06/03/2020
Estrutural e Metabólica Bioquímica
Enzimas: Conceito, Função e Regulação
A vida e a Energia para a Vida
A autorreplicação depende do metabolismo e vice
versa.
*Nos animais, a glicose libera sua energia química
em segundos.
O que é uma enzima? Qual sua
Função?
Sem enzimas não tem metabolismo, ou seja, não há
vida. As enzimas são proteínas catalisadoras
biológicos capazes de aumentar a velocidade das
reações químicas, sem sofrerem alterações em sua
estrutura. Há diferentes tipos de enzimas e por
apresentarem formas distintas, desempenham
funções especificas.
●Centro Ativo = Sítio Ativo
*95% da enzima tem natureza proteica.
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de
RNA que possuem atividade enzimática e são
chamadas de ribozimas, todas as enzimas são
proteínas.
Principais Características
↪Catalisadores de reações nos sistemas biológicos
(capazes de realizar reações químicas do
metabolismo das vias energéticas);
↪Grande eficiência catalítica (degradação – reação
de síntese);
↪Alto grau de especificidade por seus substratos
(cada enzima possui o seu alvo);
↪Promove e acelera as reações químicas;
↪Funcionam em:
↪Soluções aquosas (toda reação química do
organismo só acontece na água);
↪Em pH (não perde sua conformação estando em
um “ambiente” estável);
↪Temperaturas Fisiológicas.
Estrutura
Existem algumas enzimas que precisam de sinais
(sais, vitaminas, etc.) para realizar sua função.
As apoenzimas não precisam ser reguladas, já as
holoenzimas precisam ser reguladas por íons
inorgânicos (cofatores) ou vitaminas (coenzimas).
 06/03/2020
Exemplos I:
Exemplo II:
Enzimas e cofatores atuam como carreadores
transitórios de grupos funcionais específicos. A
maioria deles é derivada das vitaminas, como por
exemplo, biocina (CO2), coenzima A (grupos acil),
piridoxal-fosfato (grupo amino), etc.
Componentes de
Nomenclatura da Enzimas
No séc. XX, a quantidade de enzimas descritas
aumentou em comparação ao séc. XIX, tornando a
nomenclatura já existente ineficaz. Na dec. de 60 a uma Reação
IUB (União Internacional de Bioquímica) adotou
um novo sistema de nomenclatura e classificação,
tendo os seguintes critérios:
↪Baseado no mecanismo de reação;
↪
Se
nd Enzimática
o
As reações que as enzimas catalisam podem ser
descritas deste modo:

mais complexo;
↪E sem ambiguidades.

Mecanismo de Reação
●Agente redutor doa elétrons, sofrendo oxidação. ●Reagente = Substrato
●Agente *Quanto maior o substrato, maior é a concentração
oxidante até chegar ao seu limite.
recebe
elétrons,
sofrendo
redução.

Propriedades – Catalase
Frequentemente, a água oxigenada é usada para
desinfetar um ferimento. Nessas ocasiões, durante a
aplicação, ela borbulha soltando oxigênio. Isso
ocorre por causa da presença de uma enzima,
chamada catalase, nas células lesadas. A catalase,
muito comum nos seres vivos, é encontrada nos
peroxissomos. Ela acelera a decomposição da água
oxigenada em água e oxigênio.
*Di
minui o gasto energético de uma reação/função
(ativação).
*A enzima não muda sua conformação nativa.
As enzimas não são consumidas nas reações.
A maior especificidade da reação ocorre com a
presença de sítio catalítico para o substrato e produto
e a atuação de grupos funcionais específicos, agindo
sobre várias moléculas.
Fatores que Afetam a Velocidade
de Reação
O estudo das enzimas mostrou que sua eficiência e a
velocidade das reações que elas catalisam dependem
de alguns fatores externos, como pH, a temperatura
e a concentração do substrato.
06/03/2020
O pH ajuda na estrutura química (provoca
modificações na conformação da enzima e do
substrato) e a temperatura (calor) na agitação das
moléculas.
pH
Cada enzima funciona de maneira mais eficiente em
determinado valor de pH, dito “ótimo”. Acima ou
abaixo do ótimo, a enzima funciona, porém de forma
menos eficiente.
A pepsina é uma enzima do estômago que digere
proteínas, tendo maior eficiência em pH muito ácido
(1,5 – 2,0). Já a tripsina é uma protease produzida no
pâncreas agindo em pH próximo a 5,7 – 6,0. Ou
seja, pode-se dizer que o
pH ótimo é um valor
que varia de uma
enzima para outra.
Temperatura
Da mesma forma como
ocorre em relação ao pH, cada enzima tem uma
“temperatura ótima” de funcionamento. A
velocidade da reação é máxima na temperatura
ótima, diminuindo sua eficiência acima ou abaixo
dela. A taxa de reação química ocorre devido ao
aumento de temperatura, já que aumenta a agitação
das moléculas até um limite. O aumento excessivo
promove a alteração na estrutura química de enzimas
(desnaturação).
Concentração do Substrato
Quanto maior a
concentração do substrato,
maior será a velocidade da
reação promovida pela
enzima. Chega-se, no
entanto, a um ponto de
concentração ótima, em que
a velocidade de reação é máxima. Aumentar a
concentração do substrato, desse ponto em diante,
não aumenta nem diminui a velocidade da reação, ou
seja, a velocidade se estabiliza (ponto de saturação).
 06/03/2020
Enzimas Estão Sujeitas à Inibição
Certas subs. diminuem ou bloqueiam a atividade de
uma enzima. Essa subs. é chamada de inibidores
enzimáticos, que são moléculas que interferem com
a catalase, diminuindo ou interferindo as reações
enzimática. Muitos fármacos atuam inibindo a
atividade de enzimas. Ela pode ser dividida em duas
categorias:
●Inibição Reversível: O inibidor liga-se tão fortemente à enzima que a
dissociação é muito lenta (quanto maior o inibidor
Inibição Competitiva (quando o inibidor se encaixa menor a velocidade). As enzimas não retomam a sua
no sítio ativo competindo com o substrato);

atividade normal.
Inibição Não competitiva (Incompetitiva – muda a
conformidade, quando o inibidor encaixa fora do Regulação Enzimática
sítio ativo, não
competindo Um organismo precisa ser capaz de regular as
com o atividades de suas enzimas para que possa coordenar
substrato); seus processos metabólicos, como responder as
mudanças do meio, de forma ordenada. Há duas
maneiras:
●Controle da disponibilidade da enzima:
dependente da velocidade de síntese e da velocidade
de degradação (ambos controlados pela célula em
nível de expressão gênica);
●Controle da atividade enzimática: podendo
ocorrer por alosteria, modificação covalente,
Inibição Mista.
atividade proteolítica ou regulação hormonal.
Ajuste na atividade de uma enzima altera a

●Ini
biçã
o

velocidade de Alosteria uma sequência

Irreversível: Inibidores ligam-se covalentemente ou
metabólica inteira, permitindo
destroem um grupo funcional essencial da enzima,
que as células atendam às necessidades celulares.
como por exemplo, o veneno.
Alosteria
 06/03/2020
A alosteria é uma regulação realizada através da No caso de algumas enzimas, um precursor inativo
ligação de moléculas do próprio organismo denominado zimogênio é hidrolisado, formando a
denominadas moduladores alostéricos ou efetores enzima ativa. Não é muito usada no organismo.
alostéricos, que se ligam por ligação não covalente a
um sítio alostérico reversivelmente em uma dada
enzima
inibindo a
atividade.

Regulação por Modificação

Covalente
A regulação por modificação covalente é quando a
atividade modulada por modificações covalentes em
um dos resíduos de aminoácidos da enzima. Mais de
500 tipos de diferentes de modificações covalentes
foram encontrados nas proteínas. Como por
exemplo:
●Fosforilação (adiciona fosfato – cinase) e
Desfoforilação (modifica a estrutura química e é a
principal, depois da alosteria);
● A
de nil
aç ão
;
● Ac
eti la
çã o;

●U niqui
t inaçã
o ;
●UD
P -
ribosilação;
●Metilação.

Proteólise