Aminoácidos

Proteínas são polímeros de aminoácidos. Embora

mais de 300 aminoácidos diferentes tenham
sido descritos na natureza, somente 20 são
utilizados na síntese de proteínas de
mamíferos
 Estrutura geral dos -aminoácidos
comuns encontrados em proteínas
Grupo  Grupo 
amino COO
carboxílico
COO C H
+ +
H3N C H H2N CH2

R H2C CH2
Carbono 
Cadeia lateral
Uma exceção é a prolina, um
Cadeias laterais definem a iminoácido. A cadeia lateral
natureza química e as fecha um anel com o grupo
estruturas dos diferentes
aminoácidos
 amino.
 Cadeias laterais alifáticas, apolares
Grupo metil Cadeias ramificadas
COO Grupo isopropil Grupo butil
+
H 3N C H
COO COO COO
CH3 + + +
H 3N C H H 3N C H H 3N C H
Alanina
CH CH2 H3C CH
Grupo tiol éter 
CH3 CH3  CH CH
COO
+
Valina CH3 CH3 CH3
HN C H
3
Leucina Isoleucina
CH2
S Na leucina a Isoleucina a
ramificação ramificação
CH3 está no está no
Metionina carbono  carbono 
 Cadeias laterais aromáticas
Grupo fenil Grupo fenol Grupo indol
heterocíclico
COO COO COO
+ + +
H 2N C H H 2N C H H 2N C H
CH2 CH2 CH2

C C C C
H C C H H C C H
NH
H C C H H C C H C C
C C H C C H
H OH C C
H H
Fenilanina Tirosina Triptofano
 Cadeias laterais polares, não carregadas

Grupo Grupo tiometil Grupo carboxilamida

hidroxil (mercapto)
COO COO COO COO COO
+ + + + +
H 3N C H H 3N C H H 3N C H H 3N C H H 3N C H

CH2 HC OH CH2 CH2 CH2

OH SH C CH2
CH3 O NH2 C
O NH2

Serina Treonina Cisteína Asparagina Glutamina

Apesar das cadeias laterais destes dois
aminoácidos não serem polares os dois
apresentam uma certa polaridade

COO
COO H
+ C
+ 
H 2N C H H 2N CH2

H H 2C CH2
Glicina Prolina

Cadeias laterais polares, não carregadas

Aminoácidos com carga negativa em pH fisiológico

Grupo monoamino dicarboxílico

COO COO
+ +
H 3N C H H 3N C H
CH2 CH2
COO CH2

COO
Aspartato
Glutamato
 Aminoácidos com carga positiva em pH
fisiológico
Aminoácidos diamino monocarboxilico
Grupo
Grupo n-butilamina Grupo imidazol
guanidina
COO COO COO
+ + +
H 3N C H H 3N C H H 3N C H
CH2 CH2 CH2
CH2 C CH2
CH2 HN CH CH2
+
CH2 HC NH NH
+
NH3 C NH2
Histidina +
Lisina NH2
Arginina
Estereoisomeria nos  aminoácidos
Aminoácidos
têm centro(s)
assimétrico(s)

Carbono com quatro

substituintes diferentes
arranjados na configuração
tetraédrica é assimétrico
e existe em duas formas
enantiomorfas

Os resíduos de aminoácidos
encontrados nas proteínas são
L-estereosisômeros D- alanina
L- alanina
Os aminoácidos podem agir como
ácidos e bases. Um zwitterion H
(predomina em pH próximo do +
H3N
ponto isoelétrico do aminoácido),
pode agir tanto como um doador
como quanto um aceptor de
prótons.
COO COO
+ +
H C NH3 H C NH2 + H
R R Forma zwitteriônica

COO COOH
+ + +
H C NH3 + H H C NH3

R R
 Da mesma forma que para os
Curva de titulação de uma
tampões, é possível calcular as solução de glicina 0,1M a 25oC
concentrações de cada uma das
formas dos aminoácidos em um
determinado pH

[base conjugada]
pH – pKa = log
[ácido conjugado]

Para aminoácidos monoamino

monocarboxílicos o pI pode ser obtido
pela média dos dois pK

+
pI = pK’a COOH + pK’a NH3
2
pI = pK’a COOH  + pK’a R
2
pI = pK’a COOH  + pK’a R

2
 A ligação peptídica ocorre entre o grupo carboxila de um aminoácido
e o grupo amino de outro aminiácido
R R R R
+
O +
O +
O
NH3  C C + NH3  C C NH3 C C N C C
+ 
H O H O H O H O
H2O

Ligação peptidica

Aminoáci
Aminoá do 2
cido 1
O oxigênio da carbonila tem carga parcial negativa e o nitrogênio do
grupo amida, carga parcial positiva, formando um dipolo.

Virtualmente todas as ligações peptídicas em proteínas ocorrem na

configuração trans.
A ligação peptídica é rígida e plana.
Não possui rotação livre.

As ligações N Ce CC podem sofrer rotação

em ângulos denominados  e , respectivamente.
Os peptídeos são cadeias de aminoácidos
 Estrutura
tridimensional
das proteínas

A ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DAS PROTEÍNAS

ESTÁ DIRETAMENTE RELACIONADA COM A SUA
FUNÇÃO QUÍMICA OU ESTRUTURAL
Estrutura primária inclui a seqüência de aminoácidos

Estrutura secundária refere-se ao enovelamento tridimensional local da

cadeia polipeptídica: as mais comuns são a  hélice e a conformação 
Estrutura terciária refere-se à estrutura tridimensional do polipeptídeo

Estrutura quaternária refere-se à estrutura e às interações de associacão

não covalente de subunidades numa proteína com várias subunidades
 Colágeno
Fibroína hélice conformação em
Queratina
-pregueada a cadeia é hélice poliprolina tipo II
torcida firmemente tem 3 -hélice, tem 3,6
estendida
resíduos por volta resíduos por volta
 A  hélice é o arranjo mais simples que uma cadeia polipeptídica pode
assumir com suas ligações peptídicas rígidas. O plano contendo os átomos
da ligação peptídica fica paralelo ao eixo da hélice e ligações peptídicas
formam apenas pontes de hidrogênio intracadeia, com ligações peptídicas
da mesma cadeia polipeptídica.

 hélice
 C
C

C

C
C

Os grupos R, dos
resíduos de C

aminoácidos C

projetam-se para C

fora da hélice

A hélice é sempre orientada para a

Na a hélice a estrutura
da cadeia polipeptídica
é fortemente retorcida
em torno de um eixo
imaginário longitudinal
que passa pelo centro
da hélice
direita em todas as proteínas.
A unidade repetitiva é uma volta
simples da hélice (passo), que se
estende por 5,4 A ao longo do eixo.
Cada passo da hélice inclui 3,6
resíduos de aminoácidos por volta
de 360o.
 A cadeia peptídica também pode assumir uma conformação
pregueada ( mais estendida) organiza as cadeias
polipeptídicas em folhas.
Vista superior
Antiparalela Paralela

Ponte de hidrogênio entre os segmentos adjacentes das cadeias

Antiparalela Grupos R projetam-se Paralela

em direções opostas

Vista lateral
Estruturas secundárias e propriedades de proteínas fibrosas
Estruturas Características Exemplos de ocorrência

-Hélice, Resistente, estruturas inso- -Queratina de

ligações lúveis protetoras, de grau cabelos, unhas,
cruzadas com variável de dureza e flexi- penas, cascos etc.
ponte de bilidade
enxofre

Conformação Macio, filamentos Fibroína da seda

flexíveis

Colágeno tripla Alta força de tensão Colágeno dos

hélice tendões e da matriz
óssea
 Dobras Nas proteínas globulares
cerca de um terço dos
Tipo II sempre apresenta aminoácido está situado
Gly como 3o. resíduo em dobras

o

Dois aminoácidos são

Tipo I ocorre com Pontes de hidrogênio entre
mais freqüência o 1 . e 4 resíduo de
o o
aminoácido
freqüentes nas dobras  :
prolina na coformação cis,
força a dobra e glicina, por
ter um hidrogênio como
grupo R aparecem nas
dobras
 ESTRUTURA TERCIÁRIA
Descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por
interações de regiões de estrutura regular ou de regiões
sem estrutura definida.

Segmentos distantes podem se aproximar e interagir por

interações não-covalentes entre as cadeias laterais de
resíduos de aminoácidos.
Tipos de interações:
• Pontes de hidrogênio: entre grupamentos R polares com ou sem carga
• Interações hidrofóbicas: entre grup. R apolares
• Interações eletrostáticas ou iônicas: entre grupamentos R carregados
• Pontes de dissulfeto: ligação covalente entre grupamentos –SH de 2
cisteínas.
 ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Descreve a associação de 2 ou mais cadeias
polipeptídicas por interações não-covalentes

Tipos de interações:
• Pontes de hidrogênio: entre grupamentos R polares com
ou sem carga
• Interações hidrofóbicas: entre grup. R apolares
• Interações eletrostáticas ou iônicas: entre grupamentos R
carregados
  queratina é uma proteína durável e
quimicamente não reativa que ocorre
em todos os vertebrados superiores. É
rica em resíduos hidrofóbicos de
alanina, valina, leucina, isoleucina,
metionina e fenilalanina
Pares de hélice
espiraladas entre
si em um sentido
orientado para a
esquerda

Um fio de cabelo (acima) é

um arranjo de muitos
É o principal componente da rígida filamentos de  queratina
formado pela estruturas ao
camada externa da epiderme e de
lado
seus apêndices relacionados como
cabelos, chifres, unhas e penas.
A queratina na conformação só ocorre em mamíferos. Cada mamífero
possui cerca de 30 variantes de queratina, cuja expressão varia de
tecido para tecido.
Pontes de enxofre inter cadeia Em pássaros
e reptéis a
estabilizam estas estruturas.
queratina
ocorre na
conformação


Nas  queratinas mais rígidas, como a

dos chifres dos rinocerontes, até 18%
dos resíduos de aminoácidos são cisteínas A ondulação permanente em cabelos
envolvidas em pontes dissulfeto. é uma engenharia bioquímica
Fibroína a proteína da seda, é produzida por insetos e
aracnídeos e está presente nas várias estruturas como casulos,
teias, ninhos, e pedúnculos de ovos.

A fibroína é rica em resíduos de glicina

e alanina

Seqüência repetitiva encontrada na

fibroína Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala
Colágeno é a proteína mais abundante em vertebrados
Da mesma forma que as -queratinas, o colágeno evloluiu no sentido de
fornecer resistência mecânica. É encontrada em tecidos conjuntivos como
tendões, cartilagens, na matriz orgânica dos ossos e na córnea dos olhos.
 A hélice do 3 cadeias se
colágeno é associam, num giro
uma para a direita no
estrutura sentido contrário
secundária ao da hélice de
singular, colágeno, formando
diferente da uma estrutura
a-hélice. O superenovelada.
seu giro é
para a O colágeno
esquerda e apresenta 35%
possui 3 de glicina, 11%
resíduos de de alanina e 21%
Cadeias  do aminoácidos de prolina e
colágeno por volta. hidroxiprolina
 COO COO
O colágeno apresenta, em C
H
C
H
+ +
geral uma unidade H2N CH2 H2N CH2
repetitiva tripeptídica H2C CH H2C CH2
OH Prolina
Gly-X-Pro ou Gly-X-HyPro, 4 Hidroxiprolina

onde X pode ser qualquer

resíduo de aminoácido.
Apenas os resíduos de
glicina podem ser
acomodados nas junções
extremamente estreitas
existentes entre as cadeias
a individuais.

Glicina
As fibrilas de colágeno são
estruturas supramoleculares
que consistem de moléculas
de tripla hélice de colágeno,
(tropocolágeno), associadas
de diversas maneiras, a fim
de fornecer diferentes
graus de força tensional.

As cadeias  das moléculas do

colágeno e as moléculas de
colágeno das fibrilas são
unidas por tipos não habituais
de ligações covalentes
cruzadas, envolvendo resíduos
de Lys, HyLys ou His.
 O aumento na rigidez
e a inelasticidade do
tecido conjuntivo, à
medida que as pessoas
envelhecem, resulta
de um acúmulo de
-CH-CH2-CH2-CH2-CH=N-CH2-CH-CH2-CH ligações covalentes
OH cruzadas nas fibrilas
de colágeno.

resíduo lisina
menos o amino hidroxilisina
-CH-CH2-CH2-CH2-CH=N-CH2-CH-CH2-CH NH grupo
OH
CH-CH2-CH2-CH2-CH=N-CH2-CH-CH2-CH

OH
C=O
Desidrohidroxilisina norleucina
 Hemeproteínas :
transporte de oxigênio

Contêm grupo heme fortemente ligado: grupamento prostético

Mioglobina Hemoglobina
 Grupo heme: estrutura

Fe+2

Fe+2 é mantido no centro da

molécula heme por ligações
Heme coordenadas aos quatro
nitrogênios do anel de porfirina

Grupo pirrólico
 Fe+2 pode formar mais duas ligações adicionais:

Tanto na mioglobina quanto

na hemoglobina, a quinta
ligação é feita com uma
molécula de histidina
chamada histidina proximal.

a sexta posição fica disponível

para a ligação com o oxigênio,
protegida pela histidina distal