31/05/2021

Bioquímica Estrutural e
Metabólica
Aminoácidos e Proteínas
* A metionina tem enxofre, mas está no meio
Aminoácidos da cadeia, então não faz a ligação de pontes
Os aminoácidos são componentes básicos
das proteínas e peptídeos. Possuem
dissulfetos;
essencialmente dois grupos α-carboxílico. Em
meio fisiológico apresenta-se na forma Grupo ll: Aminoácidos apolares hidrofóbicos
zwitteriônica (molécula que pode acumular (aromáticos);
carga positiva e negativa simultaneamente).
* O triptofano é o percursor da serotonina
(sonolalerta).
Grupo lll: Aminoácidos polares e hidrofílicos
não carregados;

Cadeia
Lateral: é a porção da molécula de um aminoácido
que confere as características físico-químicas deste
quando livre ou mesmo inserido na estrutura * A cisteina (Cys) faz uma ligação muito
proteica. Contém funções orgânicas que conferem
importante, chamadas de pontes dissulfeto, por
ao aminoácido características ácidas, básicas ou
que tem enxofre no R.
neutras (conforme o grupo presente).
* A glutamina é o aa em maior quantidade na
Grupos R corrente sanguínea e que participa na defesa
antioxidante e atua na resposta imunológica.
Aminoácidos são agrupados em cinco classes
Grupo lV: Aminoácidos polares e
principais, particularmente sua polaridade ou
hidrofílicos, porém carregados positivamente
tendência para interagir com a água em pH
biológico (próximo do pH 7,0).
A polaridade dos grupos R varia amplamente, (NH+);
de apolar e hidrofóbico (não hidrossolúvel) ao
altamente polar e hidrofílico (hidrossolúvel). * A arginina é o percursor vasodilatador oxido
glutâmico;
Grupo l: Aminoácidos apolares e hidrofóbicos
– CH2 e CH3 (olhar sempre o radical – metil); * A desmosina é composta por 4 cadeias

laterais de lisina e é de
grande importância na
elastina.
* A glicina é o menos aminoácido;
Grupo V: Aminoácidos polares e hidrofílicos,
* A valina, a leucina e a isoleucina são porém carregados negativamente (COO-);
aminoácidos ramificados.

* O ácido aspártico e o ácido glutâmico são os
únicos aa ácidos. Eles são ácidos por que tem
+1 ligação ácida (COO-).
De acordo com a capacidade de síntese de
aminoácido no organismo, estes são
classificados em:
*Sendo 20 aa naturais, mas tem alguns que são
quimicamente modificados.
Peptídios
A oxitocina e a vasopressina são produzidos
pela hipófise, tendo funções de sinalizadores.
Os dois são nonapeptídios (tem aa apolar). O
primeiro aa começa na glicina e os da ponta
são os grupos amina e o carboxila.
*
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Proteínas de transporte: Responsáveis pela
absorção ou remoção de metabólitos do espaço
intra-celular e também pelo transporte de
outras substâncias no organismo como um
todo. Aquaporinas e hemoglobina são alguns
exemplos.
Proteínas de defesa ou proteção:
Responsáveis pela defesa do organismo contra
agentes patogênicos e substâncias estranhas.
Imunoglobulinas e fibrinogênio são alguns
exemplos.
Proteínas regulatórias e de controle
homeostático: Moléculas sinalizadoras,
captadoras de sinais celulares (receptores) e de
regulação de expressão gênica. Ex: insulina,
receptores β-adrenérgicos e proteína CAP
(catabolite activator protein).
Proteínas catalíticas: Enzimas. Responsáveis
pelo controle de cerca de 99,9% das reações
químicas que ocorrem no ambiente intracelular
(além do controle integrado dos processos
metabólicos).
Proteínas de movimentação e estoque
energético: Miosina, actina. Ovoalbumina,

Dos 9 aa, 8 são praticamente iguais, porém só

essa diferença já muda totalmente a função de
cada uma.
* A estrutura dessas proteínas é diferente, e só
funcionam com células especificas, com a
propriedade chave-fechadura.
* A oxitocina tem um papel cognitivo muito
importante, sendo associado como o
“hormônio” do amor, dos relacionamentos e
da empatia. A oxitocina também tem ligação
com o “tratamento” da síndrome de Asperger
(Move to Heaven).

Funções das Proteínas caseína do leite.

Proteínas estruturais: Responsáveis pela
* O colágeno é uma proteína fibrosa alongada
estabilidade mecânica e arquitetura celular e
que possui uma tripla hélice, sendo 4-
tissular. Tubulinas, colágeno, e histonas são
hidróxiprotina e 5-hidróxilisina aa modificados
alguns exemplos.
por que receberam um OH (hidroxi).
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* As enzimas (vit. C -são
cofatores/micronutrientes que fazem a
vitamina funcionar) hidroxilases produzem
esses grupos OH nesses aa, e essas enzimas
são dependentes de ascorbato como cofator

Hemoglobina e
Mioglobina
As hemeproteínas possuem grupos heme como
protéstico, como por exemplo a hemoglobina,
a mioglobina, a catalase, o citocromo P450,
etc. São formadas por 4 subunidades (2α e 2β)
e 548 aa.
* O grupo HEME é a proteína globular
necessária para que a hemoglobina execute sua

função como cofator.