Universidade Lúrio

Faculdade de Ciências de Saúde

Bioquímica II
Tema: Metabolismo dos compostos
nitrogenados
Aula: Metabolismo dos aminoácidos
Docente: Odalys L Castillo Miranda
Lembrando tema
anterior
Motivação para
a aula de hoje: Nitrogênio
Elemento químico muito abundante na natureza

Básico para os seres vivos, que precisam de

nitrogênio para viver e crescer, pois permite a
síntese de aminoácidos e outros compostos
nitrogenados.

No entanto, a maioria dos seres vivos não são capazes

de usar essas formas de nitrogênio para sintetizar
nossas biomoléculas nitrogenadas.
 SUMÁRIO:

Metabolismo dos aminoácidos

• Ciclo do nitrogénio na natureza.
• Pool de aminoácidos.
• Processos fornecem aminoácidos à pool.
• Processos retiram aminoácidos à pool.
• Metabolismo geral dos aminoácidos.
• Importância clínica das transaminases.
• Fenilcetonúria. Marasmo e Kwashiorkor.
 OBJETIVOS:
• Explicar ao nível molecular como se
mantém a pool de aminoácidos, tendo em
conta os processos que fornecem e retiram
aminoácidos.
• Explicar a nível molecular as reacções
gerais dos aminoácidos, tendo em
consideração o destino metabólico do grupo
amino e a cadeia hidrocarbonada.
Lembra
ndo

AMINOÁCIDO
NITROGÊNIO É ENCONTRADO EM UMA
VARIEDADE DE BIOMOLÉCULAS

Aminoácidos Proteínas

Nucleótidos Ácidos nucleicos

Compostos nitrogenados
• Proteínas
• Ácidos nucleicos
• Aminoácidos
• Nucleótidos
• Grupo Heme
• Alguns lípidos
• Alguns carboidratos
Incapacidade de incorporar nitrogênio
inorgânico
Os animais e também os humanos não
podem usar formas inorgânicas de
nitrogênio.

Precisamos de um suprimento deste

elemento na forma de compostos
nitrogenados orgânicos.
Papel das plantas e bactérias na
fixação de nitrogênio

Animais e humanos dependem de

plantas para nitrogênio
metabolicamente útil.
 Papel das plantas e bactérias na
fixação de nitrogênio

Nas raízes de algumas plantas (espécies como leguminosas: soja, feijão, etc.) são
estabelecidas colônias de bactérias (por exemplo, Rhizobium), capazes de converter o N2
atmosférico em amônia e outros compostos inorgânicos, que são absorvidos pelas plantas
e usados ​em a síntese de biomoléculas nitrogenadas.
CICLO DE NITROGÊNIO NA
NATUREZA

NITROGÊNIO AR

ANIMAIS
(HOMENS)
AMÔNIA,
NITRITOS SOLO
NITRATOS

PLANTAS
Principal fonte de entrada de nitrogênio
metabolicamente útil.
Aminoácidos das proteínas dietéticas
(a composição e a quantidade desta
contribuição dependem da dieta)
DIGESTÃO DE PROTEÍNAS

ABSORÇÃO INTESTINAL

FORNECE ENTRE 70 E 100 GRAMAS DE

AMINOÁCIDOS POR DIA
Aminoácidos
São aqueles que fornecem a
maior parte do nitrogênio que
faz parte das múltiplas
biomoléculas nitrogenadas
em nossas células e tecidos.
 POOL DE
AMINOÁCIDOS
LINFA

PLASMA
AMINOÁCIDOS LIVRES QUE
ESTÃO EM DIFERENTES FLUIDOS
CORPORAIS DO ORGANISMO

LÍQUIDO INTERSTICIAL
 ABSORÇÃO
INTESTINAL
CATABOLISMO DE
PROTEÍNAS SÍNTESE
TECIDUAIS

SÍNTESE DE
PROTEÍNAS CATABOLISMO
SÍNTESE DE
OUTROS COMPOSTOS
NITROGENADOS
Catabolismo de proteínas nos tecidos
ATIVADO POR: INIBIDO POR:
• GLUCAGÓN • AMINOÁCIDOS
• GLICOCORTICOIDES • INSULINA

ENZIMAS PROTEOLÍTICAS:

NÃO LISOSSOMAIS: LISOSSOMAIS:

PROTEASSOMAS CATEPSINAS
Síntese de aminoácidos
• Nem todos os aminoácidos podem ser
sintetizados em organismos superiores.

• As cadeias de carbono que dão origem

aos aminoácidos são formadas na
glicólise (piruvato) e no ciclo de Krebs
(oxaloacetato).
 Síntese de aminoácidos
Essenciais Não essenciais
Histidina Alanina
Isoleucina Aspargina
Leucina Ácido aspártico
Lisina Ácido glutámico
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamina
Treonina Glicina
Triptófano Prolina
Valina Serina
Arginina * Tirosina
Síntese de proteínas

Necessidade de que
todos os
aminoácidos que
constituem as
proteínas estejam
presentes.
Síntese de outros compostos
nitrogenados:
• Nucleótidos (bases purínicas y pirimidínicas)
• Coenzimas (NAD Y NADP)
• Grupo Heme
• Glutatión
• Carnitina
• Fosfocreatina
• Pigmentos (melanina)
 Papel dos aminoácidos na síntese de outros
compostos nitrogenados de baixo peso molecular
Fosfocreatina
Representa uma forma de armazenamento de energia
no músculo. É sintetizado a partir de precursores que
são aminoácidos (arginina e glicina).
 Catabolismo de aminoácidos
Principalmente função
energética: cobre cerca de 20%
das necessidades calóricas de um
adulto normal.

Separação do grupo amino do

aminoácido e conversão da cadeia
de carbono em metabólitos
intermediários das vias
degradativas de carboidratos
(aminoácidos glicogênicos) ou
lípidos (aminoácidos cetogênicos)
Catabolismo de aminoácidos
Reações metabólicas gerais de
aminoácidos:

• Desaminação

• Transaminação

• Transdeaminação

• Descarboxilação
 DESAMINAÇÃO

• Processo pelo qual, a partir de um aminoácido, são obtidos

o cetoácido correspondente e amônia.
• Pode ser:
-Oxidativa: Requer a participação de cofatores de oxidação-
redução.
Por exemplo: reação da L-glutâmica desidrogenase.
-Não oxidativa
Desaminação oxidativa
Desaminação oxidativa
PAPEL CENTRAL DA L-GLUTAMICO DESIDROGENASE
NO METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
• Ela está localizada na matriz mitocondrial.

• Como o próprio nome indica, é específica para o ácido glutâmico.

• Sua atividade é regulada por vários efetores :

- é ativado por ADP, GDP e alguns aminoácidos.

-É inibido por ATP, GTP, NADH e fosfato de piridoxal.

• É considerada uma enzima central e chave no metabolismo dos aminoácidos uma vez

que, como veremos, o grupo amino de outros aminoácidos pode ser incorporado ao

ácido glutâmico e depois separado na forma de amônia, portanto esta enzima

contribui para a desaminação de outros aminoácidos.

Transaminação
 TRANSAMINAÇÃO
• Consiste na transferência de um grupo amino, de um aminoácido para um cetoácido, de
modo que o cetoácido correspondente ao aminoácido inicial e o aminoácido
correspondente ao cetoácido inicial sejam obtidos como produtos.

• A amônia livre não é obtida.

• As enzimas que catalisam essas reações são chamadas de: transaminases ou

aminotransferases.

• Eles são livremente reversíveis.

• As transaminases podem ser agrupadas em 3 categorias:

- Quem usa o par: ácido piruvato-alanina

- Quem usa o par: oxaloacetato- aspartato

- Quem usa o par: glutamato- alfacetoglutarato

Transaminase
glutamato piruvato
(TGP)
ou
alanina
aminotransferase
(ALAT)
Transaminase
glutamato
oxaloacetato
(TGO)
o
aspartato
aminotransferase
(ASAT)
Transaminase
glutamato
fenilpiruvato
 IMPORTANCIA CLÍNICA DAS
TRANSAMINASES

Transaminases

PLASMA

ALAT ou TGP ASAT ou TGO

TRANSDESAMINAÇÃO
 TRANSDESAMINAÇÃO
Processo, onde a transaminação e desaminação são combinadas

Por meio da transaminação, os grupos amino de diferentes aminoácidos

são transportados para o ácido alfa-ceto glutárico, formando o ácido

glutâmico, que é então desaminado pela L glutâmico desidrogenase, único

sistema eficiente para separar o grupo amino de diferentes aminoácidos na

forma de amônia.

(O grupo amino de outros aminoácidos pode ser incorporado ao ácido

glutâmico e então separado na forma de amônia, então esta enzima

contribui para a desaminação de outros aminoácidos)

Descarboxilação
Exemplos de aminas de grande
importância biologica
 Erros inatos do metabolismo
dos aminoácidos
Distúrbios metabólicos devido à deficiência total
ou parcial de algumas das enzimas envolvidas
nas vias metabólicas dos aminoácidos.

Exemplo:
Fenilcetonúria: causada por uma deficiência
na enzima fenilalanina hidroxilase.
 Desnutrição proteico-energética
• Existem duas formas extremas de nutrição insuficiente

O marasmo ocorre em função de O kwashiorkor ocorre em crianças

uma ingestão inadequada prolongada que comem quase exclusivamente
de calorias e proteína. carboidratos, alimentos que contêm
amido e muito pouca proteína.
 Conclusões
• A principal fonte de nitrogênio metabolicamente útil
para o nosso corpo são os aminoácidos contidos nas
proteínas.
• A quantidade e a concentração de aminoácidos no
pool são biologicamente constantes e suas variações
ocorrem dentro de limites estreitos.
• As reações gerais dos aminoácidos são
desaminação, transaminação e descarboxilação.
 Bibliografia
 BAYNES, John; Bioquímica médica; 3ª Edição; Cáp 19. São Paulo, 2011. Elsevier Editora
Ltda.

 MURRAY Robert K, et al; HARPER Bioquímica ilustrada; 28ª edición; Cáp 27-30.

 CARDELLÁ Lidia e Hernández Rolando; Bioquímica médica, Tomo III; Cap 54,55. La
Habana.

 CARDELLÁ Lidia, Hernández Rolando, Pita Gisela; Metabolismo y Nutrición; Cap 12. La
Habana: Editorial Ciencias médicas;2018.

 Berg Jeremy, Tymoczko John, Stryer Lubert; Bioquímica; 6ª Edición; Cap 23,24. Barcelona:
Editorial Reverté, 2008.

 Lippincotts, Illustrated Reviews Biochemistry; 3rd Edition; Cap 19,20,21.

 NELSON, David L. e Cox, Michael M.; Lehninger, Principios de Bioquímica; 6ª Edição; Cap
18. São Paulo; 2006.
Próxima aula
Mecanismo de remoção de amónia do corpo