio que é utilizado neste processo tem uma
importância menor no contexto de uma discussão sobre a biossíntese de aminoácidos,
porque não existe nenhuma enzima capaz de catalisar a transferência do grupo
amida da glutamina para gerar outros aminoácidos.

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Para além da incorporação direta na síntese de proteínas, o destino da glutamina que tem
maior relevância quantitativa é sofrer a ação da glutamínase (uma hidrólase - glutamina
+ H2O → glutamato + NH4+) para voltar a gerar glutamato com a perda do grupo amida
que tinha sido incorporado na ação da sintétase da glutamina.

Para além de poder ter origem na ação da desidrogénase do glutamato, a síntese de

glutamato também tem lugar em reações de transaminação (α-aminoácido X + α-
cetoglutarato ↔ glutamato + α-cetoácido X) em que diversos aminoácidos cedem o grupo
amina ao α-cetoglutarato gerando glutamato e os α-cetoácidos correspondentes.

Assim, o glutamato e a glutamina (via sintétase a glutamina) podem formar-se

endogenamente a partir de um intermediário do ciclo de Krebs (o α-cetoglutarato).
Sabendo-se que os intermediários do ciclo de Krebs se podem formar a partir da glicose,
conclui-se que o glutamato e a glutamina são aminoácidos nutricionalmente dispensáveis.

O GLUTAMATO NA SÍNTESE DOS AMINOÁCIDOS

Quando, em reações de desaminação, um dado aminoácido perde o seu azoto na forma

de amónio, este amónio pode ser incorporado no α-cetoglutarato para formar glutamato.
Quando a perda do grupo amina envolve uma reação de transaminação, o aceitador é
também o α-cetoglutarato e também se forma glutamato.

Na síntese dos aminoácidos nutricionalmente dispensáveis, o glutamato vai ter um papel

relevante como dador de grupos amina a intermediários do metabolismo que levam à
síntese de aminoácidos.

Como será explicado adiante neste texto, o glutamato é dador do grupo amina na
síntese da alanina a partir de piruvato, na síntese de aspartato e de asparagina a partir
do oxalacetato e na síntese de serina (e dos aminoácidos a que esta pode dar origem) a
partir de 3-fosfoglicerato. Além disso o glutamato é o precursor em vias metabólicas em
que ocorre a síntese de prolina e arginina.

É de notar no entanto que, apesar de a síntese de glutamato se poder fazer a partir de

amónio e do α- cetoglutarato, o amónio não pode ser usado para substituir o azoto dos
aminoácidos da dieta, uma vez que este composto é tóxico para o ser humano.

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A síntese de glutamato é extremamente importante uma vez que, além de ser precursor
de vias metabólicas e de ser dador de grupos amina para a síntese de outros aminoácidos,
este permite, através da desidrogénase do glutamato, remover o ião amónio do meio,
o que contribui para a diminuição da toxicidade nas células e tecidos.

SÍNTESE DA ALANINA E DO ASPARTATO

A alanina difere do piruvato porque, em vez do grupo cetónico no carbono 2, tem um

grupo amina. O aspartato difere do oxalacetato pela mesma razão. A síntese de alanina
e aspartato é o resultado da transferência do grupo amina do glutamato para os α-
cetoácidos correspondentes: o piruvato e o oxalacetato, respetivamente.

A transamínase da alanina (glutamato + piruvato ↔ α-cetoglutarato + alanina) e a

transamínase do aspartato (glutamato + oxalacetato ↔ α-cetoglutarato + aspartato)
catalisam, respetivamente, a formação de alanina e aspartato mas, como estas reações são
fisiologicamente reversíveis, também intervêm nos processos em que estes aminoácidos
perdem o grupo α-amina para o α-cetoglutarato.

Existem muitas transamínases com especificidades distintas relativamente a um dos

substratos, mas o outro substrato é (quase) sempre o glutamato/α-cetoglutarato.
Dependendo do sentido em que a reação esteja a evoluir, uma reação de transaminação
pode servir para formar um determinado aminoácido à custa da conversão do glutamato
em α-cetoglutarato ou para formar glutamato à custa da conversão de um determinado
aminoácido no seu α-cetoácido correspondente.

Uma característica comum a todas as transamínases) é a presença de piridoxal-fosfato

(derivado da vitamina B6) como grupo prostético.

SÍNTESE DE ASPARAGINA

A asparagina difere do aspartato porque, em vez do grupo carboxílico em C4, tem um

grupo amida nesse carbono. De forma semelhante ao que acontece no caso da glutamina
e do glutamato, a asparagina forma-se a partir do aspartato por ação catalítica da sintétase
da asparagina (aspartato + glutamina + ATP → asparagina + glutamato + AMP + PPi).

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No entanto, ao contrário do caso da síntese da glutamina em que o azoto incorporado é

azoto inorgânico, na síntese da asparagina, o dador do azoto é a glutamina. Além disso,
na reação catalisada pela sintétase da asparagina, forma-se AMP e PPi e não ADP e Pi
como no caso da sintétase da glutamina.

(glutamina)

SÍNTESE DA SERINA A PARTIR DO 3-FOSFOGLICERATO

A serina é um aminoácido que contém 3 carbonos e um grupo hidroxilo em C3. A glicina

é o aminoácido mais simples e contém apenas 2 carbonos. Transamínases com diferentes
especificidades intervêm no processo de síntese da serina a partir de 3-fosfoglicerato
(um intermediário da glicólise) e da glicina a partir de glioxilato (o glioxilato contém
um grupo aldeído em vez do grupo amina – da glicina - no carbono α).

No processo de síntese da serina a partir do 3-fosfoglicerato, intervém

1. Uma desidrogénase que converte o grupo hidroxilo do carbono 2 num grupo

cetónico, levando à formação do 3-fosfohidroxipiruvato
3-fosfoglicerato + NAD+ → 3-fosfohidroxipiruvato + NADH

2. A transamínase da fosfoserina
glutamato + 3-fosfohidroxipiruvato ↔ α-cetoglutarato + fosfoserina

3. A fosfoserina é, então, hidrolisada por uma fosfátase, formando serina

fosfoserina + H2O → serina + Pi

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SÍNTESE DA GLICINA A PARTIR DA SERINA

A reação catalisada pela hidroximetiltransférase da serina (H4-folato ↔ glicina +

N5,N10-metileno H4-folato) para além de permitir a síntese de glicina a partir de serina
(e o inverso) também permite a metilação do tetrahidrofolato (H4-folato).

O N5,N10-metileno H4-folato formado nesta reação é indispensável na síntese de timina

e, portanto, do DNA. O facto de a glicina se poder formar a partir da serina e de esta poder
gerar-se a partir de um intermediário da glicólise (3-fosfoglicerato) permite compreender
que, quer a serina, quer a glicina sejam aminoácidos nutricionalmente dispensáveis.

SÍNTESE DE GLICINA A PARTIR DA COLINA

Para além de poder ser sintetizada diretamente a partir da serina, a glicina também pode
ser sintetizada numa via metabólica que parte de colina. Neste caso também se pode
considerar que a glicina deriva da serina porque, embora a maior parte da colina tenha
origem na dieta, também pode ser sintetizada endogenamente a partir da serina.

Nesta via metabólica, a colina é

oxidada no grupo hidroxilo formando-
se betaína/trimetilglicina (colina + O2
+ NAD+ → betaína + H2O2 + NADH).

De seguida a betaína é dadora de um

grupo metilo à homocisteína,
formando-se dimetilglicina (pela
metiltransférase da betaína-
homocisteína; betaína + homocisteína
→ dimetilglicina + metionina).

Por sua vez, pode ceder os dois grupos

metilo restantes ao tetrahidrofolato
(H4-folato) gerando-se a glicina
(dimetilglicina + H4-folato →
sarcosina + N5,N10-metileno H4-
folato; sarcosina + H4-folato →
glicina + N5,N10-metileno H4-folato)

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SÍNTESE DE GLICINA A PARTIR DO GLICOLATO

Num outro processo de síntese, a glicina pode ter origem no glioxilato, uma substância
que tem dois carbonos, sendo que um deles contem um grupo carboxílico e o outro um
grupo aldeído.

O glioxilato é aceitador do grupo amina numa reação de transaminação atípica em que

o dador do grupo amina é a alanina e em que o aceitador (o glioxilato) contém um grupo
carbonilo que não é um grupo cetónico.

alanina + glioxilato → piruvato + glicina

NOTA: De qualquer forma, porque o grupo amina da alanina pode provir do glutamato,
o papel crucial do glutamato na síntese da glicina a partir de glioxilato não está em causa.

O glioxilato pode resultar da oxidação do glicolato (que existe em muitas plantas

comestíveis) por ação da oxídase do glicolato.

glicolato + O2 → glioxilato + H2O2

SÍNTESE DE PROLINA E ARGININA A

PARTIR DE GLUTAMATO

A prolina é o único aminoácido em que o grupo amina é uma

amina secundária (que liga os carbonos 2 e 5). A arginina
contém 6 carbonos, mas um deles faz parte da estrutura do grupo
guanidina que se liga ao carbono 5. Quer a prolina, quer a
arginina, podem ser sintetizadas a partir do glutamato. O
glutamato pode, por redução do grupo carboxílico C5, originar
o semialdeído do glutamato.

glutamato + NADPH + ATP → semialdeído do glutamato +

NADP+ + ADP + Pi

O semialdeído do glutamato pode seguir dois destinos distintos:

a. Por redução dependente do NADPH, dar origem à prolina

b. Originar a ornitina que, via ciclo da ureia, se converte em
arginina

A conversão do semialdeído do glutamato em ornitina é catalisada pela transamínase da

ornitina. Na reação catalisada por esta transamínase é o carbono 5 (o carbono que
continha o grupo aldeído do semialdeído do glutamato) que vai aceitar o grupo amina.

glutamato + semialdeído do glutamato ↔ α-cetoglutarato + ornitina

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a. b.

CICLO DA UREIA E A SÍNTESE DA ARGININA

A arginina é sintetizada no ciclo da ureia. A arginina é um intermediário desse ciclo,

concretamente o intermediário que sofre hidrólise por ação da argínase levando à
formação de ureia e ornitina. No ciclo da ureia, a ornitina converte-se em citrulina que,
por sua vez origina arginino-succinato. É o arginino-succinato que regenera a arginina.

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Assim, a ornitina, a citrulina, o arginino-succinato e a arginina são intermediários do ciclo

da ureia. No entanto, a arginina é também um dos aminoácidos constituintes das proteínas
e, quando é utilizada na síntese proteica, a concentração de arginina poderia baixar pondo
em risco o funcionamento do ciclo.

No entanto, tal como acontece no ciclo de Krebs, quando uma molécula de um

intermediário sai do ciclo, uma outra molécula de outro intermediário é formado a partir
de compostos que não fazem parte do ciclo. A reação que leva à formação de
intermediários do ciclo da ureia já foi referida: é catalisada pela transamínase da
ornitina (glutamato + semialdeído do glutamato ↔ α-cetoglutarato + ornitina) e permite
a formação da ornitina a partir do semialdeído do glutamato. A ureia é sintetizada no
fígado e o ciclo da ureia completo só existe neste órgão. As enzimas do ciclo da ureia que
catalisam a conversão sequenciada de citrulina em arginino-succinato, e deste em arginina
levam à formação de arginina.

As enzimas do ciclo da ureia, para além do seu papel no catabolismo de todos os

aminoácidos também têm um papel anabólico: a síntese de arginina.

Com exceção de um carbono (que provém do CO2, ver imagem acima), os carbonos que
estão presentes na arginina provêm, em última análise, do glutamato e, por isso, podem
provir da glicose. (Dois dos quatro átomos de azoto provêm também do glutamato. Um
dos outros dois provém do amónio e o outro do aspartato – ver na aula do ciclo da ureia,
mais detalhado).

SÍNTESE DE TIROSINA A PARTIR DE FENILALANINA

A fenilalanina contém um anel benzénico. A tirosina deriva da fenilalanina por

hidroxilação desse anel benzénico. É frequente classificar-se a tirosina como semi-
indispensável porque é sintetizada a partir da fenilalanina, um aminoácido
nutricionalmente indispensável. Uma deficiência nutricional de tirosina pode ser
colmatada desde que ocorra a ingestão de fenilalanina em quantidade adequada para
satisfazer as necessidades dos dois aminoácidos.

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A reação de formação da tirosina é catalisada pela hidroxílase da fenilalanina, uma

oxigénase de função mista em que O2 funciona como oxidante e a tetrahidrobiopterina
como co-redutor.

fenilalanina + tetrahidrobiopterina + O2 → tirosina + dihidrobiopterina + H2O

A dihidrobiopterina formada na ação catalítica da hidroxílase da fenilalanina é reduzida

a tetrahidrobiopterina pelo NADPH numa reação catalisada por uma redútase.

dihidrobiopterina + NADPH → tetrahidrobiopterina + NADP+

SÍNTESE DE CISTEÍNA A PARTIR DA

METIONINA E DA SERINA

O átomo de enxofre da cisteína tem origem na metionina, um aminoácido

nutricionalmente indispensável. Tal como no caso da tirosina, também a cisteína pode ser
classificada como semi-indispensável: as necessidades nutricionais de cisteína podem
ser colmatadas desde que ocorra a ingestão de metionina em quantidade adequada para
satisfazer as necessidades dos dois aminoácidos.

Os carbonos da cisteína têm origem na serina. O processo de síntese da cisteína é

complexo porque se relaciona com a complexa via metabólica da degradação da
metionina. Durante o catabolismo da metionina forma-se um intermediário
(homocisteína) que contém ainda 4 carbonos da metionina mas que, em vez do grupo
metilo ligado ao carbono 4, por uma ligação sulfureto, contém um grupo tiol.

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As reações acima apresentadas são as seguintes:

1. ATP + metionina → S-adenosil-metionina + Pi + PPi

2. S-adenosil-metionina + aceitador → S-adenosil-homocisteína + aceitador
metilado
3. S-adenosil-homocisteína + H2O → homocisteína + adenosina

Este intermediário (homocisteína) reage com a serina formando-se um composto

(cistationina) que contém o átomo de enxofre (que veio da homocisteína) entre os
carbonos que derivaram da homocisteína e da serina.

homocisteína + serina → cistationina

A clivagem da cistationina origina a cisteína (3 carbonos e azoto derivados da serina e o

enxofre da homocisteína) assim como NH4+ e α-cetobutirato (derivados da homocisteína).

cistationina → cisteína + NH4+ + α-cetobutirato

OBTENÇÃO DE METIONINA A PARTIR DA HOMOCISTEÍNA

Embora a metionina seja um aminoácido nutricionalmente indispensável, existem duas

enzimas que permitem "salvar" metionina em processo catabólico:

a. A síntase da metionina
N5-metil-H4-folato + homocisteína → H4-folato + metionina

b. A metil-transférase da betaína-homocisteína
betaína + homocisteína → dimetilglicina + metionina

+ Homocisteína

Metionina

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Em ambos os casos há regeneração da metionina a partir da homocisteína, que é

aceitadora do grupo metilo do N5-metil-H4-folato (no caso da síntase da metionina) ou
de um grupo metilo da betaína (no caso da metil-transférase da betaína-homocisteína).

O N5-metil-H4-folato forma-se por redução dependente do NADPH que é catalisada pela

redútase do N5,N10-metileno-H4-folato.

N5,N10-metileno-H4-folato + NADPH → N5-metil-H4-folato + NADP+

A betaína resulta da oxidação da colina num processo que já foi referido e que envolve
uma oxídase e uma desidrogénase.

colina + O2 + NAD+ → betaína + H2O2 + NADH

AMINOÁCIDOS INDISPENSÁVEIS

8 (valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, lisina, fenilalanina, triptofano)

dos 20 aminoácidos (ou 21, se considerarmos também o caso da selenocisteína) que são
incorporados nas proteínas aquando da sua síntese são, classicamente, classificados como
nutricionalmente indispensáveis. No entanto, excetuando os casos da lisina, da treonina
e do triptofano, existem transamínases que (com maior ou menor eficácia) são capazes
de catalisar a troca entre o grupo cetónico dos α-cetoácidos correspondentes e o grupo
amina do glutamato.

NOTA: Embora pouco vantajoso a nível de gasto energético e muito pouco eficaz na
esmagadora maioria dos casos, seria possível usar os α-cetoácidos correspondentes para
substituir na dieta uma grande parte dos aminoácidos nutricionalmente indispensáveis.

As seguintes equações mostram as reações de transaminação que envolvem os

aminoácidos ramificados (leucina, isoleucina e valina):

a. α-ceto-isocaproato + glutamato ↔ leucina + α-cetoglutarato

b. α-ceto-β-metil-valerato + glutamato ↔ isoleucina + α-cetoglutarato
c. α-ceto-isovalerato + glutamato ↔ valina + α-cetoglutarato

α-cetoglutarato α-cetoglutarato α-cetoglutarato

glutamato glutamato glutamato

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A formação de glutamato nas reações em que os aminoácidos ramificados perdem o seu

grupo amina (formando os α-cetoácidos correspondentes) explica que estes grupos amina
possam contribuir para a síntese de aminoácidos nutricionalmente dispensáveis.

Outras reações de transaminação (com o mesmo significado) ocorrem no catabolismo de

outros aminoácidos nutricionalmente indispensáveis, o que ajuda a explicar que os grupos
amina de todos os aminoácidos podem contribuir com os seus grupos azotados para a
síntese dos aminoácidos nutricionalmente dispensáveis.

No caso da histidina também não existem, nos mamíferos, vias metabólicas de síntese,
mas a exclusão deste aminoácido na dieta só provoca sintomas de défice (surge anemia)
após um mês. É possível que na origem desta resistência esteja a capacidade de se formar
histidina a partir de carnosina, um dipeptídeo (β-alanil-histidina) abundante no tecido
muscular (pela ação da carnosínase - carnosina + H2O → alanina β + histidina).

NOA: Embora as opiniões possam divergir de acordo com o livro de texto, consideramos
que a histidina é um aminoácido nutricionalmente indispensável.

SÍNTESE DE SELENOCISTEÍNA

Em algumas proteínas (como a peroxídase do glutatião e a redútase do glutatião)

existem resíduos de selenocisteína, um aminoácido semelhante à cisteína e à serina. Na
selenocisteína em vez do átomo de enxofre do grupo tiol (caso da cisteína) ou do átomo
de oxigénio do grupo hidroxilo (caso da serina) existe um átomo de selénio.

A síntese da selenocisteína ocorre a partir da serina quando esta está ligada a um tRNA
específico que se denomina tRNASec (Sec é a abreviatura de selenocisteína). A reação é
catalisada por uma transférase (seleno-fosfato + seril-tRNASec → selenocisteinil-tRNASec
+ Pi) em que o dador de selénio é o seleno-fosfato.

O codão correspondente ao anticodão do tRNASec é normalmente um codão de terminação

(UGA) mas, em determinados RNA mensageiros que contêm sequências específicas
(como é o caso do mRNA codificador da peroxídase do glutatião), este codão liga-se ao
anticodão do selenocisteinil-tRNASec ocorrendo a incorporação do aminoácido
selenocisteína na estrutura da proteína em processo de síntese.

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SÍNTESE DE HIDROXIPROLINA E DE HIDROXILISINA

A hidroxiprolina e a hidroxilisina constituem casos especiais de aminoácidos, pois

existem na estrutura do colagénio, mas não existem codões para estes no mRNA do
colagénio. A síntese da hidroxiprolina e da hidroxilisina ocorre por ação de oxigénases
do retículo endoplasmático (hidroxílases da prolina e da lisina) que catalisam a
hidroxilação de resíduos de prolina e lisina do colagénio durante o processo de
acabamento pós-tradução.

A vitamina C é um cofactor das hidroxílases da prolina e da lisina e a deficiência de

vitamina C leva à formação de colagénio anormal.

SÍNTESE DE CARBOXIGLUTAMATO

O caso do aminoácido carboxiglutamato (constituinte de várias proteínas como a

protrombina e outras proteínas envolvidas no processo de coagulação sanguínea) tem
algumas semelhanças com os casos da hidroxiprolina e hidroxilisina, já que a sua
formação resulta da transformação de resíduos de glutamato após a síntese da
proteína.

A transformação envolve a atividade de uma oxigénase e uma reação não enzímica:

resíduo de glutamato + O2 + vitamina K (forma hidroquinona) + CO2 → resíduo de

carboxiglutamato + vitamina K (forma epóxido)

Um resíduo de carboxiglutamato distingue-se do de glutamato porque, em vez de um

grupo carboxílico ligado no carbono 4, existem dois grupos carboxílicos. Na ação da
oxigénase, o oxigénio molecular oxida a vitamina K que passa da forma hidroquinona à
forma epóxido.

NOTA: A regeneração da forma hidroquinona da vitamina K a partir da forma epóxido

envolve a ação de oxiredútases.

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