ENZIMAS

Introdução:
● Existe duas condições fundamentais para a vida

● Definição de enzimas

● Importância das enzimas

I – Industria química
II – Agricultura
III – Industria de alimentos
IV – Saúde
V – Genética
● História da Bioquímica X História das enzima

1700  Cataliticos biológicos  digestão da carne por secreções do estômago

1800  Conversão do amido em açúcar pela saliva e extratos de plantas

1850  Luis Pasteur “Vitalismo”

1887  Buchner
Kuhne  os fermentos são enzimas

1894  Emil Fischer “ chave-fechadura”

1903  Victor Henri ( E + S  ES )

1913  Leonor-Michaelis e Moud Menten

1926  Cristalização da urease

1930  Cristalização da pepsina e tripsina

Haldane
Lins Pauling
(1951; 1953; 1960; 1973; 1980; 1990; 2007....)
● Enzimas X Proteínas

● Atividade das enzimas

a) integridade da conformação e configuração

b) desnaturação e degradação

c) os níveis estruturais das proteínas são importantes para a integridade catalítica

● Constituição das enzimas

a) apenas aminoácidos ( quimiotripsina e ribonuclease)

b) Co-fator

-
● Regulação enzimática

Interações alostéricas

Modificação covalente

Interações hormonal

● Classificação

● Como as enzimas funcionam

fornece ambiente específico e favorável

sítio ativo

substrato
CLASSIFICAÇÃO
● As enzimas afetam a velocidade das reações, porém não afetam
o equilíbrio

S P
a) estado fundamental

b) contribuição de energia livre

( G’ -) exergônica
S P

( G’ +) endergõnica

E + S  ES  EP  E + P
● Barreira energética (colina de energia)

S P
- alinhamento dos grupos químicos

- formação de cargas transitórias instáveis

- rearranjo de ligações

● Estado de transição

- momento efêmero

● Energia de ativação

- diferença de energia entre o estado fundamental e estado de

transição
● Aumento de velocidade da reação

a) elevação da temperatura
b) adição de catalisador

● Intermediários de uma reação

● passo limitante de velocidade
● O equilíbrio de uma reação depende G’
● A velocidade de uma reação depende da G‡
Relações termodinâmicas

( P )
Keq =
( S )

● relação entre Keq e G’

● Keq diretamente relacionada com a G’

● um grande valor (G’ – ) equilíbrio favorável

● Poder catalítico das enzimas

I – as enzimas são catalisadores extraordinários

II - as enzimas são específicas

E + S  ES
obs:energia de ligação

obs: fonte de energia livre usada pelas enzimas para diminuir a energia de
ativação

obs: contribui para a especificidade da reação e catálise

● mudanças na conformação induzida por interações fracas com o substrato

● ajuste induzido  coloca grupos funcionais específicos da enzima em uma

posição apropriada para catalisar a reação
● Grupos catalíticos específicos contribuem para catálise

I – catálise ácido-base geral

II – catálise covalente

III – catálise com íons metálicos

● Cinética enzimática

I – concentração do substrato

II – pH

III – temperatura
● concentração do substrato

Victor Henri 1903

Leonor-Michaelis e Moud Menten 1913

Vmax (S)
V0 =
Km + (S)
Linewearver-Burk

1
1 Km
= +
V0 Vmax(S) Vmax(S)
● Reações com dois ou mais substrato

● Inibição enzimática

I- Reversível
Competitiva
Incompetitiva
Mista

II - Irreversível

● Enzima alostérica

regulação homotrópica e heterotrópica

● Enzimas regulatórias

regulação alostérica e modificações covalentes

Ex: clivagem proteolítica

Ex: processos fisiologicos (digestão, coagulação e regulação hormônal)